燥热引起牛奶蛋白质的相互作用:影响酸奶的结构

文摘

加热牛奶酸奶制备酸奶的结构特性有显著的影响。牛奶加热温度升高导致了乳清蛋白的变性,凝胶聚合和一些情况。重要的是要理解每个州所涉及的机制调整最终产品的稳定。我们回顾这些复合物的形成及其后果的身体、流变和酸乳凝胶的微观结构特性。探讨变性乳清蛋白和酪蛋白之间的相互作用,形成的共价和共价债券,本地化的复合物,影响最终凝胶和最终酸奶质地进行了综述。信息关于这个基本机制将有利于开发统一质量酸奶质地和潜在的未来的研究兴趣。

1。介绍

酸奶是世界上受欢迎的发酵乳制品,被广泛认为是一种健康食品的消费者,因为它包含基本的营养物质,具有生物活性的化合物,和促进健康的益生菌。例如,植物提取物,gut-friendly益生元,ω- 3脂肪酸,维生素,矿物质和纤维常常合并作为功能性配料在酸奶1]。在发酵过程中,发酵剂pH值降低牛奶酪蛋白的等电点(pH值4.6);因此,酪蛋白胶束变得不稳定和凝固,形成三维的蛋白质网络中乳清被禁锢(2,3]。牛奶加热温度升高(> 70°C)导致乳清蛋白的变性和支持之间的二硫键的形成κ酪蛋白和变性乳清蛋白和最终凝胶结构(4,5]。几个因素影响这个键形成诸如温度、加热时间、加热牛奶的蛋白质浓度和pH值6,7]。例如,在加热牛奶,球状乳清蛋白质的三级结构展开,暴露和自由硫醇组。因此,硫醇(sh) /二硫化物(s)交换反应是在加热牛奶的酸化。这种共价键导致酸奶的极限凝胶强度5,6,8]。

几项研究已经广泛描述燥热引起的乳清蛋白变性和交互脱脂牛奶有或没有添加乳清蛋白。根据牛奶pH值、燥热引起变性乳清蛋白部分酪蛋白micelle-bound复合物或有关可溶性乳清蛋白(WP) /κ酪蛋白(κ- cn)复杂5,9,10]。这些micelle-bound和/或可溶性WP /κ- cn复合物的关键因素定义的属性酸奶。

从这个角度看,必须关注牛奶蛋白相互作用的类型及其影响酸奶凝胶的功能性质。本综述的目的是总结的基本知识的影响酪蛋白micelle-bound和可溶性WP /κ- cn复杂或乳清protein-whey蛋白质聚合属性的酸奶。目前的审查将讨论第一乳清蛋白复合物的形成,他们的定位在加热牛奶,对凝胶形成的影响。最后,这些蛋白复合物的作用的性质综述了酸奶,酸奶制造商提供一些实践信息。

2。乳清蛋白的复杂地层加热牛奶

一般来说,牛奶酸奶制备中使用受到延长热处理不仅摧毁微生物增长也获得改善身体结构的凝胶。热处理是最常用的处理工具来提高乳清蛋白的变性与酪蛋白胶束(和他们的互动4,5,11- - - - - -13]。一个感兴趣的互动β-lactoglobulin-casein复杂形成胶束。在实践中,不同的温度组合85°C等30分钟,90 - 95°C 5 - 10分钟,或115°C 3 s应用于牛奶用于酸奶的生产导致变性乳清蛋白,促进形成复杂的酪蛋白和乳清蛋白之间通过共价键和/或疏水相互作用(图1)[5,13,14]。

