分形维数分析纹理形成乳清蛋白质的食物

文摘

形式的分离或浓缩乳清蛋白是广泛应用于食品行业由于其功能在一定条件下形成凝胶,其营养价值。控制或操纵的形成凝胶聚合物通常用于评估食品质地。许多研究人员利用分形分析提供定量数据(即。,fractal dimension) for fundamentally and rationally analyzing and designing whey protein-based food texture. This quantitative analysis is also done to better understand how the texture of whey protein-based food is formed. Two methods for fractal analysis were discussed in this review: image analysis (microscopy) and rheology. These methods, however, have several limitations which greatly affect the accuracy of both fractal dimension values and types of aggregation obtained. This review therefore also discussed problem encountered and ways to reduce the potential errors during fractal analysis of each method.

1。介绍

蛋白质的网络系统通常应用于食品,其中一个是乳清蛋白。这是因为乳清可能影响食物的结构或结构以及粘度取决于处理应用(1]。乳清蛋白也是一个高质量的蛋白质,提供必需氨基酸和生物利用度高(蛋白质功效比值或每)比其他来源的蛋白质(2]。这种蛋白质功能是影响乳清蛋白形成一个聚合网络的能力,可以作为胶凝剂protein-fortified食物。固化型食品的结构特性主要取决于凝胶的结构属性的组合矩阵和填料粒子。填料粒子可分为“积极的”或“不活跃”产生的影响的基础上这些粒子凝胶的流变特性。“不活跃”填料对聚合物有较低的化学亲和力矩阵因此不能加强产生的凝胶。“活跃”填料与聚合物基质,因此有很强的互动可以增强产生的凝胶结构(3]。是重要的预测或操纵乳清蛋白质形成凝胶的能力以生产食品的质地。乳清蛋白的凝胶特性是必要的在决定消费者接受各种各样的食品,如加工肉类、牛奶、面包、蛋糕,和提高产品外观,防止表面水分在酸奶1,4]。

乳清蛋白的应用作为断路器在食品结构施工和结构应由操纵whey-based粒子的聚合过程与控制网络生产食品质地。这占了一个基本的和定量的理解聚合过程。许多研究已经观察粒子的动力学和聚合过程网络分散在理论上和实验上。乳清蛋白可以从理论上形成或改变食物结构,因为它可以发生构象变化,形成网络或凝胶聚合在某些和持续治疗。乳清蛋白聚合过程包括三个阶段,随后,经常发生包括构象变化、化学反应和物理相互作用[5),可以通过热或冷凝胶的方法。蛋白质凝胶的流变特性产生的过程差异很大,根据pH、离子强度、温度和升温速率和凝胶化方法(6,7]。

乳清蛋白凝胶在一定长度尺度被证明具有自相似结构;这种结构可以描述和量化实验分形的概念。分形的概念可以用来描述和量化的结构聚合粒子,利用分形维数或这显示了粒子数之间的关系总及其大小, 。1.7 - -1.8的值代表扩散限制cluster-cluster聚合(DLCA)价值2.0 - -2.2代表reaction-limited cluster-cluster聚合(RLCA)——更高值还表示一个密集的聚合结构而降低值表示一个更脆弱的聚合。分形聚合过程的观察可以进一步被用来控制乳清蛋白质聚合,使均匀的食物和适当的纹理可以生产8]。

有几种技术,可以用来分析在骨料分形结构。这些实验方法被广泛用于分析和评估纹理特征的乳清蛋白质食物由形成乳清蛋白凝胶体系的模型可以作为媒介。这个物理量的测量与质量分布在空间,可以通过各种技术,如散射、沉降、显微镜(图像分析)和流变学(9,10]。本文只会限制讨论的两种方法:显微镜、流变学。然而,这些方法有一些局限性,可能会影响聚合得到的分形维数的值和类型。因此,评估分为三个部分;第一部分讨论了乳清蛋白的结构和功能;第二部分是对分形理论在食品结构,分形分析方法,及其局限性;第三部分是一个编译的分形维数的值和类型的聚合乳清蛋白聚集来自几个研究。这样做是为了终于明白乳清蛋白质食物的质地是如何形成,尽管可以在每个方法局限性。

2。乳清蛋白的结构和功能

2.1。组成和结构

蛋白质食物和提供各种功能也保持食物结构的稳定性。乳清蛋白质相互作用和蛋白质与其他类型的网络与凝胶相关联。乳清蛋白由一个球状结构如图1。球状蛋白质通常是蜷缩的疏水性R区域集中在分子为了避免极地环境周围,而亲水性R组位于表面的分子。这使得球状蛋白质(即。乳清蛋白)溶于水。βlg作为主要组成部分乳清蛋白决定了整体的乳清蛋白的性质。每一个βlg分子有5个半胱氨酸(氨基酸)残留:半胱氨酸- 66,半胱氨酸- 106,半胱氨酸- 119,半胱氨酸- 121和半胱氨酸- 160。半胱氨酸- 66 /半胱氨酸- 160和半胱氨酸- 106 /半胱氨酸- 119由二硫键(- s)相连,形成半胱氨酸的氧化形式,也就是说,胱氨酸,半胱氨酸- 121是可以免费硫醇(sh)组。一个分子的βlg(乳清蛋白),因此,由一个自由硫醇基和两个二硫键(11,12]。自由硫醇基被禁锢在的三维结构本机在变性乳清蛋白和暴露。这些结构是重要的蛋白质聚合(13]。热处理、高压、机械应力和水接触空气在食品加工可以引起变化的乳清蛋白的三级结构(球状),硫醇和胱氨酸团体成为暴露在溶剂,成为化学反应(12]。

