在植物细胞中氧化蛋白质折叠系统

文摘

植物在真核生物在进化中是独一无二的细胞器:蛋白质储存液泡,蛋白质,和叶绿体。二硫转移途径,内质网(ER)和植物的叶绿体蛋白存储的发展发挥了关键作用的细胞器和叶绿体的生物起源,分别。二硫键的形成需要disulfide-generating酶的协同功能(例如,ER氧化还原酶1),生成二硫键新创,和二硫载体蛋白(如蛋白二硫化物异构酶),这二硫化转移到基板通过thiol-disulfide交换反应。选择性分子disulfide-generating酶和蛋白质二硫载体之间的通信,它反映二硫载体蛋白的分子和结构多样性,是有效的关键二硫化转移到特定的底物集。本文关注最新进展在我们的理解机制和功能的各种二硫转移途径参与氧化蛋白质折叠的呃,叶绿体和线粒体的植物。

1。介绍

内质网(ER)是第一个分泌通路中的细胞器,这种动态和高度专业化的细胞器包含酶和陪伴,调解新合成蛋白质的折叠和组装1]。氧化蛋白质折叠的关键一步是二硫键的形成,即共价链接双半胱氨酸残基的侧链,传授热力学和机械稳定蛋白质,蛋白质折叠和控制和活动(2]。二硫键的引入到多肽需要一对的合作功能的酶,一种新创disulfide-generating酶(例如,ER氧化还原酶1 [ERO1])和二硫载体蛋白(例如,蛋白质二硫化物异构酶(PDI)) (3]。pdi,无处不在的thiol-disulfide在所有真核细胞氧化还原酶,直接捐赠二硫化底物蛋白质通过thiol-disulfide交换反应。PDI的氧化形式由ERO1再生,从分子氧氧化电源的继电器PDI(图的形式1)。高等植物的基因组,包括拟南芥,大豆(大豆),栽培稻(大米),玉米(玉米),编码大约10到20 PDI的家人,这表明硫氧还蛋白的组织差异很大(硫氧还蛋白)倍域(4,5]。虽然酶参与二硫键形成的网络尚未完全阐明,新出现的证据表明,pdi的分子和结构多样性和特定的组合disulfide-generating酶和pdi是确定关键的功能这些酶和底物特异性。

液泡植物细胞有两种不同的类型:典型的溶解液泡(LV)、高水解活性和功能与哺乳动物的酵母泡和溶酶体,和蛋白质储存泡(PSV),一个植物的专业积累储备蛋白质和细胞器是流行在种子6]。积极发展中胚乳细胞的种子的贮藏蛋白质合成大量收购二硫键在ER。在物理化学和结构多样性disulfide-rich种子贮藏蛋白质、可溶性贮藏蛋白质通过endomembrane运输系统的ER psv,他们积累(7]。不溶性蛋白质,形成大型低聚物的多样化在ER和存入ER-derived蛋白质的身体(PBs)、芽和断开与ER但仍然包围ER膜(8]。埃因霍温和PBs使大规模的发展,结构稳定的贮藏蛋白质的积累,作为营养储备的氮、硫和碳的发芽幼苗(了9,10])。贮藏蛋白质的氧化还原状态包含二硫化组显著变化在种子发育,成熟和萌发11];种子贮藏蛋白质合成减少,在粗糙的ER和转换为disulfide-bonded形式在成熟;然后他们被转换回减少形式促进快速动员在发芽。的h类型硫氧还蛋白功能的减少胚乳种子贮藏蛋白质,增加蛋白水解敏感性,使氮和硫在萌发期间可用(12]。相比TRX-dependent系统行为主要在减少二硫化二硫化转移系统涉及ERO1和pdi函数主要形成正确的二硫键模式,从而促进种子贮藏蛋白质的稳定积累,防止他们的变性,降低蛋白水解作用的敏感性。

在叶绿体中,二硫键的氧化还原状态redox-regulated蛋白与代谢途径和基因表达的控制11,13,14]。经过氧化还原监管体系是可逆的ferredoxin-TRX系统减少和氧化硫醇团体;减少等价物从光系统I (PSI)转移到铁氧还蛋白,然后通过ferredoxin-dependent TRX硫氧还蛋白还原酶(11,13]。在叶绿体的类囊体膜,附上起源于细菌周质腔,执行的主要事件产氧光合作用。在强光照下,然而,光系统II (PSII)在类囊体膜受到photodamage。维持光合作用的活动,PSII需要的快速重组的几十个蛋白质组成的类囊体膜蛋白复合物(15),这是依赖于二硫键形成催化酶催化剂,包括环氧锌指蛋白LQY1和维生素K还原酶(VKOR)同族体。

证据表明,二硫转移途径ER和叶绿体的功能植物的发展发挥了关键作用埃因霍温和PBs和叶绿体的生物起源,分别。本文关注最新进展在我们的理解机制和功能的各种二硫转移途径参与氧化ER和叶绿体蛋白质折叠的植物(图2)。二硫转移途径在植物线粒体,包括ERV1 disulfide-generating酶和二硫载体蛋白MIA40(图2相比),并讨论了在酵母和哺乳动物细胞各自的途径。

2。二硫键形成的植物

2.1。种子贮藏蛋白质

种子贮藏蛋白质是传统分类的基础上,其水溶性(如白蛋白)、盐(如α球蛋白),酒精(例如,醇溶谷蛋白)和酸性或碱性的解决方案(例如,谷蛋白)16]。球蛋白,分布最广泛的群贮藏蛋白质在双子叶植物和单子叶植物,被分成两个子组的基础上他们的沉降系数:vicilin-like 7 s球蛋白和legumin-like 11 s球蛋白。大米谷蛋白(种子蛋白质总量的60%)17)和大豆大豆球蛋白(种子蛋白质总量的40%)18),这两个是11 s球蛋白同系物,合成的前体,proglutelins preproglycinins,分别;处理前体细胞在守恒Asp-Gly网站由一个asparaginyl肽链内切酶(19,20.产生酸性和碱性多肽子单元,保持联系通过二硫键(21]。

醇溶谷蛋白家族,包括玉米醇溶谷蛋白(称为玉米蛋白)和大米醇溶谷蛋白,是由多个基因和编码由Cys-rich和Cys-poor成员(16,22]。大米醇溶谷蛋白(种子蛋白质总量的20%)17)集群分为三个亚组:13-kD醇溶谷蛋白包含主/半胱氨酸残基,10-kD包含9 - 11半胱氨酸残基的醇溶谷蛋白,和16-kD醇溶谷蛋白包含13个半胱氨酸残基(22]。玉米醇溶谷蛋白的蛋白质结构包括四个不同的类型:α- - - - - -,β- - - - - -,γ- - - - - -,δ-zeins。的β- - - - - -,γ- - - - - -,δ-zeins富含半胱氨酸残基,而α-zeins半胱氨酸贫穷(16]。醇溶谷蛋白和2 s白蛋白包含守恒的图案在三个独立的区域16]:LxxC地区,地区CCxQL B,在区域c . Cys-rich PxxC醇溶谷蛋白的大米和β- - -γ-zeins玉米,但不是δ-zeins,包含守恒的半胱氨酸残基发现的地区,B和C(图3)[16,22]。结构分析表明,向日葵(向日葵)2 s白蛋白SFA-8地区a和B之间形成二硫键(Cys62 LxxC之间^62年和Cys89 C^89年CxQL)和一个地区之间B和C (CC Cys90之间^90年xQL和PxxC Cys132^132年)[23]。这些保守的半胱氨酸残基也发现在醇溶谷蛋白家族的其他成员,包括10-kD Cys-rich从米饭和一16-kD醇溶谷蛋白γ玉米蛋白从玉米(图3)[22]。

2.2。蛋白质储存细胞器

使稳定的大量的种子贮藏蛋白质的积累和防止其退化,植物进化出了专门的膜结合存储细胞器:埃因霍温包含矩阵和晶体组件和PBs来自ER (10]。multisubunit 7 s和11 s球蛋白合成前体形式,然后从腔粗糙的ER运送至psv,这些蛋白质进行蛋白水解乳沟和组装形成密集的多样化24]。相比之下,醇溶谷蛋白一般形式直接PBs腔内的粗糙的ER。PBs的玉米和大米留在ER腔,而小麦和大麦的从ER运送至psv的自噬过程(25]。

二硫键发挥重要作用在埃因霍温的种子贮藏蛋白质的积累和PBs (26,27]。水稻种子的胚乳细胞,proglutelins获得分子内二硫键的目标之前,通过高尔基体,埃因霍温(指定二型PB (PB-II);直径2 - 4的晶体结构μ米)。他们是加工成酸性(37-39 kD)和基本(22日至23日kD)由液泡加工酶亚基(汽相外延)和积累高阶复合体由分子间二硫键和疏水相互作用在埃因霍温的晶体(28- - - - - -31日]。分子内二硫键的形成也需要排序的α球蛋白PSV的矩阵(27]。的10-kD Cys-rich醇溶谷蛋白(图3),然而,直接积累的ER内水稻胚乳细胞形成的中心核心区域ER-derived PB(指定的i型PB (PB-I);直径1 - 2的球形结构μ米)在PB开发的早期阶段,在13-kD Cys-depleted醇溶谷蛋白(图3)是本地化的外层ER-derived PB (32,33]。醇溶谷蛋白的组装到ER-derived PB是稳定通过分子间二硫键的形成34,35]。然而,在玉米种子的胚乳细胞β- - -γ-zeins球形形式多样化(直径为0.2μ米)在PB发展的早期阶段。随后,α-zeins穿透的网络β- - -γ-zeins,中部地区的PB(直径1 - 2μ米)(36,37]。

