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荧光光谱、紫外吸收、圆二色性(CD)光谱和分子建模方法被用来描述的绑定属性thiacloprid (TL)与人血清白蛋白(HSA)在分子水平上的生理条件。HSA的荧光强度下降经常thiacloprid的浓度逐渐增加。结合常数K在三种不同温度下(290、300和310 K)分别为3.07,2.74和1.35×10⁴米⁻¹分别为TL-HSA从相关荧光数据交互计算。CD光谱测量表明,蛋白质的二级结构已经改变了thiacloprid与HSA的交互。此外,分子建模的研究表明thiacloprid可能位于表面结合口袋的子域HSA的花絮。疏水作用是主要的作用力和H-bonds和静电TL和保险公司之间的相互作用,这是在良好的协议与实验的结果(焓变化ΔH热力学参数⁰和ΔS熵的变化⁰计算是-20.378焦每摩尔和16.328 J /摩尔K根据Van9t霍夫方程)。