2.2。乳清蛋白作为胶凝剂

乳清蛋白可以增强纹理形成食品由于其功能之一,形成凝胶。这是一个重要的功能属性很多食品的应用,如肉类和牛奶加工、和面包店,也改善食品外观如酸奶(1,4,14]。

流变特性的蛋白质凝胶的类型取决于蛋白质、pH、离子强度和加热速度。球状蛋白质的凝胶是分为两种截然不同的形态:颗粒和fine-stranded凝胶。广泛评论这些形态是由科比和朱利安McClements [15)和尼科莱和杜兰6]。一般来说,颗粒形成的凝胶是浑浊的凝胶,可以修改pH值等电点附近或在高离子强度(低静电斥力),而fine-stranded凝胶是丝状透明凝胶,可以形成于pH值的等电点没有盐或低离子强度(高静电斥力)。图2显示每个类型的凝胶的微观结构。

Verheul和Roefs5)表示,有三个现象(通常是随后)参与聚合球状蛋白质的过程,也就是说,构象变化,化学反应和物理交互。构象变化与变性过程和由两个步骤组成。第一步是展开球状蛋白,然后紧接着第二步:聚合(1]。原生形式最初经历过程中蛋白质结构构象的变化(变性)由于修改的外部环境16]。的展开球状的乳清蛋白导致的疏水性,自由硫醇和二硫化团体最初出现在内部的球状蛋白,从而使国际米兰和分子内相互作用乳清蛋白(15]。这种接触会导致化学反应和聚合通过共价和共价债券5,7,8,11,15,17- - - - - -19]。聚合过程分为两个阶段:初级聚合,导致形成的球形粒子或柔性链(灯丝)和二次聚合,是蛋白质和盐浓度增加。这二次聚合最终导致凝胶的形成,沉淀,或分形集群6]。进一步聚合形成阶段和cluster-cluster聚合一般物理交互或注意到。粒子分散在这个阶段,在某些媒体有一定的概率和随机粘在一起形成大集群(凝胶网络)20.]。乳清蛋白的凝胶形成过程本身可以通过两种方式,即热量和冷凝胶。

热凝胶。热凝胶是通过加热乳清蛋白溶液样品在凝胶化温度,直到发生变性和聚合。这种凝胶是由加热本机乳清蛋白的解决方案(= 2 - 200 g / L,温度> 60°C) 10分钟至24小时在不同pH值(2.5 - -9.0)和某些盐浓度(~ 20毫米- 1.0 M氯化钠)(15,18,21- - - - - -28其次是在室温下快速冷却(1]。McClements和基奥(29日)观察到热凝胶的凝胶形成过程受温度和加热时间的影响。聚合乳清蛋白的凝胶化温度是48°C,而本地乳清蛋白是77°C。这是由于聚合乳清蛋白有更多的疏水基团暴露乳清蛋白的解决方案。疏水相互作用发生因此可以克服静电排斥力量在较低温度的凝胶温度也降低。另一方面,这种凝胶不会形成原生乳清蛋白溶液,直到温度达到某一程度时,发生演变。这种加热效果也受到pH值的影响,离子强度,和盐的浓度,蛋白质、糖和脂肪(1,14]。聚合和热凝胶的凝胶也同时发生(13]。

共价键的形成额外的二硫键的形式从硫醇的氧化组或thiol-disulfide在凝胶中均可发生交换反应类型。额外的二硫键的形成稳定一些弱集群和减少潜在的重组在凝胶形成(30.]。霍夫曼和van Mil [31日)检查自由硫醇的角色组和二硫键的热凝胶βlg;结果表明,βlg是分散在65°C增强中性pH值和加热聚合的形成主要是由于分子间二硫交联的存在。

冷凝胶。冷凝胶由两个阶段组成:heat-denatured乳清蛋白溶液和凝胶的制备温度低(或环境)。相比Verheul和Roefs5),alt的研究等。32)表明,冷凝胶化过程的初始阶段是物理交互。这个阶段是紧随其后的是凝胶的硬度和刚度的增加由于凝胶结构元素之间的共价反应。聚合和凝胶化过程分别发生在整个过程中。这导致冷凝胶凝胶的性质很容易调整前的早期阶段聚合凝胶(13,15]。

准备heat-denatured乳清蛋白溶液的目的是产生一个解决方案包含丝状不凝胶的蛋白质聚合类型(15]。这是通过加热本机乳清蛋白溶液在低浓度(= 6 - 10% (w / v)) (29日,32- - - - - -38),在温度70至90°C 5-60分钟(29日,30.,35pH值),在遥远的等电点(~ 2以上单位π的蛋白质),和在低离子强度(< 50 mM CaCl氯化钠或< 10毫米₂在pH值729日,35,36,39- - - - - -43])形成可溶性聚合物。凝胶形成的过程是影响蛋白质浓度、pH、离子强度、温度和加热时间。这种凝胶形成临界凝胶浓度(),浓度高于凝胶网络不会流如果倾斜,但将流较低浓度。会减少与增加盐浓度和pH值降低,而总规模将会增加(30.]。下一步是诱导凝胶在室温下通过添加盐(salt-induced)氯化钠8,38]或CaCl₂(8,35,38,42]。需要更高的氯化钠浓度诱导凝胶形成比CaCl从冷凝胶化过程₂浓度(44,45];这是因为钙离子桥的影响,有助于形成凝胶。蛋白质浓度,通常用于salt-induced冷凝胶是100 g / L,在聚合后盐之外增加的速度大幅提高盐和蛋白质浓度。聚合的速率也增加而增加温度由于疏水基团暴露,导致疏水相互作用29日,30.,44]。库恩et al。46)建议使用不同类型的盐鼓励不同的凝胶结构的形成。凝胶与CaCl₂产生不规则的微观结构(颗粒)导致更强,更有弹性,与生理盐水和浑浊的凝胶,而凝胶产生凝胶与一个更有秩序的组织更脆弱。