2.3。pdi的角色发展的蛋白质存储细胞器:不同的亚细胞本地化和底物特异性

pdi多功能酶,催化多种thiol-disulfide交换反应,包括氧化、还原、和异构化反应,也显示女伴活动(38]。pdi多畴的蛋白质,这至少有一个redox-active TRX域,指定域。的氧化形式redox-active CxxC主题域的二硫转移到衬底和转化为形式。PDI的家人相差很大的数量和安排他们的另一种类型的域和TRX域,指定域b,但缺乏TRX-like结构类似redox-active主题。例如,Pdi1p,五pdi编码的酿酒酵母基因组(和唯一一个对生存至关重要39]),被描述为一个u型的分子组成的四个TRX-fold域(a - b -- - - - - -)和酸性c端尾;两个redox-active CGHC图案的氨基端和c端TRX域(、职责),两侧和面对面的U形40]。随后确定晶体结构表明,酵母Pdi1p形状采用更多的船,和b域在和一个底部域在船首和船尾41]。由a和灵活的武器域连接到相对刚性的核心由b和域,导致一个高度灵活的结构(41]。主要的酵母Pdi1p substrate-binding网站,以及智人(人类,Hs) HsPDI,映射到疏水口袋中域,其substrate-binding能力似乎受到邻近域(b由x-linker)和地区之间和(40,42- - - - - -44]。域组织pdi可能强烈有助于他们的底物特异性。

全基因组测序已经确定了13个基因在拟南芥蛋白质编码PDI(在),在大豆(Gm) 22日,各12米(Os)和玉米(Zm评选)4,5]。拟南芥AtPDIL1; 1和AtPDIL1; 2;大米OsPDIL1; 1, OsPDIL1; 2、OsPDIL1; 3;玉米ZmPDIL1; 1和ZmPDIL1; 2;和大豆GmPDIL-1展示了a - b -- - - - - -域结构(表1;图4(一))[4,5,32,45),类似于人类HsPDI和HsERp5746]。拟南芥AtPDIL1; 3和AtPDIL1; 4、大米OsPDIL1; 4、玉米ZmPDIL1; 3、ZmPDIL1; 4,大豆GmPDIL-2 c-a-b -- - - - - -域结构与酸性n端结构域(c域;表1;图4(一))[4,5,45]。相比之下,PDIL2; 1 - 2; 3成员显示物种三域分类结构,两个redox-active TRX域重复衔接着氨基端地区紧随其后redox-inactive域,要么TRX-like域(a - b- b域结构;拟南芥AtPDIL2; 2, AtPDIL2; 3、大米OsPDIL2; 3、玉米ZmPDIL2; 3,大豆GmPDIM [4,5,32,47),类似于人类HsP5 [46])或一个α螺旋D域,如发现在人类HsERp29 (a -- d域结构;拟南芥AtPDIL2; 1,大米OsPDIL2; 1和OsPDIL2; 2、玉米ZmPDIL2; 1和ZmPDIL2; 2,大豆GmPDIS-1和GmPDIS-2 [4,5,48)(表1;图4(一))。

已经提出具体PDI的家人参与氧化贮藏蛋白质的折叠。例如,大豆GmPDIS-1和GmPDIM(直接同源AtPDIL2; 1和OsPDIL2; 3、职责)中局部ER和副proglycinin子叶细胞(47,48];GmPDIL-1和GmPDIL-2(直接同源AtPDIL1; 1和AtPDIL1; 3、职责),显示高重折叠的活动减少,变性核糖核酸酶比GmPDIS-1, GmPDIS-2, GmPDIM [45,47,48),是本地化的ER和proglycinin和联系起来β-conglycinin [45]。玉米转录水平的定量比较ZmPDIL基因通过大规模并行测序显示签名ZmPDIL1; 1接受调查的所有器官和组织中高度表达,除了花粉(4]。在玉米胚乳,ZmPDIL1; 1是迄今为止最高度表达了PDI,紧随其后的是吗ZmPDIL2; 3(4]。ZmPDIL1水平;1是调节的种子floury-2突变,累积异常处理α玉米蛋白(49]。在OsERO1可拆卸的水稻突变体种子(ero1),它表现出异常的贮藏蛋白质的积累和展开的蛋白质与响应相关的蛋白质折叠伴侣毕普的感应,OsPDIL1; 1 (ZmPDIL1; 1直接同源;a - b -- - - - - -;图4(一))积累水平低于野生型,而OsPDIL2; 3 (ZmPDIL2; 3直接同源;a -- b;图4(一))积累水平高于野生型(50]。

在最近的一项研究中,我们表明,水稻OsPDIL1; 1和OsPDIL2; 3,当表达相同的细胞,显示不同的亚细胞本地化,底物特异性和函数(32]。OsPDIL1; 1,其氧化还原活性的氧化蛋白质折叠的氧化还原状态取决于催化活性位点(Cys69-Cys72和Cys414-Cys417),分布在胚乳细胞的ER腔(32,50)和二硫键的形成中起着重要的作用在PSV-targeted存储蛋白质proglutelins和α球蛋白(32,50,51]。OsPDIL2; 3、不补充的功能OsPDIL1; 1体内二硫键的形成,表现出较低的氧化折叠的活动减少,变性α球蛋白和核糖核酸酶比OsPDIL1; 1,而OsPDIL2; 3展品更高的活动之间的外来分子间二硫键的形成α球蛋白Cys79Phe突变蛋白(32]。有趣的是,redox-active OsPDIL2形式;3主要是针对ER-derived PB的表面,这OsPDIL2定位;三是高度管制的氧化还原状态redox-active网站(Cys59-Cys62和Cys195-Cys198) (32]。的可拆卸的OsPDIL2; 3抑制的积累Cys-rich 10-kD醇溶谷蛋白(图3ER-derived PB的核心),表明OsPDIL2; 3具有特定功能的多肽分子间二硫bond-assisted组装到ER-derived PB (32,52]。注意,毕普局部表面的ER-derived PB ATP-sensitive地(53]。在培养的人类细胞,HsP5形成共价的复杂与毕普毕普客户蛋白(54,55]。人类HsP5高序列相似性和大米OsPDIL2; 3表明OsPDIL2; 3也可能与毕普交互。如果是这样,OsPDIL2; 3和毕普可能参与招聘一个特定组蛋白ER-derived PB。此外,因为淘汰赛OsPDIL1; 1导致聚合proglutelins通过外来分子间二硫键和抑制ER-derived PB和埃因霍温的发展50,51),OsPDIL1的不同但协调功能;1和OsPDIL2; 3可能支持ER-derived PB和埃因霍温的发展水稻胚乳。

2.4。PDI的程序性细胞死亡的作用

体内和体外证据强烈表明,PDI的家人发挥不同的生理作用在不同类型的植物细胞。例如,拟南芥AtPDIL1; 4 (c-a-b -- - - - - -;图4(一)),恢复野生型表型大肠杆菌蛋白质折叠突变dsbA,是发展种子和根中高度表达的技巧和与毕普的呃,从而建立,它是参与氧化蛋白质折叠(56),而ER-localized AtPDIL2; 1 (a -- d;图4(一)),它可以恢复野生型表型的酵母PDI1零变异,是高度表示micropylar地区的胚珠,在胚囊发育过程中发挥作用57]。

相比之下,拟南芥AtPDIL1; 1 (PDI5;a - b -- - - - - -;图4(一))可能参与调节细胞程序性死亡(PCD),一个无处不在的期间发生在原核生物和真核生物的生理过程开发和在各种压力(58]。PCD途径在植物和动物分享一些组件,包括专门的半胱氨酸蛋白酶还存在称为(Cys-containing Asn-specific蛋白酶),功能集成点供细胞[生死攸关的决定59,60]。液泡提出了发挥核心作用在不同植物PCD通路,包括发育控制和pathogen-induced PCD通路;液泡的崩溃将酶释放到胞质攻击细胞器和DNA,从而导致细胞死亡(61年,62年]。Vacuole-localized汽相外延,发现最初作为一种新颖的半胱氨酸蛋白酶负责种子贮藏蛋白质的成熟63年与caspase-1],酶学性质,酶进行self-catalytic转换/激活从他们不活跃的前体(了64年])。汽相外延劈开caspase-specific基质和调节细胞的死亡在高度敏感的响应和有限的死细胞层在早期胚胎发生(64年,65年]。Andeme-Ondzighi等人表明拟南芥AtPDIL1; 1作为redox-sensitive noncaspase-type的活动的监管机构,PCD-related半胱氨酸蛋白酶RD21 CP42,含有一个redox-sensitive活跃的网站(两个半胱氨酸残基组成的)。AtPDIL1; 1,从ER通过高尔基液泡(lv和psv;表1),特别是与RD21和CP42防止过早激活在胚胎发生和控制爆发的时机PCD蛋白酶激活的内皮细胞(66年]。