在加热牛奶,变性乳清蛋白相互作用κ酪蛋白的酪蛋白胶束或免费κ酪蛋白在血清阶段作为桥接材料与其他变性乳清蛋白导致复杂的蛋白质网络的形成(4,15]。在加热时,之间形成共价键β乳球蛋白(βlg)和κ酪蛋白通过sh / s交换反应(14,16),有证据表明,α乳白蛋白(α与这些复合物(la)也有关17]。此外,牛血清白蛋白(BSA),乳铁蛋白α_s2——酪蛋白,自由硫醇基,也可能参与这个复杂的形成通过sh / s交换反应(14,18),而免疫球蛋白部分参与这些复合物通过疏水相互作用19]。因此,很明显,WP /的形成κ- cn复合物主要是通过sh / s的结果交换反应或疏水相互作用。全面了解此类复杂地层可能有助于研究酪蛋白的交互替代来源。

2.1。共价键的形成

主要的乳清蛋白,β乳球蛋白,代表大约50%的乳清蛋白和牛奶蛋白质总量的12%,作为一个二聚体在室温下存在,但转化为单体在更高的温度。它包含Cys106-Cys119和Cys66-Cys160之间的两个二硫键,和一个自由硫醇基(Cys121)是非常重要的,因为它与其他蛋白质参与反应。其他的乳清蛋白,例如,α乳白蛋白,有四个s Cys6-Cys120之间的债券,Cys28-Cys111 Cys61-Cys77, Cys73-Cys91,但没有任何自由硫醇基。BSA的三级结构,揭示了三个大小相等的球状域。它包含一个免费的硫醇基(Cys34)一样β乳球蛋白以及17 s债券(20.]。干酪素的蛋白质κ酪蛋白和α_s2酪蛋白有两个硫醇组;因此,可以参与sh / s交换反应。早期研究提出之间可能存在交互乳清蛋白和酪蛋白21]。然而,第一个的确凿证据βlg /酪蛋白胶束复杂的形成提出了早期“70年代”(22]。索耶和他的同事建议的自由硫醇基β乳球蛋白参与互动,形成二硫之间的桥梁κ酪蛋白和β乳球蛋白(14,23]。

硫醇暴露组β乳球蛋白负责共价键的形成。然而,乳清蛋白的聚合不仅是二硫化活性自由巯基共同的结果还在蛋白质的结构。不同的硫醇团体的参与取决于其位置在本机的结构蛋白质。硫醇组位于表面更容易形成二硫键比内部位于(18,24]。在升高的温度,一个二硫键(Cys66-Cys160)和自由半胱氨酸(硫醇基,sh)β乳球蛋白单体接触发起sh / s交换反应(14,25,26]。Cys160之间的共价分子间二硫键的形成β乳球蛋白与κ酪蛋白酪蛋白胶束表面(27)或在血清中阶段(24和其他的半胱氨酸β乳球蛋白分子而不是分子间用Cys66 [28- - - - - -30.]。

单体的β乳球蛋白负责分子内和分子间化学键的形成。Cys121的β乳球蛋白中扮演一个重要的角色在启动sh / s交换反应。(30.)报道,单体之间的二硫键也更广泛,甚至三聚物形成的连接树相邻半胱氨酸(Cys106 / Cys119 / Cys121)。然而,其他还报导说,在最初的阶段,Cys121参与分子内二硫键的形成与其他两个半胱氨酸残基β乳球蛋白单体;因此,Cys160和Cys66涉及的分子间二硫键的形成24,27,30.),而Cys106β乳球蛋白可以减少分子间二硫键的形成由于仍埋在内心的部分蛋白(24,29日]。

Cys6-Cys120和Cys28-Cys111之间的二硫α乳白蛋白位于表面的蛋白质。在加热债券裂解,自由巯基共同确实能为sh / s共价键的形成除了Cys28;就无法进行聚合反应由于向内收缩20.,31日]。在α乳白蛋白、Cys6 Cys120、Cys61 Cys111大多涉及二硫键的形成β乳球蛋白,而Cys91 Cys77、Cys73 Cys28不涉及由于其难以接近的位置在本机蛋白(30.]。Cys121的β乳球蛋白是启动sh / s与Cys6交换反应,Cys61和半胱氨酸120α乳白蛋白,而Cys66和Cys160β乳球蛋白主要参与与Cys111形成二硫键α乳白蛋白。然而,分子内二硫键α乳白蛋白比之间的分子间二硫键更有利α乳白蛋白和β乳球蛋白。之间的相互作用α乳白蛋白和κ酪蛋白也可能如果仍有足够多的自由硫醇反应(14,32,33]。

