文摘

热聚合和凝胶的燕麦球蛋白FT-NIR拉曼光谱进行了研究。buffer-soluble总量表现出拉曼光谱(类似于未加热的控制,而不溶性聚合物显示强度增加色氨酸,碳氢键弯曲和碳氢键拉伸带,减少酪氨酸紧身上衣(我_850年/我_830年),表明蛋白质变性。然而,酰胺的分析我地区使用拉曼光谱分析的包(锉)计划显示显著减少α螺旋和增加β表结构在两种可溶性和不可溶性聚合物。也观察到类似的构象变化热燕麦球蛋白凝胶越小,并可归因于重组分子片段和分子间的形成β表结构。热凝胶化的影响下不同离液序列高的盐带位置和显示一些变化带强度的变化,后易溶的一系列阴离子。几个perturbants蛋白质结构,包括十二烷基硫酸钠、二硫苏糖醇、尿素和钠月桂酸盐,发现影响燕麦球蛋白凝胶的喇曼光谱特征。数据显示,oat球蛋白凝胶特性的变化,这些化学物质可能与蛋白质的构象变化在凝胶。