2.5。ERO1系统在植物ER

二硫化成基质蛋白的引入导致pdi的减少,减少的形式为下一轮需要reoxidized反应周期(图1)。一个关键的问题是如何将植物ER建立一个氧化还原环境,有利于新生多肽的PDI再生,促进氧化折叠。在导论部分,所述二硫键的形成涉及电子的转移从底物蛋白质二硫载体蛋白(例如,PDI)然后新创disulfide-generating酶(图1)[3]。disulfide-generating酶的一个例子是黄素酶Ero1p,首次发现在酵母的突变研究热敏条件突变ero1-1(67年,68年]。ERO1家人是真核生物中高度保守的,包括酵母、人类和植物。的酿酒酵母,秀丽隐杆线虫,黑腹果蝇基因组编码只有单副本ERO1基因。人类基因组重复观察到:HsERO1α和HsERO1β(69年- - - - - -71年]。在大多数更高和更低的植物,包括拟南芥(72年)、玉米、和苔藓(Physcomitrella金属盘),有两种paraloguesERO1(73年]。大米含有一个直接同源的ERO1(50),衣藻reinhardtii和Volvox carteri(73年]。

ERO1引入二硫在PDI传送从分子氧氧化能力降低的形式通过ERO1 PDI黄素代数余子式(74年- - - - - -76年]。ERO1蛋白质有两个守恒的催化半胱氨酸对,一对航天飞机半胱氨酸和活性部位半胱氨酸(残雪₄C和CxxC,分别地;图4(一))。航天飞机半胱氨酸对Ero1p (Cys100-Cys105;酵母Ero1p编号)直接氧化的活性部位Pdi1p通过thiol-disulfide交换反应,并随后reoxidized活性部位的半胱氨酸对(Cys352-Cys355;酵母Ero1p编号)77年- - - - - -79年]。活性位点的半胱氨酸对Ero1p被它们的电子转移reoxidized黄素代数余子式和分子氧(74年- - - - - -76年]。植物ERO1蛋白质与人类HsERO1分享更大的同源性α比用酵母Ero1p [50,73年]。拟南芥AtERO1建模分析表明,保守的半胱氨酸残基的位置AtERO1 HsERO1的位置是相似的α(PDB标识码3 ahq;(80年))(73年]。大米OsERO1拥有两双半胱氨酸残基,Cys134-Cys139 Cys391-Cys394,对应Cys94-Cys99(半胱氨酸对航天飞机)和Cys394-Cys397(活性部位半胱氨酸对)的人类HsERO1α分别(图4(一))[50]。

酵母Ero1p与腔内紧密相关的ER膜通过127 - aa c端尾(67年,81年]。人类HsERO1α,缺乏酵母Ero1p中的c端域,包含一个23-aa信号肽和保留在ER共价相互作用HsPDI和HsERp4470年,81年,82年]。尽管拟南芥AtERO1蛋白质的亚细胞定位没有特点,AtERO1蛋白质已被证明是糖基化的72年]。与ERO1蛋白酵母和人类不同,水稻OsERO1局部ER膜,这定位取决于n端地区(Met1-Ser55),其中包含一个阿拉巴马州/ Pro-rich序列(Met1-Trp36)和一个假定的跨膜域(TMD;Ala37-Ser55;图4(一))[50]。

我们研究了水稻OsERO1功能通过RNAi-induced击倒OsERO1endosperm-specific启动子的控制下。的OsERO1击倒的种子,生产OsERO1水平显著下降,未能发展典型埃因霍温和ER-derived PB,而异常聚集形式(50]。击倒的OsERO1抑制proglutelins本地二硫键的形成和促进proglutelin-containing聚集的形成通过外来分子间二硫键,淘汰赛一样OsPDIL1; 1(50]。这些结果表明,ERO1-dependent通路中发挥着重要作用的ER本地二硫键的形成水稻胚乳细胞。

ERO1蛋白质拥有一个反馈系统,调节ERO1活动响应的波动ER氧化还原环境,使细胞保持ER的氧化还原条件有利于本地二硫键的形成(83年,84年]。酵母Ero1p包含两个非催化、监管半胱氨酸对(Cys90-Cys349和Cys150-Cys295);减少这些半胱氨酸之间的二硫键对增加Ero1p活动(83年]。人类HsERO1α具有不同的监管模式;HsERO1α活动是由一个内部二硫重排Cys94形式与Cys99催化二硫键(航天飞机半胱氨酸对Cys94-Cys99)或监管与Cys131(二硫键80年,84年]。类似的监管体系也存在于植物ERO1蛋白质,包括拟南芥AtERO1和大米OsERO1 Cys150-Cys295对应的半胱氨酸残基的酵母Ero1p失踪但这些Cys94相应,人类HsERO1 Cys99, Cys131α目前,所表示的序列相似性分析50]。

此外,二硫化ERO1-mediated传输系统产生过氧化氢,一种活性氧(ROS),作为副产品(图5(一个))[76年]。过度的ERO1已被证明导致活性氧显著增加,而部分减少ERO1活动抑制活性氧积累,增加抵抗致命的ER应激的影响(85年,86年]。虽然过氧化氢和其他活性氧是细胞毒性,过氧化氢有时扮演重要角色在真核细胞信号转导信使[87年]。高浓度的过氧化氢会导致膜脂质过氧化反应,逐渐破坏植物细胞的细胞膜的完整性,导致小分子的泄漏,包括水(88年]。过氧化氢的生产水稻胚乳细胞的ER与种子贮藏蛋白质的巯基氧化组(50]。EM49的纯合突变体种子,少含巯基的团体和过氧化氢生成小于野生型种子,含有水的比例高于野生型种子在种子发育和显示延迟种子干燥和成熟50]。与相邻的2 n胚胎不同,3 n胚乳细胞,合成大量disulfide-rich蛋白在种子早期发展,注定是PCD在种子干燥和成熟89年]。过氧化氢生成二硫键的形成中ER的胚乳细胞可以作为一个信号诱导PCD和随后的种子干燥和成熟。

另一个关键问题是如何ERO1识别和特定PDI氧化蛋白质的植物。酵母Ero1p优先氧化CxxC主题在氨基硫氧还蛋白Pdi1p域(90年]。在哺乳动物细胞中,特定的组合ERO1和PDI成员把氧化折叠途径。例如,人类HsERO1α显示了人类不同的亲和力HsPDI和HsERp5782年,91年,92年]。晶体和生化分析表明,静电和疏水HsERO1之间的相互作用α和PDI域允许有效的特定HsERO1 PDI蛋白质的氧化α(80年]。尽管人类HsERp57股票的a - b -- - - - - -域组织人类HsPDI HsERp57展览不同的静电势在b -域和缺乏至关重要的疏水口袋衬底绑定的域(80年,93年]。目前尚不清楚这大米PDI家族成员特定合作伙伴的OsERO1 ER(图5(一个))。不过,鉴于OsPDIL1; 1和OsPDIL2;组织(a - b - 3不同领域- - - - - -和- - - - - -- b、职责),序列相似性OsPDIL1; 1和OsPDIL1; 4在域和高域b和,似是而非的OsERO1这些PDI蛋白质可能显示不同的亲和力。

2.6。二硫键形成的替代途径植物ER

酵母ERO1基因对生存至关重要(67年,68年]。在人类细胞,HsERO1α表达在大多数细胞类型,而HsERO1β仅表现在选择组织(69年- - - - - -71年]。有趣的是,HsERO1中断α和HsERO1β,选择性氧化蛋白质折叠和nonredundant功能,导致延迟控制在适度IgM生产和不是致命的,这表明有ERO1-independent通路在哺乳动物细胞(二硫键的形成94年]。事实上,一个候选人为并行ERO1-independent酶通路最近被发现;ER-localized酶类(插件可以)静脉使用过氧化氢将硫醇转化为二硫化的ER和转移这些二硫化PDI,进而介绍了二硫键进入新生多肽(95年]。此外,人类的谷胱甘肽过氧化物酶家族成员GPx7和GPx8参与途径,夫妻过氧化氢生产二硫键形成;GPx7和GPx8局部ER和优先氧化PDI的过氧化氢的存在,使二硫键形成减少展开的蛋白质(96年]。

本地和非本地的二硫键形成的OsERO1击倒突变水稻的种子,这表明身份不明的新创disulfide-generating酶还参与了氧化蛋白质折叠的ER胚乳细胞(图5(一个))[50]。植物中,抗氧化防御系统插件可以扮演中心角色,包括thiol-based减少过氧化氢,dithiol-disulfide氧化还原调控网络(97年]。家庭成员植物插件可以在叶绿体本地化,线粒体,细胞溶质,细胞核,但还没有ER-localized插件可以被确认在植物(97年- - - - - -99年]。在假定的TRX-dependent氧化酵素的植物,glutathione-dependent过氧化物酶Gpx5一直预测显示双定位ER和胞质98年]。

