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二级和三级结构的变化引起的牛血清白蛋白(BSA)的相互作用与球形聚电解质刷(SPB)调查使用荧光和圆二色性(CD)光谱。连锁SPB由聚(丙烯酸)接枝到聚(苯乙烯)的核心。胶体SPB代表一个新的蛋白质基质固定,因为他们的蛋白结合能力的离子强度可以控制解决方案:SPB绑定大量BSA在低离子强度(pH = 6.1),但它们主要蛋白抗温和的盐浓度的500毫米。BSA的构象与环境敏感标记丹磺酰SPB之前研究了荧光团吸附,吸附状态,之后从SPB解吸。在吸附状态获得的荧光光谱红移,表明水化丹磺酰荧光团由于扭曲的BSA的三级结构。BSA的荧光和CD光谱分析而眠SPB显示adsorption-induced构象变化在很大程度上是可逆的。凸约束的分析观察到CD光谱BSA收益率α-helix分数68%和57%的吸附和解吸后SPB之前,分别。一般认为,这项研究的结果表明,球形聚电解质刷适合控制固定和释放没有主要的蛋白质的构象变化。