加热后,BSA也经历了构象上不同的单体和公开自由硫醇基表面上。这种自由硫醇可能与BSA通过sh / s交换反应和反应形成二聚体,三聚体,等等。BSA的自由硫醇还可能涉及到在sh / s Cys6或Cys120交换反应α乳白蛋白(34,35]。在混合溶液,BSA是更有效的比β乳球蛋白反应与α乳白蛋白,因为更多的共价BSA /之间形成二硫键α拉比βlg /α拉[组合19,34]。

人们普遍认为sh / s自由硫醇组之间的交换反应发生β乳球蛋白的二硫键κ——酪蛋白(图1),它仍然超越”之间的边界κ酪蛋白胶束附近(核心)和glycomacropeptide地区(毛刷)。β乳球蛋白通过毛层穿透glycomacropeptide地区(14,32]。早期的研究报道,κ酪蛋白形式复杂的self-aggregated与中间物种β乳球蛋白;因此,分子内的相互作用β乳球蛋白单体是一个限制因素κ酪蛋白在系统[23,36),而其他人也报道,self-aggregationβ形成一个复杂乳球蛋白不是至关重要的κ酪蛋白(37]。在加热时,自由硫醇基的β乳球蛋白发起一系列sh / s债券κ酪蛋白在许多可能的途径。产品的形成取决于两种蛋白质的比例(17,24,38]。Cys11和Cys88κ酪蛋白是随机参与sh / s的Cys160交换反应β乳球蛋白(24,28]。

除了κ酪蛋白,α_s2酪蛋白也可能接受sh / s interexchange反应由于一个二硫键的存在α_s2酪蛋白。反应是有利的,因为更少α_s2酪蛋白在酪蛋白胶束结构存在。然而,当酪蛋白胶束中断,二硫键α_s2酪蛋白变得自由参与sh / s interexchange反应与其他自由硫醇基的乳清蛋白(39,40]。

2.2。静电和疏水作用

一些研究表明,分子间燥热引起的形成共价债券(即。,hydrophobic, electrostatic, and ionic interactions) is also formed between denatured whey protein andκ酪蛋白(4,20.,41,42]。当共价键不能建立在加热期间,共价债券发展成燥热引起蛋白质聚合(34,41]。共价相互作用的程度和他们的贡献对整个蛋白质聚合和凝胶化过程变得越来越浓的兴趣的模型系统。添加实验的硫醇阻滞剂(N-ehthylmaleimide)牛奶,它已被证明,其次是疏水作用和可能发生共价债券总数增加蛋白复合物之间的连接(14,34,43]。

加热后,变性β乳球蛋白与其他蛋白质相互作用通过分子间sh / s交换反应和疏水相互作用。在加热的早期阶段,β乳球蛋白可以与κ通过疏水和酪蛋白sh / s的相互作用;然而,这种交互依赖于蛋白质的类型,系统的温度和加热时间(38]。别人还报导说,在早期阶段,β乳球蛋白与κ通过疏水景点酪蛋白;之后,通过sh / s交换反应。此外,由于缺乏自由硫醇基的情况下,α乳白蛋白也可能形成βlg /α通过共价相互作用(la复杂14,44]。一些研究表明,离子相互作用的作用βlg /α洛杉矶/κ- cn复杂形成较小和可疑45- - - - - -47]。没有明确的信息是否疏水、静电相互作用占主导地位的形成βlg /κ系统- cn复合物在加热牛奶。