3所示。二硫键形成叶绿体

3.1。PDI在叶绿体的角色

蓝藻,因为它是来自一个祖先,叶绿体结合原核和真核基因表达的特点。成千上万的叶绿体蛋白,包括photosynthesis-related蛋白质,是由核基因编码、细胞质中合成。Cytoplasmically叶绿素合成前体必须展开易位在叶绿素双信封膜(One hundred.]。大部分的演变发生在膜本身,然后复合在本地化和蛋白质目标目的地。除了nuclear-encoded叶绿体蛋白质,还有大约100个叶绿体细胞器的蛋白质编码的基因(101年]。叶绿体基因的转录是由质体转录系统,nuclear-encoded和plastid-encoded质体RNA聚合酶(102年]。

Oxygen-evolving光合生物受到不可逆的光致损伤。Photodamage主要发生在类囊体膜并导致失活的PSII光合电子传递和随后的氧化损伤的反应中心蛋白(103年]。维持PSII活性,受损的D1和D2 PSII反应中心蛋白退化和取代,plastid-encoded和表达psbA和psbD(编码D1和D2、职责)正迅速激活的转录响应光(了102年,104年])。在叶绿体中,减少PSII的等价物产生光和PSI,转移到ferredoxin-TRX系统,进而减少监管redox-active网站目标蛋白质,包括关键蛋白质参与二氧化碳同化和ATP的合成13,105年]。有人建议,一个还原硫氧还蛋白激活信号转导的5′蛋白质复合体的5′UTR高亲和力psbA信使rna (14]。绿藻的基因组衣藻reinhardtii和Volvox carteri分别包含在7号和8号基因编码PDI蛋白质(5]。衣藻reinhardtiiRB60,其中包含两个CGHC图案和c端KDEL信号,功能作为redox-responsive平移调节器在叶绿体106年,107年]。RB60 reduction-oxidation,坐落在一个复杂的绑定到的5′UTRpsbA信使rna,决定的速率起着关键作用psbA翻译(106年,108年]。

拟南芥AtPDIL1; 3(图4 (b)),它显示了高序列相似性RB60和包含KDEL信号而不是一个可分裂的chloroplast-targeting信号,是本地化stromal-starch接口在叶绿体中,除了ER (109年- - - - - -111年]。的表达AtPDIL1; 3由光在叶绿体发育调节,这upregulation与淀粉合成相关(109年,112年]。AtPDIL1; 3可能扮演重要的角色在蛋白质折叠或酶的监管与叶绿体中淀粉代谢相关的蛋白质(109年]。

3.2。叶绿体VKOR Homolog-Dependent二硫转移途径:角色光复合物的组装

虽然植物受到不可逆转的photodamage,如上所述,他们已经进化出一个高度专业化的修复机制,恢复PSII的功能状态。PSII修复需要拆卸和重新组装的类囊体膜蛋白组成的复杂许多蛋白质(包括PSII反应中心蛋白和oxygen-evolving蛋白质)和数以百计的代数余子式和二硫键的断裂改造PSII蛋白(15,113年,114年]。最近,一位disulfide-generating VKOR同族体已被证实能扮演重要角色在叶绿体光复合物的组装。

在哺乳动物中,VKOR催化维生素K的一个步骤循环,这发生在急诊室膜和需要维持凝血。人类HsVKOR不可或缺的膜蛋白,由四个相同的tmd膜拓扑结构为核心的细菌的VKOR同族体聚球藻属sp。115年,116年]。生理氧化还原伙伴HsVKOR membrane-anchored PDI家族的成员,HsERO1α只差(交互116年]。VKOR属于一个大家庭的同系物存在于各种生物体,包括脊椎动物、植物、细菌和古菌(117年]。同源染色体都含有一种活性部位CxxC主题和额外的一双循环半胱氨酸残基115年,117年]。在一些从植物和细菌同源染色体,包括拟南芥蓝细菌聚球藻属sp。集胞藻属6803年,域同源HsVKOR与TRX-like域融合的典型PDI家庭(图4 (b))[115年,117年- - - - - -119年]。的晶体结构聚球藻属VKOR显示,电子从基质蛋白转移到降低半胱氨酸对(Cys209-Cys212)的可溶性c端TRX-like域,然后两个守恒的循环半胱氨酸残基(Cys50和Cys56)的VKOR域。随后,从循环半胱氨酸对电子转移(Cys50-Cys56)活性部位CxxC一对(Cys130-Cys133) [115年]。就像大肠杆菌DsbB, VKOR接受醌的氧化能力。c端半胱氨酸残基(Cys133)活性部位半胱氨酸对位于一侧的醌环(115年]。

拟南芥VKOR同族体(指定LTO1)是类囊体membrane-localized蛋白质,由一个VKOR域、一个硫氧还蛋白域,和四个战区导弹防御系统(图4 (b)),如发现聚球藻属VKOR,催化二硫键的形成(图5 (b))[119年- - - - - -121年]。LTO1 PSII的组装需要通过二硫键的形成在PsbO,一腔的亚基的PSII oxygen-evolving复杂(120年]。另外,LTO1可以调节Cys-containing蛋白质的氧化还原状态驻留在面对类囊体的腔。体外酶化验表明,LTO1活跃在减少维生素k1,结构性代数余子式紧密地绑定到PSI (122年phylloquinon),但不能减少环氧叶绿醌或质体醌(119年]。维生素k1是否参与LTO1-mediated thiol-oxidation通路在叶绿体还不清楚。

3.3。锌指Protein-Dependent叶绿体中二硫转移途径:角色在光系统修复和叶绿体生源论

其他叶绿体蛋白的二硫bond-forming活动报道锌指状蛋白质LQY1 [123年]和CYO1 [124年)(图4 (b)和5 (b))。LQY1蛋白,本地化的类囊体膜并结合PSII核心单体,建议参与维护PSII活性和调节的修复和重组的PSII高亮的条件下(123年]。拟南芥突变体缺乏LQY1蛋白质积累ROS升高和降低PSII-light-harvesting复杂水平II supercomplex高亮的条件下(123年]。蛋白质同源拟南芥CYO1广泛存在于植物、包括大米、玉米和大豆,但不是在苔藓,藻类124年]。的水平CYO1成绩单和CYO1蛋白质增加响应,CYO1蛋白质是本地化的类囊体膜在拟南芥124年]。的cyo1变异不影响黄化质体在黑暗条件下的生物起源,但严重削弱光照条件下类囊体膜的发展,表明CYO1扮演着一个重要的角色在叶绿体生源论124年]。结合的证据LQY1 CYO1每个包含锌指图案(图4 (b))类似于大肠杆菌DnaJ、结合锌^{2 +}和展览PDI-like活动(123年- - - - - -125年),上述数据表明,PDI-like活动(包括二硫化物异构化活动和陪护人员的活动)LQY1和CYO1 PSII可能需要修理和类囊体生物起源,分别。

4所示。二硫键形成植物线粒体

在线粒体也双膜包围,氧化蛋白质折叠的二硫转移途径是与redox-regulated进口的前体蛋白。线粒体在许多细胞过程起着至关重要的作用,包括能量代谢和纤毛运动。线粒体是来自细菌内共生体,基因组拥有有限的编码能力(约40 - 50基因)(126年];因此,他们在很大程度上取决于依赖资源进口nuclear-encoded胞液中蛋白质合成。外膜的移位酶,指定汤姆复杂,是导入线粒体preproteins主入口门。在酵母中,氨基端presequence-carrying疏水性前体蛋白最初被Tom20 Tom70,分别;随后转移到受体Tom22中部;然后插入通道中央组件Tom40 [127年]。在四个后续分类途径intramitochondrial目的地,线粒体膜间隙(IMS)导入和组装机械(MIA)指导小Cys-rich前体进入IMS (127年]。米娅通路是redox-driven导入途径,需要必要的IMS的合作功能的蛋白质。酵母Mia40结合IMS蛋白质与双残雪的前兆₃C或残雪₉C图案,包括线粒体膜内部的成员(TIM) Tim8-Tim13女伴复杂。在酵母中,三元组成的复杂Mia40(二硫载体蛋白)的FAD-bound巯基氧化酶Erv1 (disulfide-generating酶)和衬底从Erv1促进二硫的继电器通过Mia40前体蛋白;的简化型Mia40 reoxidized Erv1,转让电子通过细胞色素c(单电子载体)呼吸链然后氧气或可以直接使用分子氧,导致过氧化氢(图的生成5 (c))[127年- - - - - -130年]。