凝胶还可以通过调整pH值执行heat-denatured解决蛋白质的等电点。这是通常被称为段冷凝胶,经常使用一种类型的试剂都是glucono -δ内酯(GDL) [32- - - - - -34,47- - - - - -50]。添加酸会导致减少在静电力蛋白质聚集形成。强凝胶通常由酸凝胶而不是钙凝胶(48,49,51),在pH值达到最大强度的等电点~ 5lg (13,47,49]。最初的凝胶网络的形态特性段冷凝胶形成共价结合的结果(52]。额外的二硫键的形成稳定的一些薄弱的集群和减少潜在的重组过程中凝胶的形成。二硫键的形成在段冷凝胶也曾研究了alt et al。32,33,52];二硫键的形成在这种类型的冷凝胶是奇怪因为硫醇氧化组或thiol-disulfide交换反应通常发生在碱性条件下(15]。结果表明,可能发生额外的二硫键的形成,根据使用的pH值在这个过程中,二硫键不能形成的pH值在2.5 - -3.5。酸凝胶的速度也控制的水平结构重组过程中凝胶的形成,最终影响凝胶的性质。酸凝胶质地后凝胶的形成往往是不稳定的,和硬化逐渐发生由于thiol-disulfide交换反应在存储pH值高于3.9 [53]。

有不同的见解关于thiol-disulfide交换反应的作用段冷凝胶。Famelart et al。54)还指出,thiol-disulfide交换反应在段冷凝胶还阻止大型共价结构的形成在胶凝酸在pH值5;结果还暗示的作用thiol-disulfide交换反应在酸性凝胶在不同pH值几乎是微不足道的。这是证明了微不足道的区别弹性模量的牛奶凝胶形成的加热还原奶有或没有添加thiol-blocking代理(N-ethyl-maleimide或NEM)。这是在与Vasbinder et al。55),Lucey et al。56],Lucey et al。57]显示显著差异凝胶硬度和弹性模量有或没有添加thiol-blocking代理,在凝胶的thiol-blocking经纪人稍微调制(~ 20%)弹性模量和凝胶凝胶后硬度(~ 30%)。这清楚地表明额外的二硫键的存在期间和之后凝胶。相对不同的结果显示了Cavallieri et al。47),二硫键与乳清蛋白聚集形成的内部稳定只在最初的加热段冷凝胶。

3所示。分形的概念和量化方法

许多食物,像许多其他自然材料,本质上是不规则的构象。食品大类的复杂几何结构存在违规行为,包括毛孔(面包、零食和谷物)状突起(花椰菜)和复制结构(西兰花)。这些属性可能存在大水平的放大。分形概念首次引入了曼德布洛特(58)来描述维度之间定期或常规尺寸1,2,3。分形维数表明,在很大程度上,一个图像或对象偏离规律(图3)。数学构造分形对象的功能是自相似性:相同的属性出现在所有的放大或长度尺度。自然物体像食物因此可以定量的分形维数特征,可以作为索引的违规行为(59]。分形模型可以描述粒子聚合混合物中两种粒子,从当酸化使粒子活性(21)当集群已经足够有密切联系,互相渗透和渗透。分形维数()是用来描述结构的入住率在凝胶的体积,而缩放行为可以给洞察粒子的组装机制。分形分析解释了定量分析方法,障碍特征形状的粒子的胶体系统网络(58]。分形概念导致了相当大的进步我们理解胶体聚合过程包括聚合物的结构和大小分布以及动力学(60]。

3.1。分形维数与类型的聚合

凝胶是一种弹性网络的集合形成的交联高分子链相互作用。物理交互过程(cluster-cluster聚合),发生在凝胶的形成深受粒子的的一个主要特点,即布朗运动。这个运动以来发生粒子的小尺寸导致不平等的碰撞。因此,粒子改变方向,产生锯齿形随机运动。布朗运动允许粒子克服重力的作用使粒子不稳定或独立于分散介质。

粒子的增长模式或理想的聚合形成网络基于布朗运动分为两个限制制度:扩散限制(DLCA)和reaction-limited cluster-cluster聚合(RLCA)(图4)[8]。分形的概念可以解释量化的分形聚集的DLCA和RLCA政权结构的聚合粒子通过使用一个参数,即分形维数()。聚合对DLCA政权非常快速,粒子间的碰撞只有布朗运动是有限的。总体上形成这个政权的指示1.7 - -1.8的价值。与此同时,聚合RLCA政权发生比较慢,原因是接近粒子之间的静电斥力。聚集在这些条件下形成标有略高(2.0 - -2.2)。Weitz et al。61年)还指出,聚合形成值高于2.0是不可逆的,它可能是最好的形容RLCA政权。的值表示在两个政权也证明对力学性能有重要影响的聚合网络(8,10,61年- - - - - -63年]。

3.2。标度理论

凝胶的宏观性质是影响层次水平的各种因素,这可以归因于每个蛋白质分子的性质。这种结构性的重要性不容忽视(图层次5)。他们单个蛋白质分子的物理化学性质以及环境条件(pH值、温度、离子强度等)会影响初级粒子形成的类型,粒子之间的相互作用,最终最后的三维网络结构。观察到的宏观性质的系统受到不同程度的层次结构;最influencinglevel绝对是最近的一个宏观层面,即微观结构水平。预测和操纵的宏观凝胶的性质因此需要属性的影响的理解出席的宏观性质,凝胶的微观结构水平。不涉及组织水平无疑将导致预测失败和操纵宏观凝胶的性质38]。

