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生物化学研究国际/2020/文章

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体积 2020 |物品ID 4186308 | https://doi.org/10.1155/2020/4186308

袁万琼，宋春丽, "Rab5在膜受体运输和信号通路中的作用",生物化学研究国际, 卷。2020, 物品ID4186308, 10 页面, 2020. https://doi.org/10.1155/2020/4186308

Rab5在膜受体运输和信号通路中的作用

万琼园1.和 Chunli歌1.

1.中国北京市海淀区北花园路49号北京大学第三医院骨科100191

学术编辑：加里洛格兰
已收到 2019年9月17日
修订过的 2019年11月16日
认可的 2019年12月07
发表 2020年2月11日

摘要

脑内Ras类似物(Rab)蛋白是小的鸟苷三磷酸酶(GTPases)，属于Ras样GTPase超家族，可以调节囊泡的运输。Rab蛋白在激活状态(gtp结合)和失活状态(gdp结合)之间交替。早期核内体标记物Rab5 GTPase是rabb家族的关键成员，在细胞内吞作用和膜运输中起着关键作用。激活态Rab5招募其效应子，通过调节早期核内体中的囊泡融合和受体分选，调控膜受体的内化和转运。在这篇综述中，我们总结了Rab5在膜受体运输和信号通路(如Ras/MAPK和PI3K/Akt)的激活中的作用，这些信号通路最终影响细胞生长、凋亡、肿瘤发生和肿瘤发展。这一综述可能为我们今后的研究和新的治疗靶点提供一些启示。

1.介绍

Ras脑内类似物（Rab）蛋白属于Ras超家族的最大家族，是调节细胞内转运途径的小磷酸鸟苷（GTP）结合蛋白[1.］.人类有60多种不同的蛋白质，它们组成了41个具有组织特异性的功能亚家族。Rab蛋白在结构上与Ras和其他gtp结合蛋白相似。它们由大约200个氨基酸组成，包含5个高度保守的区域，这是结合GTP和水解所必需的。Rab蛋白以单体形式存在，Rab家族成员的氨基酸序列相似性在35% ~ 80%之间[2.］.序列相似度大于75%的Rab蛋白可被鉴定为同一蛋白。

Rab5是Rab家族中最重要的成员之一，其功能和机制已被广泛研究。Rab5在活化形式GTP结合Rab5（GTP-Rab5）和失活形式GDP结合Rab5（GDP-Rab5）之间转换[3.］.活化的RAB5与其效果相互作用，涉及纹体传输，膜运输和信号通路[4.］.

在这篇综述中，我们讨论了Rab5的结构和激活，并重点介绍了Rab5调控膜受体运输和信号通路的最新进展，这将最终影响疾病的发生和发展。

2. Rab GTPase蛋白

Rab GTPase蛋白首先在酵母中进行了研究酿酒酵母诺维克。发现了酵母分泌所需的一系列基因，并对其进行了命名秒(SEC1, SEC2等)(5.］.随后，Gallwitz的团队发现了编码ras相关基因YPT1酵母中的蛋白质酿酒酵母[6.]进一步的研究表明，SEC4和YPT1的突变体都可以编码小GTP结合蛋白，并且从大鼠脑文库中克隆了SEC和YPT1的结构和功能类似物，命名为Rab[7.］.

Rab蛋白共享类似的结构，通常在羧基末端含有两个半胱氨酸残基，其通常以-CC，-CXC，-CCXX，-CXXX或-CCXXX（X代表任何氨基酸）并作为膜的形式出现本地化信号[8.］.RAB GTPase蛋白的关键结构含有高度保守的G结构域，包括六个β床单(β1-β6），五α螺旋(α1-α5） ，五个多肽环；N-和C-末端；以及分子开关I和II[2.]N端可能参与C端半胱氨酸的异戊二烯修饰。分子开关I和II以及N端和C端共同决定Rab GTPase蛋白质的功能。高度相关的Rab GTPase蛋白质可能在同一细胞器中表达，但发挥不同的功能。

Rab GTPases可以在gtp结合的激活形式和gdp结合的失活形式之间转换[8.］.GTP-Rab位于质膜上，GDP-Rab位于细胞质上。激活型和失活型之间的转化需要三个关键的调节因子:GDP解离抑制剂(GDI)、鸟嘌呤核苷酸交换因子(GEF)和GTPase激活蛋白(GAP)。如图所示1.， GDI作为一个循环因子，调节Rab GTPases在质膜上的结合和卸载。Rab被GDI释放后，被GEF激活，催化GDP转化为GTP。然后，rabp - gtp可能通过招募下游效应体来发挥其作用。Rab GTPases的失活包括以下步骤:GAP通过催化GTP的水解使Rab GTPases失活。GDI与失活的rabg - gdp结合形成复合物，阻碍了rabg蛋白与其效应物之间的相互作用。然后，灭活的Rab蛋白从质膜转移到细胞质中，开始一个新的周期[9,10］.虽然具有类似的结构，但RAB系列蛋白质在膜受体运输和信号通路中进行不同的功能，因为它们与不同的效果有关[4.］.Rab GTP酶在不同阶段的凹凸运输阶段发挥其作用，包括萌芽，运输，束缚，对接和融合阶段[11］.


图1
活化和失活形式之间的rabb蛋白转化。GAP催化GTP水解，使Rab蛋白失活。GDI稳定GDP-Rab。GEF通过鸟嘌呤交换去除GDP，允许Rab与GTP结合，并进一步与下游效应体相互作用。

3.Rab5的基本信息

RAB5是RAB系列的关键成员，RAB5A是其最重要的亚型，具有良好的功能和机制。在大多数研究中，RAB5被提及为Rab5a。Rab5a位于3p24.3，由215个氨基酸组成，分子量为23.658 kd [12］.Rab5的蛋白质​​结构几乎是球形：β床单和α螺旋在N端折叠，-CCXX结构和p-loop结构在c端。-CCXX结构常被预酰化修饰，有助于Rab5在质膜中的定位。P-loop由三部分组成:(1)27-34残基诱导Rab5中GTP的水解、结合和解离，(2)49-51残基作为开关I，(3) 79-81残基作为开关II [13］.