2.3。乳清蛋白与胶束的交互κ酪蛋白

牛奶蛋白质的热变性越小揭示了硫醇团体通常仍埋在蛋白质结构。这些自由巯基共同提高交互的变性乳清蛋白酪蛋白胶束的表面。变性乳清蛋白反应更多κ酪蛋白在酪蛋白胶束,而不是分离κ酪蛋白在血清中(4,48]。尽管毛层κ酪蛋白稳定酪蛋白胶束通过静电和空间斥力,两个之间的差距κ酪蛋白分子足够乳清蛋白入口。因此,乳清蛋白很容易获得个人κ酪蛋白相比κ酪蛋白骨料血清中阶段(20.,28]。有两个限制反应机制参与协会:首先,硫醇的曝光器组β乳球蛋白和第二个是交互的硫醇组的二硫键κ酪蛋白剩余酪蛋白胶束的表面(36,49]。由于缺乏自由硫醇组,α乳白蛋白可能反应κ酪蛋白在sh / s交换反应β乳球蛋白。牛奶加热时pH <天然牛奶pH值,大部分的变性乳清蛋白质相互作用κ酪蛋白胶束的表面和形式micelle-bound复合物(5,14,50,51]。乳清蛋白之间的相互作用κ酪蛋白在酪蛋白胶束在缓慢加热比快速加热。在缓慢加热,小聚合的物种β乳球蛋白容易穿透毛层的形成κ酪蛋白和提高更好的互动。酪蛋白胶束大小也会增加由于这个复杂52- - - - - -54]。

2.4。与分离乳清蛋白交互κ酪蛋白

在血清阶段,变性乳清蛋白相互作用κ酪蛋白通过sh / s交换反应。的分离κ酪蛋白是控制WP /重要性的关键κ- cn复杂的形成。在加热的早期阶段,κ——酪蛋白从酪蛋白胶束分离血清阶段。此后,免费变性乳清蛋白与可溶性交互κ酪蛋白通过sh / s交换;随后,它形成了可溶性变性WP /κ- cn复合物在加热牛奶6,55,56]。据报道,的离解κ酪蛋白从酪蛋白胶束与加热牛奶的pH值(9]。加热牛奶的酸度>天然牛奶形式主要是可溶性蛋白质复合体,和加热牛奶在pH <自然牛奶pH值倾向于主要micelle-bound复合物,而在平衡的酸度自然牛奶~结果贡献从复合物(5]。

添加可溶性κ酪蛋白脱脂牛奶或可溶性κ酪蛋白加热不含酪蛋白形成可溶性WP /结果κ在血清阶段- cn复合物比在胶束相14,57]。也观察到的离解κ酪蛋白从酪蛋白胶束发生在较低的温度比乳清蛋白的变性温度也达到顶峰之前的变性乳清蛋白(4,14]。在冷却阶段,可溶性κ——酪蛋白不与变性乳清蛋白血清相关联之后才会重新关联与酪蛋白胶束(4]。

3所示。乳清蛋白的影响κ酪蛋白酸凝胶复合物

牛奶的热处理显著提高牛奶的酸凝胶化性质;因此,它是最常见的处理步骤应用于酸奶的制备。牛奶中添加起动文化导致乳酸生产和后续降低pH值从6.8到4.6的酪蛋白胶束的等电点58]。在这等电点,酪蛋白胶束的净负电荷降低,静电斥力和空间稳定下降,然后随后的酪蛋白凝固结果在三维凝胶网络的形成59- - - - - -61年]。牛奶蛋白复合物与他们的新功能影响酸奶凝胶点和凝胶网络的形成。平均pH值凝胶开始~ 4.8,而在WP /κ- cn复杂,这个值上升至5.4 ~ (4,52,55]。修改后的表面疏水性的WP /κ- cn复杂促进酸不稳定阈值的增加净胶体的吸引力。等电点的WP / pH值κ- cn复杂对凝胶点的发病也很重要(4,36]。因此,有一个范围调节等电点pH值和表面疏水性的WP /κ- cn复杂实现所需的功能。有几种方法已应用于调节功能,如蛋白质(即生物多样性。的遗传变异β乳球蛋白,κ——酪蛋白有不同的pH值等电点和表面疏水性)添加cysteine-containing球状蛋白质,酶改性,特异性的固定的配体用阴离子表面活性剂,米勒德反应(附加糖ε胺的WP /κ- cn复杂)。一个细节已被面前和他的同事(审查62年]。