已发现植物直接同源的酵母Mia40和Erv1:拟南芥AtMIA40 AtERV1每个包含一个高度保守的redox-active半胱氨酸对(中国共产党AtMIA40主题,CxxC AtERV1;图4 (c))和结构半胱氨酸对(两个残雪₉C在AtMIA40,残雪₁₆在AtERV1 C;图4 (c))和本地化线粒体(131年,132年]。拟南芥AtERV1还包含共价结合时尚(图4 (c))和显示巯基氧化酶活动132年]。Mia40守恒和Erv1直接同源和米娅的存在导入途径基质在酵母、动物和植物表明米娅的常用途径(133年]。Mia40和Erv1至关重要酿酒酵母(134年,135年),和删除的拟南芥AtERV1导致胚胎杀伤力(131年]。然而,在拟南芥删除AtMIA40原因没有明确的表型(131年]。此外,与酵母Mia40,拟南芥AtMIA40,本地化的线粒体和过氧化物酶体,似乎并没有发挥重要作用的进口和/或装配小蒂姆在线粒体蛋白质。相反,AtMIA40导致的损失两个IMS-localized的缺席线粒体蛋白质、铜/锌超氧化物歧化酶(CSD1;有一对不同的半胱氨酸Mia40基质中的半胱氨酸主题)和将铜插入CSD1的女伴,尽管仍然成功地导入线粒体(131年]。AtMIA40还导致损失减少复杂我的能力和效率的子单元的组装成复杂的我131年]。拟南芥AtERV1,无法替代酵母体内的酶,同时包含Erv1 /规律蛋白质家族的共同特征和独特的功能。AtERV1缺乏CxxC(半胱氨酸对航天飞机)n端结构域存在于酵母Erv1和人类的规律,但包含一个c端残雪₄C主题保存在工厂ERV1同系物,可能在interdisulfide传递函数(132年]。MIA40 ERV1因此可能守恒和植物中截然不同的角色。

5。二硫键形成细胞外

Quiescin巯基氧化酶(QSOX)是一个非典型二硫化催化剂,在不同亚细胞位置或局部细胞外。哺乳动物QSOX蛋白质是本地化的高尔基post-ER分泌通路或分泌细胞(136年- - - - - -138年),拟南芥AtQSOX1叶表皮中表达时,存在于细胞壁而不是等离子体膜(表1)[139年]。QSOX, Erv领域一直与redox-active TRX域在进化过程中,催化和新创二硫代二硫转移。二硫键的生成和转移QSOX由两个redox-active半胱氨酸对,一分之一在TRX-like Erv域和其他领域。分子内二硫在共价催化地生成绑定FAD-proximal Erv域的半胱氨酸对QSOX又转移到半胱氨酸对硫氧还蛋白域通过interdomain电子转移,这是紧随其后的是分子间thiol-disulfide QSOX和衬底之间交换(140年- - - - - -142年]。AtQSOX1 TRX域包含一个CxxC主题,这个主题展览巯基氧化酶活性的小分子底物二硫苏糖醇而不是电子转移活动从TRX域Erv域(143年]。的表达AtQSOX1叶子是调节的K⁺饥饿,AtQSOX1扮演了一个角色在调节阳离子体内平衡通过激活根系统负载K⁺进入木质部(139年]。K⁺射流系统可能由AtQSOX1-mediated巯基氧化组运输车的外部一侧的质膜(139年]。

总之,植物细胞进化出了多个不同的氧化蛋白质折叠系统,叶绿体和线粒体。这些系统需要的合作功能disulfide-generating二硫化酶和载体蛋白,支持细胞功能和发展和防止环境波动。个人二硫载体蛋白(例如,pdi)识别特定的底物蛋白质。当前的兴趣在于揭示广泛而具体的网络在植物细胞氧化蛋白质折叠。需要进一步的研究来定义函数已知的disulfide-generating酶供应二硫化氧化能力设置特定的载体蛋白(例如,pdi),发现额外的酶,并确定最终电子受体植物细胞在氧化蛋白质折叠系统。

缩写

呃:	内质网
ERO1:	ER氧化还原酶1
铅:	蛋白质的身体
纤毛运动:	程序性细胞死亡
PDI:	蛋白二硫化物异构酶
插件可以:	酶类
埃因霍温:	蛋白质储存泡
QSOX:	Quiescin巯基氧化酶
ROS:	活性氧
战区导弹防御系统:	跨膜域
硫氧还蛋白:	硫氧还蛋白
VKOR:	维生素K环氧还原酶
汽相外延:	在液泡加工酶。