有几个开发方法确定分形维值等复合材料的乳清蛋白凝胶,即散射,沉降,图像分析、流变学。本文只会限制其讨论的两种方法:图像分析和流变学。这也是基于这种凝胶聚合是一个可量化的分形结构从流变和光学测量38]。

3.3。分形结构测量

3.3.1。显微镜(图像分析)

解释流变和力学性能取决于最初源于微观结构信息的方法,图像分析,并使用计算机模拟测试食物的模型结构,在流变技术不能提供直接信息关于潜在的食物结构在分子水平上。这是因为大多数的重要元素影响身体和流变特性以及纹理和感官特性可用大小低于100μm。第一个(光学)显微镜的发展打开了一个可视化的新方法和描述材料结构在分子水平上。显微技术相同的意义流变学技术和可用于分析食品在不同的层级结构。用微观方法研究食物可以揭示更多的结构信息和新见解和应用在食品科学和技术9,64年,65年]。

图像分析适用于大颗粒和高对比度较低的维度。高对比度和大粒子的属性需要产生一个良好的和清晰的形象,这样可以从图像中提取重要的结构信息。2 d图像的乳清蛋白聚合获得几种类型的显微镜:过渡电子显微镜(TEM) (34,38),扫描电子显微镜(SEM) (46),共焦激光扫描显微镜(CSLM) [21,32,34,60,66年- - - - - -69年]。图像取自CSLM应该在2 d格式,这意味着Z-stack不应该被应用。将进一步的图像处理通过使用图像处理软件(ImageJ,斐济等)。通过软件,一定分辨率的图像转换为灰度格式,然后到二进制的颜色(黑色和白色)。阈值的确定()是重要的第一步之前转换为二进制图像颜色。阈值来确定是否执行给定的像素强度(0 - 255;0 =黑,255 =白色)在图像被认为是一个物体或背景。图像从CSLM,蛋白质的浓度标签,也就是说,罗丹明B,应该添加通过考虑样品中的总蛋白浓度;否则释放罗丹明B作为人工制品将会出现。

几种方法来确定库恩提出的总图像et al . (2010), Pugnaloni et al。(2005),辕et al。(1998)46,70年,71年]。转换为二进制图像后,值然后使用盒子计数法获得的图像(BCM),不同大小的网格被放置在包含像素的图片和盒子的数量的对象()是计算每个网格大小()。之间的双对数图协调和横坐标是然后绘制图的斜率是二维空间的分形维数的值()。的价值在三维空间中代表凝胶聚合结构决定如下: (9,72年]。

限制图像分析技术。Andoyo et al。34)的微观结构观察乳清蛋白总量和原生胶束的混合物通过使用CSLM和TEM酪蛋白。结果表明,价值CSLM形象略低于TEM图像(2.64)(2.69),尽管结果仍在同一聚合政权(RLCA)。Hagiwara et al。60)观察到的图像βlg和BSA凝胶由热凝胶方法没有利用CSLM盐在pH值为7.0。由此产生的总图像不清楚;研究人员提出,它发生,因为总太小的大小是通过显微镜观察。这也发生在研究通过Andoyo et al。34)使用TEM观察段时间寒流在乳清蛋白凝胶聚合系统价值无法从图像中提取自絮状物是如此之小,图像对比度和很低不能确定。图像分析的优点和缺点不同类型的显微镜乳制品凝胶被Ercili-Cura(显式描述73年]。CSLM一般,被广泛用于分析乳清蛋白聚合图片,可以对二维平面投影三维结构的凝胶(图片)。的初始样品处理CSLM也更容易与其他显微镜相比,所以不引发凝胶的结构变化。CSLM还可以提供更均匀的光通量在每个观察图像,背景和对象颜色的强度可以明显区分。另一方面,SEM和TEM高分辨率图像CSLM相比,但初始样品制备是粗糙和复杂,它可能引发凝胶聚合物的结构和形态的变化。

此外,测定也影响了值从一个图像。赤穗et al。66年应用不同的图像分析方法。不同的灰度强度在βlg凝胶图像,更高 ,导致较低的价值,反之亦然。在高等 ,更多的图像的像素被认为是作为背景的一部分。改变阈值的影响导致的变化对比,从而改变的价值。的价值也是由罗丹明的浓度;这应该足以给一个适当的信号。然而,过多的罗丹明添加可能会改变结构。此外,它并不满意自相似的概念。确切的因此价值很大程度上决定的准确性值和聚合机制。除了在很长一段时间不一致,获得不同的结果可能会在不同时间或不同的运营商。手动阈值错误导致更多问题分析相比其他原因(74年]。这也是由Andoyo et al。34)使用三种不同的手动阈值方法(46,70年,71年)乳清蛋白总量和原生胶束酪蛋白图像,结果表明,不同的建议手动阈值导致相对不同值的方法和 。拉斯(74年)建议使用自动阈值方法因此更可取的。这些现成的自动阈值方法在图像处理软件基于许多图像处理研究人员提出的几种算法(75年,76年]。这些算法是基于信息和知识主体和图像和图像是如何获得的。然而,不同类型的自动阈值算法以前提出的许多研究人员还提供不同的二进制图像。需要进一步的客观、定量评价来确定精确的算法为每个类型的形象。Sezgin和Sankur77年)进行了定量评价基于5的平均价值标准对40算法自动阈值。这些算法应用于文档图像,也无损检测(NDT),图像中有6从光学显微镜图像产生双峰直方图分布(78年]。结果表明,提出的最小误差法算法难应付的和伊林沃思75年)生产最均匀和准确的二进制图像等方法。这个结果也支持了先前的评估由Glasbey [79年]。作者的知识,这种自动阈值算法被应用到图像的乳清蛋白凝胶,但应该优化;此外该算法的使用乳清蛋白聚合与双峰图像和多通道80年)直方图分布是很有前途的某些类型的凝胶。单峰直方图的图像分布、几何参数的统计分析可以做图像处理之前所楚et al。81年]或席尔瓦et al。82年]。阈值的图像可以通过使用自动优化方法对于某些类型的凝胶。对于某些类型的凝胶,计算的对阈值很敏感。这是一个优化的方法的原因。变化也观察到当手动阈值的图像应用广泛的阈值。然而,改变阈值水平或使用不同的阈值方法并不真正改变的消息。