虽然牛奶中添加外源蛋白质或变性乳清蛋白提高了凝胶点,自然κ——酪蛋白的牛奶凝胶机制很重要。早期的互动κ——酪蛋白的酪蛋白胶束和热变性乳清蛋白影响越小酸凝胶点。据报道,这两个分数的coheating导致早期凝胶点(10,36,56]。WP /κ- cn也复杂,存在于血清相结合对酪蛋白胶束的表面和给出了酸奶凝胶的结构紧凑6,56]。的形成可溶性WP /κ- cn与更高的一部分κ——酪蛋白被看好在高酸度比天然牛奶(~ 6.7)。酸凝胶的牛奶结果0.2 + 0.4单元的pH值高于正常的牛奶。这可能是丰富的结果数量和规模较小的可溶性WP /κ- cn复合物对酪蛋白胶束更容易凝结,从而加速凝胶(15,36,51]。如此复杂的形成的另一个后果是减少静电斥力和/或增强疏水性酪蛋白胶束之间的吸引力,导致凝胶在pH值较高62年]。

4所示。乳清蛋白的影响κ在酸奶酪素复合物的性质

通常,micelle-bound变性乳清蛋白和/或可溶性WP /κ- cn复合物影响坚定,持水量,乳清分离、流变和酸奶凝胶的显微结构的性质。全面的研究已经进行理解和WP /酪蛋白胶束的作用相关κ- cn酸凝胶复合物和酸奶口感。一些作者强调micelle-bound乳清蛋白复合物的作用在酸奶质地(10,60,63年),而另一些可溶性WP /突出了重要的角色κ- cn [64年]。简要概述了在桌子上1。

4.1。坚定和持水量

加热牛奶发酵前增加了持水量以及坚定的酸奶。这些积极影响与乳清蛋白的变性程度,形成micelle-bound和/或可溶性WP /κ- cn复合物(14,57,62年]。这两种配合物,有证据表明,可溶性WP /的积极影响κ- cn复合物主要提高持水量和坚定的酸奶比酪蛋白胶束凝胶复合物在最后坚定的持水量和酸凝胶(54- - - - - -56),而其他人也报道,micelle-bound乳清蛋白负责增加酸凝胶的最终坚定(28,65年]。关于micelle-bound乳清蛋白的作用,65年应用热处理在没有暖气的酪蛋白胶束的可溶性变性WP /κ- cn复合物增加micelle-bound复合物,因此注意到一个统一的坚定酸凝胶。胶束WP /κ- cn复合物引起脱水收缩作用的降低或增加持水量由于高水合能力展开乳清蛋白(66年]。其他研究提出相反,上述方法micelle-bound和可溶性WP /κ- cn复合物并不是唯一需要考虑的关键因素改变的凝胶特性和/或结构性质热脱脂牛奶。变性WP /总额κ- cn复合物可能改变加热牛奶的凝胶特性28,67年,68年]。然而,在我们最近的工作,我们可以证明,在正常牛奶pH值,结合micelle-bound和可溶性WP /影响κ- cn复合物的坚定和持水量增加设置类型酸奶(5]。燥热引起复杂的形成增强了共价键的形成二硫键和疏水作用导致增加连接和紧凑的蛋白质网络最终固定更多的水凝胶内部结构(6,69年]。

4.2。流变特性的酸奶

通常,大型或低振幅流变学被应用在大多数研究了解储能模量( )和减少晒黑酸乳凝胶的影响类型的WP /κ- cn复合物。二硫键的形成变性乳清蛋白和酪蛋白之间增加了和更低的棕褐色(10,36]。(68年还报导说,在发酵过程中,形成sh / s交换反应的酸凝胶有助于更高酸凝胶。然而,很难区分的具体贡献micelle-bound和可溶性WP /κ- cn复合物凝胶强度(6]。