确认

这项工作是由一个年轻科学家的补助金支持日本促进社会科学(23780101),资生堂的女研究员科学格兰特,教育部,日本的文化、体育、科学和技术。

引用

1. m·莫利纳里“N-glycan结构决定延长蛋白质折叠或处置,”化学生物学性质,3卷,不。6,313 - 320年,2007页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
2. d·法斯”,二硫键的蛋白质生物物理学。”年度回顾的生物物理学41卷,第79 - 63页,2012年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
3. j . Riemer n . Bulleid和j·m·赫曼”二硫化ER和线粒体的形成:两个解决一个共同的过程,”科学,卷324,不。5932年,第1287 - 1284页,2009年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
4. n . l .休斯顿,c . z风扇徐瑞秋香,人类。Schulze、r·荣格和r . s .波士顿”系统发育分析识别10类蛋白二硫化物异构酶家族的植物,包括单极蛋白质二硫isomerase-related蛋白质,”植物生理学,卷137,不。2、762 - 778年,2005页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
5. 出售,j。Jacquot, n . Rouhier”比较基因组研究的蛋白质二硫异构酶从光合生物,“基因组学,卷97,不。1,37-50,2011页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
6. d . c . Bassham和n . v . Raikhel”特色的空泡的排序机械、”当前细胞生物学的观点,12卷,不。4、491 - 495年,2000页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
7. e·m·赫尔曼·b·a·拉金斯,“蛋白质储存身体和液泡,”植物细胞的,11卷,不。4、601 - 613年,1999页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
8. e·m·赫尔曼”内质网的身体:解决不溶性”,当前植物生物学的观点,11卷,不。6,672 - 679年,2008页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
9. k .蒙次“贮藏蛋白质的沉积,植物分子生物学,38卷,不。1 - 2、77 - 99年,1998页。视图:谷歌学术搜索
10. 诉Ibl和e . Stoger”的形成、功能和命运的蛋白质存储隔间种子,”原生质,卷249,不。2、379 - 392年,2012页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
11. 比比布坎南和y巴尔莫,“氧化还原调控:一个拓宽视野,”植物生物学的年度审查,56个卷,第220 - 187页,2005年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
12. k . Kobrehel j . h .黄。Balogh, f .吻,公元前绮,比比布坎南,“具体的减少硫氧还蛋白的小麦贮藏蛋白质h”,植物生理学,卷99,不。3、919 - 924年,1992页。视图:谷歌学术搜索
13. p . Schurmann比比布坎南,“铁氧还蛋白/硫氧还蛋白系统的氧的光合作用,”抗氧化剂和氧化还原信号,10卷,不。7,1235 - 1273年,2008页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
14. a . Danon s p·梅菲尔德,“Light-regulated翻译叶绿体信使rna通过氧化还原电位,”科学,卷266,不。5191年,第1719 - 1717页,1994年。视图:谷歌学术搜索
15. 大肠Baena-Gonzalez和e。Aro,”生物起源、装配和周转率光系统II单位,“英国皇家学会哲学学报B,卷357,不。1426年,第1460 - 1451页,2002年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
16. p . r . Shewry j·a·纳皮尔和a·s·塔,“种子贮藏蛋白质:结构和生物合成,植物细胞的,7卷,不。7,945 - 956年,1995页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
17. 李x x和t . w . Okita积累谷蛋白和醇溶谷蛋白在水稻种子发展:定量评价,“植物和细胞生理学,34卷,不。3、385 - 390年,1993页。视图:谷歌学术搜索
18. 他,“植物食品蛋白质工程”,食品和营养研究进展36卷,第208 - 89页,1992年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
19. m·p·斯科特,r·荣格k .蒙次和n·c·尼尔森”的蛋白酶负责翻译后解理守恒Asn-Gly连杆在大豆球蛋白,主要的大豆种子贮藏蛋白质,,”美国国家科学院院刊》上的美利坚合众国,卷89,不。2、658 - 662年,1992页。视图:谷歌学术搜索
20. Hara-Nishimura, t·什n以及和m .西村“液泡加工酶负责成熟种子蛋白质,”植物学报杂志卷,145年,第640 - 632页,1995年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
21. n·c·尼尔森,c·d·迪金森,t·j·曹et al .,”表征大豆大豆球蛋白基因家族的。”植物细胞的,1卷,不。3、313 - 328年,1989页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
22. y昂达和y .马”,氧化蛋白质折叠:醇溶谷蛋白进化选择压力的米饭,“植物信号和行为》第六卷,没有。12日,第1972 - 1966页,2011年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
23. d . Pantoja-Uceda p . r . Shewry m . Bruix a·s·塔j .澳网和m . Rico”解决方案的结构从葵花籽methionine-rich 2 s白蛋白:过敏和乳化性能的关系,“生物化学,43卷,不。22日,第6986 - 6976页,2004年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
24. c·d·迪金森、e·h·侯赛因和n c·尼尔森”转译后的乳沟在大豆球蛋白组装中的作用。”植物细胞的,1卷,不。4、459 - 469年,1989页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
25. h . Levanony r·鲁宾y Altschuler, g . Galili”证据小说路线的小麦贮藏蛋白质液泡,”《细胞生物学》杂志上,卷119,不。5,1117 - 1128年,1992页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
26. r·荣格y . w .南Saalbach, k .蒙次和n·c·尼尔森”作用的含巯基的氧化还原状态和二硫键在11 s球蛋白种子加工和组装,”植物细胞的,9卷,不。11日,第2050 - 2037页,1997年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
27. 铃木y马,k . m . Tasaki et al .,“二硫键形成的关键作用在大米胚乳蛋白质排序,“植物细胞的,17卷,不。4、1141 - 1153年,2005页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
28. h .山形t杉、k .田中和z开赛,“在发展中水稻种子贮藏蛋白质的生物合成,“植物生理学,卷70,不。4、1094 - 1100年,1982页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
29. h·b·克里希和t·w·Okita“大米谷蛋白多肽结构关系,”植物生理学,卷81,不。3、748 - 753年,1986页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
30. s . s . y . h . Wang朱、刘s . j . et al .,“在液泡加工酶OsVPE1需要高效的谷蛋白处理大米,“植物杂志,卷。58岁的没有。4、606 - 617年,2009页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
31. 井上y . t . Kumamaru y Uemura et al .,“在液泡加工酶谷蛋白的晶体结构中扮演着重要的角色在水稻种子,”植物和细胞生理学,51卷,不。1,38-46,2010页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
32. y昂达,a . Nagamine m .樱井,t . Kumamaru m .小川和y .马,“不同的角色蛋白二硫化物异构酶和P5巯基氧化还原酶在多个通路结构不同的贮藏蛋白质氧化的米饭,“植物细胞的,23卷,不。1,第223 - 210页,2011。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
33. A . Nagamine h . Matsusaka t Ushijima et al .,”一个角色cysteine-rich 10 kDa醇溶谷蛋白体内蛋白质形成在大米、“植物和细胞生理学,52卷,不。6,1003 - 1016年,2011页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
34. m . Ogawa t . Kumamaru h . Satoh et al .,“纯化的蛋白质、我的水稻种子及其多肽成分,”植物和细胞生理学,28卷,不。8,1517 - 1527年,1987页。视图:谷歌学术搜索
35. n . Mitsukawa r . Konishi k . Kidzu k . Ohtsuki t . Masumura和k .田中”氨基酸测序和cDNA克隆水稻种子贮藏蛋白质,13个kda醇溶谷蛋白,提取I型蛋白质的身体,“植物生物技术,16卷,不。2、103 - 113年,1999页。视图:谷歌学术搜索
36. c . r .贷款和b·a·拉金斯”玉米蛋白成分的变化在玉米胚乳蛋白的身体发展,”植物细胞的,1卷,不。10日,1011 - 1023年,1989页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
37. d . r .控股m . s . Otegui, b .李et al .,“玉米Floury1基因编码一种新颖的内质网蛋白参与了玉米蛋白蛋白体的形成,“植物细胞的,19卷,不。8,2569 - 2582年,2007页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
38. f . Hatahet和l . w .知更鸟”蛋白二硫化物异构酶:一个关键的评估函数的二硫键的形成,“抗氧化剂和氧化还原信号,11卷,不。11日,第2850 - 2807页,2009年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
39. r·法夸尔:亲爱的,s . j . Murant et al .,“蛋白二硫化物异构酶的生存至关重要酿酒酵母”,基因,卷108,不。1,第89 - 81页,1991。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
40. g .田,s, r . Noiva w . j . Lennarz和h . Schindelin“酵母蛋白二硫化物异构酶的晶体结构表明其活跃的网站之间的协同,”细胞,卷124,不。1,第73 - 61页,2006。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
41. g .田F.-X。科比,Lewandrowski, a . Sickmann w . j . Lennarz和h . Schindelin”protein-disulfide异构酶的催化活性需要一个构象上灵活的分子,”《生物化学》杂志上,卷283,不。48岁,33630 - 33640年,2008页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
42. n . j . Darby大肠Penka, r . Vincentelli”的多域结构蛋白二硫化物异构酶催化效率高是至关重要的,”分子生物学杂志,卷276,不。1,第247 - 239页,1998。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
43. p . Klappa l . w .知更鸟:j . Darby, r·b·弗里德曼“b′域提供蛋白二硫化物异构酶的主要peptide-binding网站但所有域为绑定错误折叠的蛋白质,”在EMBO杂志,17卷,不。4、927 - 935年,1998页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
44. l . j .伯恩a . Sidhu a·k·沃利斯et al .,“映射的配体结合部位b′域的人类PDI:交互与肽配体和x-linker地区”生物化学杂志,卷423,不。2、209 - 217年,2009页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
45. s . Kamauchi h . Wadahama k Iwasaki et al .,“分子克隆和表征两种大豆蛋白二硫化物异构酶作为分子伴侣’的种子贮藏蛋白质,”2月日报,卷275,不。10日,2644 - 2658年,2008页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
46. c . Appenzeller-Herzog和l . Ellgaard“人类PDI家庭:多功能性包装成一个折叠,”Biochimica et Biophysica学报,卷1783,不。4、535 - 548年,2008页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
47. h . Wadahama s Kamauchi y Nakamoto et al .,“一种新的植物蛋白二硫化物异构酶家族同源克隆动物P5-molecular和描述作为一个功能的蛋白质折叠的大豆种子贮藏蛋白质,”2月日报,卷275,不。3、399 - 410年,2008页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
48. h . Wadahama s Kamauchi m . Ishimoto t . Kawada和r . Urade”蛋白二硫化物异构酶家族蛋白参与大豆蛋白生物起源,”2月日报,卷274,不。3、687 - 703年,2007页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
49. c·p·李和b·a·拉金斯”表达的蛋白二硫化物异构酶升高的胚乳玉米floury-2突变。”植物分子生物学,30卷,不。5,873 - 882年,1996页。视图:谷歌学术搜索
50. y y昂达、t . Kumamaru和马,“呃membrane-localized氧化还原酶Ero1二硫键的形成需要在水稻胚乳,”美国国家科学院院刊》上的美利坚合众国,卷106,不。33岁,14156 - 14161年,2009页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
