cal) and the van′t Hoff enthalpy (ΔHv) obtained, is far from unity, indicating that cutinase does not exhibit a simple two state unfolding behaviour. The role of pH on the electrostatic contribution to the thermal stability was assessed using TITRA. We propose a molecular interpretation for the pH-variation in enzymatic activity."> 作为pH的函数的镰刀菌菌根pisi cutinase的热稳定性 - raybet雷竞app,雷竞技官网下载,雷电竞下载苹果
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体积 1 |文章ID. 178519. | https://doi.org/10.1155/s1110724301000249.

Steffen B. Petersen，Peter Fojan，Evamaria I. Petersen，Maria Teresa Neves Petersen那 “热稳定性Fusarium solani pisiCutinase作为pH的功能“，生物化研究国际那 卷。1那 文章ID.178519.那 8. 页面那 2001年。 https://doi.org/10.1155/s1110724301000249.

热稳定性Fusarium solani pisiCutinase作为pH的功能

Steffen B. Petersen.那1 Peter Fajan.那1 Evamaria I. Petersen.那1 和 Maria Teresa Neves Petersen1

1生命科学研究所，Sohngaardsholmsvej 49，Aalborg DK-9000，丹麦

抽象的

我们研究了热稳定性Fusarium solani pisiCutinase作为pH的函数，在pH 2-12的范围内。其最高酶活性与其显示其最高热稳定性的pH范围一致。通过微离核基础研究了作为pH的函数的酶的展开。热量焓之间的比率（Δh cal ）和Van't Hoft焓（ΔH V. ）得到的，远离统一，表明Cutinase没有表现出简单的两个状态展开行为。使用TITRA评估pH对PH对热稳定性静电效力的作用。我们提出了对酶活性的pH变异的分子解释。

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