3.3.2。流变学

的决心值使用凝胶的流变特性需要一个模型,该模型涵盖了凝胶的结构之间的关系,其流变特性;凝胶聚合的最合适的模型结构与自相似模式是基于扩展理论。扩展的早期发展理论来解释提出的弹性凝胶Buscall et al。83年]提出聚合网络分形规模大于他们的主要粒子大小和制定弹性模量的幂律关系()固体体积分数。的价值等于粒子的浓度和线性应变极限的值()等于粒子的浓度然后线性化 在哪里和是重对数坐标图的斜坡之间的流变参数和粒子浓度。指数和会随不同的凝胶系统(32]。通过流变计算分形维方法普遍适用于各种材料的流变参数,包括应变线性的极限(20.,32,34,38,60,68年];储能模量(8,21,32,34,84年];弹性()[38,60,68年];和剪切应力(8]。这些不同的凝胶聚合的流变特性可以由使用流变仪或纹理分析器。幂律理论被许多研究人员进一步验证,所以提出了扩展理论的三种模式:布雷默(85年施,et al。63年),吴邦国和Morbidelli [10)——三种扩展模型基本上是用来发现凝胶的流变特性之间的关系及其网络结构。布雷默(85年)凝胶网络的粒子分为两种类型:直接链、弯曲线(表1)。施等。63年)分类凝胶网络联系紧密,连接政权(联系紧密:粘弹性线性区域下降的程度作为蛋白质含量增加,反之亦然(表1)),基于国际米兰的实力——和intrafloc交互,而吴和Morbidelli [10)添加另一个政权,政权过渡到描述中间情况国米和intrafloc交互给凝胶弹性相似的效果。此外,Narine和马朗戈尼86年]提出了胶体聚合相关的力学模型的分形维数胶体聚合机械属性,如下: 在哪里弹性模量,弹簧常数,是比例常数,是Hamaker常数,是直径的微观结构,是微观结构元素假定为球形,直径是体积分数,是网络的欧几里得维度,通常3,然后呢是网络的分形维数。他们发现该模型成功地识别是重要的在确定关键参数分形维数的值。Hamaker模型相关值的常量和微观结构元素的大小和颗粒的组成网络。此外,这个模型是连接理论的流变参数网络依赖于微观结构之间的联系的性质与微观结构本身的强度相对较高的百分比,只有有效的固体含量(60 - 100%)。

Mellema et al。87年)提出了五种凝胶结构,即随机的,弯曲的,铰链,直,和刚性,可以使用框架。坎特和Webman派生而来。该模型通过引入广义尺度参数,随着渗流长度,作为衡量一个链的可变形的链接的数量,和一个参数作为一个衡量的弯曲性链接。该模型显示如下: 这个模型至少可以覆盖大范围的凝胶类型通过使用三个流变参数;储能模量,屈服应力和最大线性应变体积分数的函数。表1总结了这三种扩展模型。

限制流变技术。Ikeda et al。20.)使用的扩展模型Shih et al。63年],显示的值燥热引起WPI凝胶生产25毫米,100毫米和500毫米氯化钠减少,除了在100毫米氯化钠。这表明WPI凝胶在给定的氯化钠浓度氯化钠(100毫米)不能适当的分形预测模型。研究还表明,线性极限不能用于确定的价值因为它产生不合理的值(在0.2和0.7之间)。线性参数的限制在这个研究仅仅是用于确定该政权产生的凝胶的分类研究。研究由alt et al。32在段寒流WPI凝胶使用比例模型的施et al。63年]和布雷默[85年)也产生了模糊的值。这种歧义也发生在燥热引起βlg凝胶在不同氯化钠浓度的研究由de Kruif et al。21]。不同的扩展模型的使用也会导致不同值。这大大影响产生的聚合机制的解释。尽管流变技术比较容易应用和可以在更高的执行范围的粒子浓度,该方法具有局限性的适当扩展模型和流变参数。使用扩展模型和流变参数在不同凝胶条件决定了结果的准确性和一致性值。