51. y Takemoto, s·j·考夫兰,t·w·Okita佐藤晴h . m .小川和t . Kumamaru水稻突变体esp2极大地积累了谷蛋白前体和删除蛋白二硫化物异构酶,”植物生理学,卷128,不。4、1212 - 1222年,2002页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
52. y昂达和y .马P5-type巯基氧化还原酶能促进身体蛋白质蛋白质的分类我在水稻胚乳细胞,”植物信号和行为,8卷,不。2篇文章ID e23075 2013。视图:谷歌学术搜索
53. 吴x, y, D.-Z。Zhang et al .,“大米醇溶谷蛋白蛋白质身体生物起源:BiP-mediated过程,”科学,卷262,不。5136年,第1056 - 1054页,1993年。视图:谷歌学术搜索
54. 莫尼耶l ., Y.-K。Usherwood、k . Tae涌和l . m . Hendershot”陪伴的一个子集,折叠酶形式multiprotein复合物在内质网结合新兴的蛋白质,”细胞的分子生物学,13卷,不。12日,第4469 - 4456页,2002年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
55. c . e . Jessop r·h·沃特金斯j·j·西蒙斯,m . Tasab和n . j . Bulleid”蛋白二硫化物异构酶家族成员显示不同的底物特异性:P5针对毕普端蛋白质,”《细胞科学,卷122,23岁,4287 - 4295年,2009页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
56. e . j .赵c . y . l .袁B.-H。Kang c . Andeme-Ondzighi洛杉矶Staehelin, d . a . Christopher“蛋白质二硫isomerase-2拟南芥介导蛋白质折叠和本地化分泌通路和细胞核,逮捕胚胎与母体效应因素,”分子和细胞,32卷,不。5,459 - 475年,2011页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
57. h . Wang l . c . Boavida m .罗恩和s·麦考密克截断的蛋白二硫化物异构酶,PDIL2-1,延迟胚囊成熟和扰乱了花粉管指导拟南芥”,植物细胞的,20卷,不。12日,第3311 - 3300页,2008年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
58. d·l·沃克斯和s . j . Korsmeyer”发展,细胞死亡”细胞,卷96,不。2、245 - 254年,1999页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
59. 大肠Lam和o .值得Caspase-like蛋白酶参与植物细胞死亡的控制,”植物分子生物学,44卷,不。3、417 - 428年,2000页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
60. e·h·Baehrecke“死亡如何塑造生活在开发期间,“自然评论分子细胞生物学,3卷,不。10日,779 - 787年,2002页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
61. e .林”,控制细胞死亡,植物生存和发展”,自然评论分子细胞生物学,5卷,不。4、305 - 315年,2004页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
62. w·g·范·多尔恩和e·j·沃尔特”,很多方法可以退出吗?在植物细胞死亡类型植物科学的趋势,10卷,不。3、117 - 122年,2005页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
63. 井上Hara-Nishimura, k . m .西村,“一个独特的液泡加工酶负责几个proprotein前体转化为成熟的形式,“2月的信,卷294,不。1 - 2、89 - 93年,1991页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
64. Hara-Nishimura, n . Hatsugai s Nakaune m . Kuroyanagi和m .西村“液泡加工酶:植物细胞死亡的执行人,”当前植物生物学的观点,8卷,不。4、404 - 408年,2005页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
65. 山田n . Hatsugai m . Kuroyanagi k . et al .,“植物空泡的蛋白酶,汽相外延、介导病毒诱导高度敏感细胞死亡,”科学,卷305,不。5685年,第858 - 855页,2004年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
66. c . Andeme-Ondzighi d·a·克里斯托弗·e·j·曹,研究所。Chang和洛杉矶Staehelin拟南芥蛋白质二硫isomerase-5抑制半胱氨酸蛋白酶在交易之前液泡的内皮细胞程序性死亡在发展中种子,”植物细胞的,20卷,不。8,2205 - 2220年,2008页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
67. a·r·弗兰德和c·a·凯瑟”ERO1基因的酵母氧化需要的蛋白质二硫酚在内质网中,“分子细胞,1卷,不。2、161 - 170年,1998页。视图:谷歌学术搜索
68. k·j·m·g·波拉德特拉弗斯,j . s .斯曼”Ero1p:小说和无处不在的蛋白质氧化蛋白质折叠中不可缺少的角色在内质网中,“分子细胞,1卷,不。2、171 - 182年,1998页。视图:谷歌学术搜索
69. a·卡比玻m .帕加尼m . Fabbri et al .,“ERO1-L,人类的蛋白质,有利于形成二硫键在内质网中,“《生物化学》杂志上,卷275,不。7,4827 - 4833年,2000页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
70. m .帕加尼m . Fabbri毕讷德提c . et al .,“内质网oxidoreductin 1 lβ(ERO1-Lβ),一个人类基因诱导过程中展开的蛋白质反应,”《生物化学》杂志上,卷275,不。31日,第23692 - 23685页,2000年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
71. s . Dias-Gunasekara j . Gubbens m . van结石et al .,“组织内质网氧化还原酶的表达和二聚Ero1β”,《生物化学》杂志上,卷280,不。38岁,33066 - 33075年,2005页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
72. d·p·迪克森,m . van结石,r·爱德华兹和a班”,克隆和初始的特征拟南芥内质网oxidoreductins。”抗氧化剂和氧化还原信号,5卷,不。4、389 - 396年,2003页。视图:谷歌学术搜索
73. 我去和a·j·迈耶”,植物细胞氧化蛋白质折叠机制”,原生质,卷250,不。4、799 - 816年,2013页。视图:谷歌学术搜索
74. a·r·弗兰德和c·a·凯瑟Ero1p氧化蛋白二硫化物异构酶在内质网中二硫键的形成途径,”分子细胞,4卷,不。4、469 - 477年,1999页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
75. b . p .你和j·s·斯曼”,时尚和O₂端依赖反应周期Ero1-mediated氧化蛋白质折叠在内质网中,“分子细胞,10卷,不。5,983 - 994年,2002页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
76. e .总值c . s .塞维尔——n Heldman et al .,“生成二硫酶:反应产品和电子受体的内质网硫醇氧化酶Ero1p,”美国国家科学院院刊》上的美利坚合众国,卷103,不。2、299 - 304年,2006页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
77. a·r·弗兰德和c·a·凯撒”,两双需要保守的半胱氨酸氧化活性Ero1p内质网的蛋白质二硫键的形成,“细胞的分子生物学,11卷,不。9日,第2843 - 2833页,2000年。视图:谷歌学术搜索
78. e .总值d . b . Kastner c·a·凯瑟·d·法斯,“Ero1p结构、源的二硫键氧化细胞中蛋白质折叠,”细胞,卷117,不。5,601 - 610年,2004页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
79. c . s . Sevier和c·a·凯瑟”二硫转移两个守恒的半胱氨酸对给予选择性Ero1蛋白质氧化,”细胞的分子生物学,17卷,不。5,2256 - 2266年,2006页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
80. k . Inaba s Masui h . Iida s Vavassori r . Sitia和m .铃木”人类Ero1的晶体结构α显示PDI的监管机制和有针对性的氧化,”在EMBO杂志卷,29号19日,3330 - 3343年,2010页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
81. m .帕加尼s Pilati g . Bertoli b . Valsasina和r . Sitia“酵母Ero1p c端域的介导膜定位和功能是至关重要的,”2月的信,卷508,不。1,第120 - 117页,2001。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
82. m .大津g . Bertoli c Fagioli et al ., Ero1的“动态保留α和Ero1β在内质网交互PDI和ERp44”抗氧化剂和氧化还原信号,8卷,不。3 - 4、274 - 282年,2006页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
83. c·s·塞维尔——h .瞿n . Heldman e .总值d·法斯和c·a·凯瑟”调制细胞二硫键的形成和ER Ero1反馈调节的氧化还原环境,”细胞,卷129,不。2、333 - 344年,2007页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
84. c . Appenzeller-Herzog j . Riemer b·克里斯滕森e . s . Sørensen和l . Ellgaard”小说在Ero1二硫化物开关机制α人类细胞,平衡ER氧化”在EMBO杂志,27卷,不。22日,第2987 - 2977页,2008年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
85. h·p·哈丁黄懿慧张h .问:曾庆红et al。”一个集成的压力反应调节氨基酸代谢和抗氧化应激,”分子细胞,11卷,不。3、619 - 633年,2003页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
86. 美国,j . Marciniak博士审查c . y . Yun美国Oyadomari et al .,“砍诱发死亡通过促进蛋白质合成和氧化强调内质网,“基因与发展,18卷,不。24日,第3077 - 3066页,2004年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
87. e·a·小牛肉,a . m ., a和b摩根“过氧化氢传感和信号,”分子细胞,26卷,不。1、1 - 14,2007页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
88. s e .解决l . Mene-Saffrane e . e .农民,m . Krischke m·j·穆勒和d . DellaPenna“非酶的脂质过氧化作用在拟南芥tocopherol-deficient重组基因表达和激活防御标记突变体,“植物细胞的,18卷,不。12日,第3720 - 3706页,2006年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
89. t . e .年轻,d . r . Gallie“程序性细胞死亡在胚乳发育,”植物分子生物学,44卷,不。3、283 - 301年,2000页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
90. c . s . e . Vitu s Kim Sevier et al .,“氧化活性酵母Ero1p在内质网的蛋白二硫化物异构酶和相关的氧化还原酶,”《生物化学》杂志上,卷285,不。24日,第18165 - 18155页,2010年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
91. a . Mezghrani a . Fassio班,t . Simmen Braakman,和r . Sitia”操纵氧化蛋白质折叠和PDI在哺乳动物细胞氧化还原状态,”在EMBO杂志,20卷,不。22日,第6296 - 6288页,2001年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
92. c . Appenzeller-Herzog j . Riemer大肠鸡头et al .,“通过Ero1二硫化物生产αpdi继电器是快速和有效的监管,”在EMBO杂志卷,29号19日,3318 - 3329年,2010页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
93. g·科兹洛夫,p . Maattanen j·d·施拉格et al .,“bb′的晶体结构域的蛋白二硫化物异构酶ERp57,”结构,14卷,不。8,1331 - 1339年,2006页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
94. e .鸡头K.-T。下巴,j . Blais惠普哈丁,d .罗恩,“ERO1 -β二硫化pancreas-specific氧化酶,促进胰岛素生物起源和葡萄糖体内平衡。”《细胞生物学》杂志上,卷188,不。6,821 - 832年,2010页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
95. 大肠鸡头,e·p·梅洛,y, A。Wahlander、t . a . Neubert和d .罗恩,“氧化蛋白质折叠的内质的reticulum-localized酶类,”分子细胞,40卷,不。5,787 - 797年,2010页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
96. v . d .阮m . j . Saaranen联合。Karala et al .,“两个内质网PDI氧化物酶增加使用过氧化氢的效率在二硫键的形成,“分子生物学杂志,卷406,不。3、503 - 515年,2011页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
97. K.-J。迪茨,”抗氧化蛋白在植物和蓝细菌。”抗氧化剂和氧化还原信号,15卷,不。4、1129 - 1159年,2011页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
