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安德烈亚斯•巴斯， ＂Ca的结构动力学２＋- atp酶的时间分辨红外光谱研究"，《光谱学， 卷。22， 文章的ID489739， 20. 页面， 2008． https://doi.org/10.3233/SPE-2008-0342
Ca的结构动力学２＋- atp酶的时间分辨红外光谱研究
摘要
本文综述了时间分辨红外光谱技术在理解钙离子方面的贡献２＋在骨骼肌细胞的肌浆网膜泵(SERCA1a)。重点研究底物ATP与ATP酶的相互作用以及磷酸酶磷酸基团的键合参数。ATP分子中的官能团对于稳定ATP - ATP酶复合物的闭合构象和ATP酶的快速磷酸化非常重要。磷酸化后的反应产物ADP的解离导致酶的更开放的平均构象，并没有触发从第一个磷酸酶Ca的转变2从E1P到第二个E2P。在钙中，磷酸和天冬氨酸之间的P-O键较弱2E1P和E2P在水溶液中的活性高于乙酰磷酸，这解释了磷酸酶的高反应性。磷酸酶的这种基态性质为具有离解性质的磷酸转移反应作好了准备。
版权
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