另一个限制包括以下:流变数据从流变仪等各种仪器或质地分析仪不能直接生成在线性极限应变值;这导致了需要进一步处理的数据手动确定价值。Hagiwara et al。60,67年,68年)线性极限定义为应变的值有偏差的5%(见(2))之间的纵坐标值的应力-应变曲线(株)×(弹性)。弹性值本身是应力-应变曲线的线性部分的斜率值γ< 0.01。Andoyo et al。34以同样的方式定义线性极限但制定偏差(见计算(5)在一个相对不同的方式,其中有5%的偏差之间的斜率的线性部分的应力-应变曲线( )()与边坡在某些点(结束后)线性应力-应变曲线。 每个方法用于确定偏差的价值和线性相对主观的限制;因此每个线性极限产生不同的值。使用5%的偏差值也是研究者主观决定的,不同比例的偏差也会导致不同的线性极限的值。这是由Andoyo et al。34),用5%和10%的偏差在确定应变线性屈服极限相对不同的值。Hagiwara et al。67年)还表示,斜率值和不能被用来发现了什么值的观察凝胶系统;这可能由于nongenerality方法用于确定线性极限的值或5%的偏差值不准确的确定值。在某些情况下,分形的乳清蛋白凝胶只发生在早期阶段的酸胶凝/聚合,直到絮体开始接触,互相渗透,最终渗透到凝胶(34,88年]。因此,长度尺度的范围,酸凝胶自相似性研究从~ 0.1 ~ 10μ米,呈不规则碎片形也可能存在于乳清protein-containing样品在0.1以下μ米长度范围和可能的絮凝机理有所不同在不同样本测试(88年]。在另一起案件中,酸冷凝胶可能开始作为一个分形过程,但迅速被另一种机制在大长度尺度(> 100海里)32]。

4所示。乳清蛋白总量的价值

4.1。从显微镜

本节将解释所有从不同的研究人员利用显微镜方法价值编译。de Kruif et al。21]研究了凝胶从相同的解决方案但增加0.1米和0.5米的生理盐水加热68.5°C。Hagiwara et al。60,67年,68年]分析了BSA溶液制成的凝胶的0.1 M氯化钠(pH值5.1),CaCl 30毫米₂(pH值7.0),5毫米CaCl₂(pH值7.0)被加热在50°C 60分钟95°C 10分钟紧随其后。此外,观察也使凝胶制成的βlg溶液的pH值1.0 M氯化钠7.0和CaCl 30毫米₂pH值7.0是加热40°C为60分钟,然后95°C 10分钟。凝胶形成的各种显微镜方法研究被观察到。的值从这种方法生成热凝胶乳清蛋白及其组件在2.2到-2.81之间。添加盐和蛋白质溶液的pH值调整前加热过程调节溶液的离子强度影响的价值 ,在哪里随离子强度增加而降低。更高的值可能发生由于重组和micro-phase分离过程发生在蛋白质凝胶老化(存储)6,32,68年]。CSLM还表明,凝胶结构的图像往往是更多的均匀氯化钠浓度低于0.2米和异构的离子强度更高。凝胶形成的乳清蛋白溶液盐浓度高于0.2米更热敏感的结构,而在低离子强度的加热温度只影响动力学凝胶(21,66年]。的价值来源于乳清蛋白凝胶的显微镜方法制成的热凝胶方法在2.2和2.7之间躺在各种类型的条件,以便它可以适合反应控制凝胶的形成。然而,如此高的范围值可能会导致不同的结构形成机制并不完全符合定义良好的RLCA模型。

马朗戈尼et al。38]研究salt-induced寒流WPI凝胶10% (w / v) CaCl引起的蛋白质浓度₂(10、30和120毫米)和9,10,11,12% (w / v) 300毫米氯化钠引起的蛋白质浓度。加热是在80°C的温度在室温下凝胶前30分钟。库恩et al。46]还研究了凝胶的凝胶化过程中10% (w / w) WPI浓度在90°C加热30分钟,然后稀释到5,6,7,8,9% (w / w) WPI浓度。这些解决方案然后由150毫米CaCl氯化钠或150毫米₂形成凝胶。的值这些salt-induced寒流乳清蛋白凝胶在2.45和2.81的范围为CaCl NaCl-induced和2.63和2.82₂全身的凝胶。价值观的差异导致的两项研究可以由于聚合速率的差异,所需的时间达到平衡条件,或加热的温度46]。马朗戈尼et al。38)还指出,显微镜方法了值与流变技术在氯化钠和CaCl相似₂浓度超过30毫米。的值获得了乳清蛋白凝胶由salt-induced冷凝胶从各种研究方法在各种条件下都在2.25和2.82之间。

扫描电镜的图像显示,CaCl寒流凝胶诱导₂更薄,更紧凑的微观结构,多孔网络。随着WPI浓度的增加,气孔的数量减少,形成的凝胶网络密度结构;这可能与增加储水广阔)。寒流WPI凝胶氯化钠引起的代表更多孔网络广阔但高于凝胶CaCl引起的₂;这可能是因为西隧不仅取决于凝胶的孔隙度,也影响了聚合物特性(其可用性在水里绑定)是高度依赖于类型的盐补充道。(fine-stranded),而CaCl NaCl-induced凝胶是透明的₂全身的凝胶是浑浊的(颗粒)。Fine-stranded凝胶通车往往更高,因为他们包含更小,更均匀的孔隙大小,可以绑定水更强烈(15,46,47]。盐浓度的增加也导致凝胶变得更加浑浊;这个建议增加颗粒直径的大小随着盐浓度的增加在恒定价值。蛋白质浓度的增加导致更加透明凝胶;这表明粒子大小减少蛋白质的浓度增加的恒定值(38,50]。

alt et al。32)相比,凝胶形成的9% (w / w) WPI加热68.5°C和引起GDL有和没有添加NEM thiol-blocking代理。Andoyo et al。34)观察值在WPA(乳清蛋白总量)由蛋白质90克/公斤WPI溶液加热68.5°C, pH值7.5,2小时然后标准化70 g蛋白/公斤。观察也表现在WPA和NMC的混合物(原生胶束酪蛋白)和20的比例:80。这两种类型的解决方案被设置为达到一定的浓度(14 - 62 g蛋白/公斤水渍险和水渍险和15 - 90 g蛋白/千克NMC混合物)。凝胶的形成是通过使用GDL诱导。的从显微镜方法生成的值段冷固化凝胶在2.15到-2.69之间。与其他研究结果一致的建议值用GDL凝胶诱导或微生物的范围在2.3 - -2.485年]。Eissa和汗90年)相比值从凝胶由transglutaminase-modified WPI和WPI没有修改。WPI溶液在不同浓度和pH值7.0最初是在80°C加热1小时在50°C和转谷氨酰胺酶酶的加入而冷却,搅拌20分钟,同时孵化温度为10个小时。凝胶的形成是由在室温下使用GDL直到pH值增加到4.0。结果基于CSLM凝胶图像表明,这两种类型的凝胶fine-stranded形态1.96 - -1.98的值。