98. n Rouhier和j。Jacquot,“植物multigenic家族硫醇氧化酵素,”自由基生物学和医学,38卷,不。11日,第1421 - 1413页,2005年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
99. b . n . Tripathi i Bhatt, K.-J。迪茨,”抗氧化蛋白:少过氧化氢在光合生物解毒研究的组成部分,“原生质,卷235,不。1 - 4,3日- 15日,2009页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
100. k . Keegstra和k·克莱恩,“进口和路由系统的叶绿体蛋白,”植物细胞的,11卷,不。4、557 - 570年,1999页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
101. m . Sugiura“陆地植物的叶绿体染色体,”细胞生物学的年度审查5卷,51 - 70,1989页。视图:谷歌学术搜索
102. y y Toyoshima、昂达、t . Shiina和y Nakahira,“在高等植物质体转录,”植物科学的关键评论,24卷,不。1,59 - 81年,2005页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
103. e。Aro,处女,和b·安德森,”光系统II的光抑制。失活蛋白质损伤和营业额,“Biochimica et Biophysica学报,卷1143,不。2、113 - 134年,1993页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
104. b . Demmig-Adams和w·w·亚当斯三世,“光和其他植物光高压力的反应,”植物生理学和植物分子生物学的年度审查,43卷,不。1,第626 - 599页,1992。视图:谷歌学术搜索
105. 比比布坎南,”公司的监管₂在含氧的光合作用同化:铁氧还蛋白/硫氧还蛋白系统。角度对其发现、现状和未来的发展,“生物化学和生物物理学的档案,卷288,不。1、1 - 9,1991页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
106. j·金姆和s p·梅菲尔德,”蛋白二硫化物异构酶作为叶绿体转化激活的监管机构,”科学,卷278,不。5345年,第1957 - 1954页,1997年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
107. 莱维坦,t . Trebitsh诉吻,y Pereg, Dangoor,和a . Danon”双重目标蛋白二硫化物异构酶RB60叶绿体和内质网,“美国国家科学院院刊》上的美利坚合众国,卷102,不。17日,第6230 - 6225页,2005年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
108. t . Trebitsh a·莱维坦、答:开发和a . Danon”叶绿体的翻译psbA信使rna是调制的光通过抵消氧化和减少活动,“分子和细胞生物学,20卷,不。4、1116 - 1123年,2000页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
109. D.-P。卢和d . a . Christopher“Immunolocalization蛋白二硫化物异构酶拟南芥叶绿体及其与淀粉协会生源论”,国际植物科学杂志》上,卷167,不。1、1 - 9,2006页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
110. armbrust, a . Hertle大肠Makarenko et al .,“叶绿体蛋白质没有劈得开的运输肽:罕见的异常或叶绿体蛋白质组的一个主要的组成部分?”分子植物,卷2,不。6,1325 - 1335年,2009页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
111. n . m . Escobar s Haupt g .把,扔掉p . Boevink s查普曼和k . Oparka“高通量病毒cDNA-green荧光蛋白融合表达小说揭示了亚细胞地址和确定独特的蛋白与胞间连丝,”植物细胞的,15卷,不。7,1507 - 1523年,2003页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
112. s . c .塞曼,a . Tiessen大肠起球,k . l .加藤a . m .唐纳德·史密斯和a . m .,在拟南芥“淀粉合成。颗粒的合成、组成和结构,”植物生理学,卷129,不。2、516 - 529年,2002页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
113. m . Suorsa和e . m . Aro”言论、集会和辅助功能的光系统II oxygen-evolving蛋白质在高等植物中,“光合作用研究,卷93,不。1 - 3、89 - 100年,2007页。视图:谷歌学术搜索
114. t . Kieselbach氧化折叠在叶绿体中,“抗氧化剂和氧化还原信号,19卷,不。1,第82 - 72页,2013。视图:谷歌学术搜索
115. w·K·李舒曼,r . j . Dutton d·博伊德斯·,t·a·拉波波特,”结构环氧维生素K还原酶的细菌同系物,”自然,卷463,不。7280年,第512 - 507页,2010年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
116. 舒尔曼,b . Wang w·K·李和t·a·拉波波特“维生素K环氧还原酶喜欢ER membrane-anchored thioredoxin-like氧化还原伙伴”美国国家科学院院刊》上的美利坚合众国,卷107,不。34岁,15027 - 15032年,2010页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
117. l . Goodstadt和c·p·桥”,维生素K环氧还原酶:同源性,活性部位和催化机制,“生化科学趋势卷,29号6,289 - 292年,2004页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
118. a·k·辛格·m·Bhattacharyya-Pakrasi, h·b·Pakrasi“识别非典型膜蛋白参与蛋白质二硫键的形成氧光合生物,“《生物化学》杂志上,卷283,不。23日,第15770 - 15762页,2008年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
119. f . Furt诉奥斯坦德,j . r . Widhalm m·A·戴尔j . Wertz g·j·c·巴塞特,“bimodular氧化还原酶介导的具体减排叶绿醌(维生素K₁叶绿体)”,植物杂志,卷64,不。1,38-46,2010页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
120. m .科学家Cline, k . Redding n . Ruiz p·p·哈默尔,“腔硫醇oxidoreductase1,二硫bond-forming催化剂,需要组装的光系统II拟南芥”,植物细胞的,23卷,不。12日,第4475 - 4462页,2011年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
121. W.-K。冯,l . Wang y . Lu, X.-Y。王”,氧化酶催化蛋白质二硫键的形成是本地化的叶绿体类囊体,“2月日报,卷278,不。18日,第3430 - 3419页,2011年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
122. k . Brettel”、电子传递和氧化还原代数余子式的安排光”Biochimica et Biophysica学报,卷1318,不。3、322 - 373年,1997页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
123. d . A . y . Lu大厅,和r . l .去年,”一个小锌指蛋白类囊体的光系统II在维修过程中发挥作用拟南芥”,植物细胞的,23卷,不。5,1861 - 1875年,2011页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
124. h·什m . Mochizuki k . Ogura等。”拟南芥CYO1 cotyledon-specific叶绿体生物起源因素是一种蛋白二硫化物异构酶,”植物细胞的,19卷,不。10日,3157 - 3169年,2007页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
125. a . Muranaka渡边,a .坂本和h·什”拟南芥子叶叶绿体生物起源因素CYO1使用谷胱甘肽作为电子供体,与PSI (A1和A2)和PSII (CP43和CP47)子单元,“植物生理学杂志,卷169,不。12日,第1215 - 1212页,2012年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
126. g .汉堡m . w .灰色,和b·f·朗”线粒体基因组:都行。”遗传学趋势,19卷,不。12日,第716 - 709页,2003年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
127. a . Chacinska c·m·克勒d . Milenkovic t Lithgow和n . Pfanner”导入线粒体蛋白质:机械和机制”,细胞,卷138,不。4、628 - 644年,2009页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
128. d . Stojanovski d . Milenkovic j·m·穆勒et al .,“进口:线粒体蛋白质前体二硫化氧化的三元复合载体和巯基氧化酶,”《细胞生物学》杂志上,卷183,不。2、195 - 202年,2008页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
129. k . Bihlmaier n . Mesecke n . Terziyska m .好,k .地狱和j·m·赫曼”二硫化中继系统的线粒体呼吸链连接,”《细胞生物学》杂志上,卷179,不。3、389 - 395年,2007页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
130. d . v . Dabir e . p . Leverich研究。金正日et al .,“细胞色素的作用c和细胞色素c过氧化物酶在电子穿梭Erv1。”在EMBO杂志,26卷,不。23日,第4811 - 4801页,2007年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
131. c·凯莉,e·吉拉德,邓肯o . et al .,“守恒和小说的功能拟南芥MIA40在线粒体和过氧化物酶体组装的蛋白质中,“《生物化学》杂志上,卷285,不。46岁,36138 - 36148年,2010页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
132. a·莱维坦a Danon, t . Lisowsky”特色的植物线粒体巯基氧化酶,《生物化学》杂志上,卷279,不。19日,20002 - 20008年,2004页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
133. j·w·a·艾伦·j·弗格森,m . l .姜”独特的生物化学的锥体虫线粒体膜间隙表明模型逐步进化cysteine-rich MIA途径进口的蛋白质,”2月的信,卷582,不。19日,2817 - 2825年,2008页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
134. a . Chacinska s Pfannschmidt:魏德曼et al .,”重要作用的Mia40导入和线粒体膜间隙蛋白质的组装,”在EMBO杂志,23卷,不。19日,3735 - 3746年,2004页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
135. h·兰格t . Lisowsky j .戈贝尔Muhlenhoff, g . Kispal r·莉儿,“一个重要的功能的线粒体巯基氧化酶Erv1p /规律胞质成熟的Fe / S蛋白,”EMBO报告,卷2,不。8,715 - 720年,2001页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
136. d . Coppock c . Kopman j .开瑞,d . a . Cina-Poppe”quiescence-induced基因的调节:quiescin Q6, decorin,和核糖体蛋白S29,”生物化学和生物物理研究通信,卷269,不。2、604 - 610年,2000页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
137. g . Mairet-Coello a . Tury d . Fellmann P.-Y。Risold, b . Griffond“个体发育的巯基氧化酶QSOX表达式在老鼠大脑,”比较神经病学杂志》,卷484,不。4、403 - 417年,2005页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
138. s . Chakravarthi c . e . Jessop m . Willer c·j·斯特灵和n . j . Bulleid”由人类细胞内二硫键形成的催化巯基氧化酶,QSOX1,”生物化学杂志,卷404,不。3、403 - 411年,2007页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
139. 美国亚历杭德罗·l·罗德里格斯j . m .美女et al .,”一个拟南芥quiescin-sulfhydryl氧化酶调节阳离子在根内稳态symplast-xylem接口,“在EMBO杂志,26卷,不。13日,3203 - 3215年,2007页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
140. c·索普,k l . Hoober s中央邦et al .,“巯基氧化酶类:蛋白质二硫键形成的新兴催化剂在真核生物中,“生物化学和生物物理学的档案,卷405,不。1、1 - 12,2002页。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
141. 美国中央邦和c·索普”域间黄素酶的氧化还原沟通quiescin /巯基氧化酶家族:硫氧还蛋白域二硫键形成的作用,“生物化学,42卷,不。15日,第4568 - 4560页,2003年。视图:出版商的网站|谷歌学术搜索
142. 阿龙,格罗斯曼,y手枪et al .,”的动态二硫化物继电器quiescin巯基氧化酶,”自然,卷488,不。7411年,第418 - 414页,2012年。视图:谷歌学术搜索
143. k . Limor-Waisberg a阿龙,t·梅尔曼和d·法斯”系统发生学和酶学植物quiescin巯基氧化酶,”2月的信,卷586,不。23日,第4125 - 4119页,2012年。视图:谷歌学术搜索

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