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拉赫曼m . Mizanur阿曼达·k·k·格里芬,尼古拉·l·波尔, ”重组的生产和生化特性hyperthermostableα-glucan /麦芽糊精磷酸化酶海床furiosus”,古生菌, 卷。2, 文章的ID549759年, 8 页面, 2008年。 https://doi.org/10.1155/2008/549759
重组的生产和生化特性hyperthermostableα-glucan /麦芽糊精磷酸化酶海床furiosus
文摘
Alpha-glucan磷酸化酶催化的可逆的乳沟α-1-4-linkedα-D-glucose-1-phosphate葡萄糖聚合物。我们报告一个α-glucan /麦芽糊精磷酸化酶的重组生产(PF1535) hyperthermophilic archaeon,海床furiosus,第一次详细的这种酶的生化特性使用mass-spectrometry-based测定任何古细菌来源。明显的98 kDa重组酶活跃在广泛的温度和pH值,与最优活动在80°C和pH值6.5 7。古细菌蛋白质保留其完成活动后24小时在80°C Tris-HCl缓冲区。不像其他之前报道磷酸化酶,Ni-affinity柱纯化酶显示广泛的底物特异性maltooligosaccharides的合成和降解。在酶促反应的合成方向,所需的最低的寡糖链伸长是麦芽糖。使下降的方向,古细菌酶能产生glucose-1-phosphate从麦芽三糖或更长时间maltooligosaccharides包括糖和淀粉。酶的特定的活动在80°C的10毫米maltoheptaose和10毫克毫升1糖原浓度是52毫克1U和31毫克1,分别。明显的米氏常数和最大速度为无机磷酸盐31±2毫米和0.60±0.02毫米分钟1µg1,分别。酶促反应的初速度的研究表明顺序bi-bi催化机制。与更广泛的研究哺乳动物磷酸化酶不同,海床酶活性没有添加AMP。
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