显微镜方法甚至不仅用于乳清蛋白质凝胶模型,但也比较蛋白质食品的结构。托雷斯et al。69年)使用脂肪酸奶代替使用几种类型的microparticulate乳清蛋白(MWP)与不同的营养成分(包括不同数量的本地和变性乳清蛋白)。结果表明,值在1.4 - -2.6的范围,在这种低数量的本地乳清蛋白会形成少互联网络自相似性较低。MWP高数量的本地产生的乳清蛋白酸奶与特征类似于高脂肪酸奶。这表明变性乳清蛋白可能作为断路器结构,因为它无法形成一个有凝聚力的网络。因此适当MWP类型可以在酸奶生产替代脂肪的使用。上面给出的详细数据收集表2。

4.2。从流变学

本节将讨论所有的从不同的研究人员利用流变学方法价值编译。施塔德等。84年)进行了研究βlg凝胶由热凝胶化方法。的βlg溶液pH值在5.3或7.5的速度加热0.1°C /分钟或5°C /分钟从30到90°C和举行持续了一个小时。微观结构上形成rapid-heated凝胶是更加开放和不均匀,有更高的断裂应力;与此同时,缓慢加热凝胶更均匀和紧凑的微观结构。这也是支持的价值产生相同的布雷默(使用比例模型的研究85年)与流变参数 ,形成的凝胶在pH值5.3有一个微粒形态值为2.46时为0.1°C /分钟升温速率和2.46 5°C /分钟。凝胶是fine-stranded 7.5 pH值值为2.94时为0.1°C /分钟和2.91 5°C /分钟。Hagiwara et al。60,67年,68年]也检查了βlg和BSA凝胶由热凝胶的使用比例模型Shih et al。63年)和弹性流变参数来确定 。BSA和lg解决方案添加了各种蛋白质浓度最初50 mM缓冲区,pH值7.0,或50毫米醋酸缓冲,pH值5.1,然后随或无盐(0.1 M氯化钠或5和CaCl 30毫米₂)。解决方案被加热在40 - 50°C为60分钟,其次是温度为95°C 10分钟,冷却到25°C和存储24小时。添加氯化钠和CaCl₂盐,蛋白质溶液加热导致凝胶之前连接的分类制度值在2.61和2.82之间,而不加盐的凝胶形成的pH值7.0掉进联系紧密的分类制度值在2.00和2.20之间。Hagiwara et al。67年)也更特别的建议值产生的总量大于BSA凝胶值的水溶液聚合(结果来自散射方法)91年]。这可能是由于骨料之间的渗透效应在高蛋白质含量,形成一个紧凑的凝胶(更高值)。de Kruif et al。21从WPI)研究了凝胶在不同浓度与0.1和0.5 M氯化钠添加之前加热(热凝胶)。加热的温度是20个小时68.5°C。WPI的浓度和之间的双对数图显示值的斜率随氯化钠浓度的增加而降低;因此,价值也随着氯化钠浓度的增加而减少。这是在观察使用渗透率的方法相比,在那里价值增加随着氯化钠浓度的增加。这些语句不同于那些Ikeda et al。20.)和Vreeker et al。8)表示,氯化钠浓度的增加中添加热凝胶方法的减少造成的价值。尽管模棱两可,作者试图提取价值的研究。我们观察到,这种凝胶属于连接政权基于Shih et al。63年)与2.81凝胶与氯化钠2.78,0.1米和0.5米的氯化钠。结果是符合显微镜方法 。Ikeda et al。20.)还研究了WPI凝胶由热凝胶化方法。WPI的解决方案最初搅拌1小时在25 - 1000毫米氯化钠,pH值调整到7.0,稀释到所需的蛋白质浓度,然后加热的速度从25到90°C 2.5°C /分钟,1小时。凝胶产生基于Shih et al。63年)和应变作为流变参数属于联系紧密的政权,同时,压力和储能模量的基础上,本研究包括在连接下的凝胶体系。的价值观决定在这个研究是基于存在紧密联系的政权2.2(25毫米氯化钠),1.5(100毫米氯化钠)和1.8(500毫米氯化钠)。当局对一些流变参数分类的差异被吴和Morbidelli[然后澄清10)提出,凝胶在过渡政权值为2.56(25毫米氯化钠),2.22(100毫米氯化钠)和2.20(500毫米氯化钠)。结果更有意义,因为氯化钠浓度的增加应该加快聚合过程,导致下降值(8]。这也支持了研究通过Foegeding et al。92年]表明,凝胶的微观结构图像在100毫米氯化钠组成的混合凝胶fine-stranded和颗粒形态,因此表明,100毫米氯化钠,过渡发生凝胶的显微结构的变化。Verheul和Roefs93年)还表明,WPI凝胶形成与氯化钠的浓度0.4 - -3.0 M导致值为2.20时利用渗透率方法;然而分形概念不能简单地适用于WPI凝胶。类型的聚合热凝胶流变学方法一般控制聚合反应后与一些限制上面已经解释了。由此产生的聚合类型类似于显微镜方法和其他方法。