此外,机械和结构属性的变化产生的豆腐也研究了通过改变牛奶的加热条件实现不同比例的债券和可溶性WP /胶束κ- cn复合物(6,9]。一些研究集中在micelle-bound复合物的影响通过降低牛奶酸碱<天然牛奶(~ 6.7)和报道,micelle-bound复合物有重要作用的最终弹性豆腐(9,70年),而其他研究可溶性WP /显示了重要的作用κ- cn复合物的结构性能酸凝胶(69年,71年]。不兼容的结果可能的原因是与酸化的方法或使用不同的原料(5,72年]。然而,牛奶加热自然pH值结果与高凝乳由于平衡和降低tanδ贡献的复合物(6]。尽管蛋白复合物的类型,互动的性质来调节凝胶结构中扮演了重要的角色。例如,牛奶在高pH值(> 6.7),共价二硫键是占主导地位,导致更高的最终酸凝胶的弹性模量(28,48,71年]。或者阻止自由硫醇的乳清蛋白组N-ehtyl-maleimide (NEM)导致较低的由于没有二硫键(73年]。

4.3。酸奶微观结构

酸奶是至关重要的一个统一的组织结构和嘴的感觉,这是消费者认可的重要参数(74年]。酸奶由常温和加热牛奶显示不同的微观结构特性。一般来说,一个更加开放的网络与大型多孔结构中观察到从常温牛奶酸奶,而一个更紧凑的蛋白质网络多孔较少空间中观察到酸奶加热牛奶。在热处理过程中,牛奶蛋白复合物形成共价键和疏水相互作用,导致改善微观结构性能的酸奶(10]。更多的存在变性WP和之间的聚合配合物κ- cn酪蛋白胶束或血清阶段负责增加网络的密实度。一些作者还报告说,没有重大的显微结构的观察到的不同级别不同的酸奶凝胶WP /κ- cn复合物(9,36),而其他人也报告说,高水平的可溶性和/或在胶束WP /的组合κ- cn复合物产生非均匀结构和大毛孔酸凝胶而凝胶只有胶束WP /κ- cn复合物显示了一个更同质结构与小孔(68年,75年]。

相反,我们的结果表明,显微结构的主要差异是主要的观测结果micelle-bound或可溶性WP /水平κ(图- cn复合物在热牛奶2贡献的总和的),但这两个配合物的结果在一个更紧凑的蛋白质网络多孔微结构的酸奶。(6]。冲突的结果可能的原因(a)使用不同的材料,(b)的应用不同的方法在酸化,和(c)大多数可溶性WP /κ- cn最终应结合胶束——酪蛋白在低pH值在酸化。此外,酸化的方法(例如,glucono -δ内酯或乳酸菌)有显著影响酸奶凝胶的微观结构特性(4,14,63年,71年]。

5。结论

燥热引起变性乳清蛋白的复合物在酸奶凝胶的形成有重要作用的结构。更好的理解变性WP /κ- cn复杂地层,优先定位成胶束,或血清阶段将促进其功能的最佳利用。一些研究调查在加热牛奶,这些蛋白复合物的形成和调节的影响κ- cn复合物在激烈的终极凝胶性能报告。基于复杂酪蛋白胶束形成的现有知识,未来的趋势酪蛋白的研究可能会引导我们关注构建人工酪蛋白(例如,微生物来源)或酪蛋白形成复杂与不含奶的蛋白质(如植物蛋白)作为替代原料酸奶。

数据可用性

数据本手稿中使用可用要求通讯作者。

伦理批准

本研究不涉及任何人类或动物测试。

同意

书面知情同意被从所有参与者。

的利益冲突

作者宣称没有利益冲突。

确认

我们要感谢我们的同事从HSTU,孟加拉国,UNIBZ,意大利,为我们提供持续的精神上的支持。

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