马朗戈尼et al。38和库恩et al。46)也进行了比较值的显微镜和salt-induced冷凝胶流变学方法系统。由此产生的NaCl-induced凝胶值分别为2.45和2.62,2.63和2.66 CaCl₂全身的凝胶。也可见,乳清蛋白的凝胶由salt-induced冷凝胶后连接政权,尽管研究人员使用不同的定标模型和确定政权和流变参数凝胶的价值观。的值产生的salt-induced冷凝胶方法在2.62和2.66之间撒谎;结果类似于使用显微镜观察的方法。

Vreeker et al。8从WPI)检查段冷固化凝胶准备解决方案1和10%的蛋白质(w / w) pH值6.7,然后加热至70和90°C 60分钟。解决方案被冷却到20°C和凝胶的形成是由使用0.1米HCl的pH值5.4。结果表明,凝胶属于连接政权价值2.0 - -2.5。alt et al。32]还研究了WPI凝胶的凝胶化方法相同,但使用WPI的浓度9% (w / w)加热68.5°C和稀释至0.5 - -9% (w / w)。解决方案被储存在40°C和GDL的pH值添加到5。值的各种方法和扩展模型没有得到;这可能是因为凝胶由段冷凝胶化过程在一定水平(> 100海里)不产生分形结构,虽然总体形象来自CSLM可以给2.2相同的凝胶系统的价值。Andoyo et al。34)观察到值采用流变学方法在同一段时间冷凝胶系统,通过显微镜观察的方法。使用的扩展模型是施et al。63年)与储能模量和线性流变参数的极限。两个流变参数产生相似值,尽管WPA系统,值从流变学方法(1.15 - -1.7)相比稍有不同的显微镜方法(2.15)。WPA凝胶属于联系紧密政权和WPA和NMC的混合物制成的凝胶属于连接政权价值2.29 - -2.6。的值没有多大差别的显微镜方法(2.64 - -2.69)。Eissa和汗90年]还研究了段冷固化凝胶制成WPI酶有或没有修改。结果表明,从流变学获得价值联系紧密的政权(2.05 - -2.09)与显微镜方法没有多大变化(1.96 - -1.98)。基于双对数图从线性限制,生成的凝胶属于联系紧密的政权,但基于弹性模量的双对数图,生成的凝胶属于连接机制。作者试图获得值基于连接的凝胶政权;结果相对较大(2.77 - -2.78)。观察也表明,微观结构和值凝胶都是相似的,但相对不同的断裂应力和应变值;这可能是由于几个因素影响凝胶的断裂性质没有可观察到的在显微结构的水平。聚合的速率造成段冷凝胶方法采用流变学方法一般是不同的在不同的研究人员,从1.15到2.85不等。然而,我们可以得出这样的结论:RLCA凝胶过程并不理想。乳清蛋白的预处理可以修改完成聚合过程改变值,从而改变聚合的类型(34,94年]。上面给出的详细数据收集表3。

的值从流变学方法获得的大部分研究没有多大差别的值从显微镜获得,甚至其他的方法。这表明,各种凝胶聚合物的流变特性,反映了凝胶聚合的分形结构34,38,46,60,68年]。salt-induced冷凝胶过程通常导致连接凝胶(38,46,51),而段冷凝胶一般生产联系紧密凝胶蛋白质溶液的初始pH值高于7.0时,连接凝胶当pH值低于7.0 (8,32,34,51,90年,95年]。联系紧密的凝胶通常是透明的(fine-stranded;凝胶形成在低离子强度和pH值远离π),而连接凝胶浑浊(颗粒;在高离子强度和凝胶形成的pH值接近π)。Hagiwara et al。60]因此建议凝胶聚合的透明度和浊度对凝胶的普遍特征与强大的连接机制,分别。所有三种类型的凝胶聚合反应是有限的,但添加其他组件或蛋白质之前处理的预处理可以修改完成聚合流程,生产结构,价值观、制度分类和不同的聚合类型。

从上面的描述有关通过显微镜和流变学,一般有变化对于研究者和不同的价值观值在相同的凝胶体系。这些可能发生由于几个原因;例如,不同长度尺度研究中使用意味着不同分辨率的凝胶内部的测量和动态变化使缩放法律不能完全适用解释几个作者。分形凝胶模型假定交联的凝胶由棉絮,填满空间。形成的絮体应该是分形结构聚合粒子。的可能性的模型允许不同类型的债券在絮体之间形成粒子和粒子之间的不同的絮体。获得这样一个结构的一种方法是通过随机聚合粒子,导致分形聚集(絮体)生长,直到填满空间和互连网络空间填充。此外,作者使用的粒子的体积分数是小,絮体的分形特征可以表示之前填满空间。不同的阈值方法值通过显微镜导致不同的值 。这是其中一个关键步骤在使用数字图像进行分形分析和不同阈值的值会导致不同的分形维数。阈值并不是简单的和不断变化的阈值可以稍微改变分形维数。这可能是为什么分形维计算使用不同的流变和显微镜参数是多种多样的。然而,结果仍在相同的对应聚合政权。

5。结论

结果证实宏观或微观的分形分析方法的适用性在描述乳清蛋白质凝胶的粘弹性测量相关与凝胶的微观结构。这可以显示的值从流变测量获得的同意某种程度上与图像分析,表明聚合凝胶的流变行为反映分形结构的聚合物凝胶。这两种方法都倾向于生产值与相同聚合类型相似的凝胶系统,甚至产生了值与其他方法类似。大量研究结果证实,分宏观和微观的分析方法适用于量化乳清蛋白质凝胶尽管这两种方法都存在一些局限性。

的利益冲突

作者宣称没有利益冲突。

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