目前对Rab5突变体的研究主要集中在S34N、Q79L、A30P、G78I、N125I、N133I、D136N以及c端和n端截尾。其中Rab5- s34n是Rab5的持久失活形式，是一个鸟苷结合的缺陷突变体，更适合与GDP结合。显性阴性Rab5-S34N过表达抑制早期核内体融合和转移的内吞作用[14］.Rab5- q79l为GTP酶缺陷突变体，可抑制GTP水解，维持Rab5的激活。Rab5-Q79L过表达诱导核内体融合扩张，抑制溶酶体生成[15］.

RAB5在活化的形式GTP-RAB5和灭活形式的GDP-RAB5之间转化。RAB5的激活由GEF调节，灭活由间隙调节[16］.gef包含保守的Vps9域[17]，可催化Rab5在GDP-Rab5和GTP-Rab5之间的转化，如Rabex-5 [18]，RME-6[19,20.]，rin1 [21]和p85 [22–24］.间隙调节Rab5的激活状态，如Rab-GAP5 [25]，块茎[26]和Armus/TBC-2 [27] （桌子1.)．
关键结构 职能 工具书类
监管机构 GEFs Rabex-5 泛素结合域，E3泛素连接酶域 在内吞作用期间激活RAB5 GTP酶 [18]
RME-6 VPS9域 网格蛋白包衣囊泡的脱衣调节和内吞产物向早期内小体的传递 [19,20.]
RIN1 富含脯氨酸的域，酪氨酸36 活化受体的内化、转运和降解，细胞骨架重塑 [21]
p85 c端和n端结构域 癌细胞内吞、迁移过程中Rab5 GTPases的激活 [22–24]
缺口 rab-gap5. TRE2 / BUB2 / CDC16域 Rab5 GTPases在胞吞作用和转运过程中的失活 [25]
丁香 c端域 Rab5 GTPases在胞吞作用和转运过程中的失活 [26]
armus / tbc-2 PH值的域 内切体成熟过程中Rab5失活促进Rab5向Rab7转化 [27]
效果 eea1. C端和N端域，C2.H2.锌指域 早期核内体的融合、对接和分类 [28,29]
Rabaptin-5 c端域 早期核内体的融合、对接和分类 [30.,31]
Rabenosyn-5 N端结构域2.H2.锌指域和FYVE指域 巨胞饮作用的调节，管状内吞作用的启动和表面平坦 [32,33]
应用程序1/2 PH结构域、PTB结构域和亮氨酸拉链基序 稳定的货物分拣隔间、膜交通/信号、细胞增殖 [33,34]
ZFYVE21 FYVE-finger域 早期内腔膜改造磷酸阳性物质改造介导信号激活和组织炎症 [35]
Rabankyrin-5 FYVE手指域，锚蛋白重复 核内体的形成和根尖质膜的重塑 [36]
表1
Rab5调节器和效应器概述。
３．１．Rab5的效应器

Rab5通过gtp依赖的开关I和II将效应蛋白招募到不同的亚细胞室，以调节膜运输事件。Rab5的关键效应器是早期核内体抗原-1 (EEA1) [28,29], rabaptin-5 [30.,31,37], rabenosyn-5 [32,38], APPL1/2 [33,34]和zfyve21 [35] （桌子1.)．

EEA1是Rab5的关键效应子，分子量为162KD，是早期内体的生物标记物，具有平行卷曲线圈的同源二聚体结构。EEA1包含Rab5的两个结合位点： N端C2.H2.锌指结构与C端结构域[29]，可与Rab5形成复合物，并与磷脂酰肌醇3-磷酸特异性结合。磷脂酰肌醇3-磷酸进一步增强GTP-Rab5的稳定性，确保EEA1向早期内体的募集[39］.然后，Rab5与可溶性NSF附着蛋白受体(SNAREs)竞争[40]并用EEA1的C末端熔化，介导RAB5对膜的对接并调节早期内体运输[41］.

Rabaptin-5是另一种在膜对接中起关键作用的Rab5效应体[30.］.Rab5与rabaptin-5的c端相互作用形成复合物，其结合亲和力反映了Rab5的激活水平。rabaptin-5的剩余结构与其他分子相互作用，如Rab4和Rab11，调节受体的再循环[37］.Rabaptin-5的敲低促进细胞外循环囊泡的形成，Rabaptin-5的过度表达施加抑制作用，这表明Rabaptin-5保持受体在质膜上的平衡[31,42］.

GEF，RAB5和RAB5效应器之间存在密切的相互作用。例如，在Rabex-5激活后，Rab5促进其效应VPS15与磷脂酰肌醇3-激酶（PI3K）相互作用。然后，PI3K产生磷脂酰肌醇3-磷酸盐，其进一步募集更多的效应器以与RAB5相互作用。此外，活化的RAB5与其效应Rabaptin-5相互作用以形成复合物。Rabaptin-5进一步促进Rabex-5的活性，以促进GTP-RAB5的阳性反馈以及RAB5与其下游效应的结合[43］.

4.Rab5在膜受体运输和信号转导中的作用

Rab5通过招募Rab5效应体影响受体的内化和细胞内运输，如受体酪氨酸激酶(receptor tyrosine kinase, RTKs)、G蛋白偶联受体(G protein偶联受体，GPCRs)和抗原识别受体。受体的信号转导发生在早期核内体，进而影响基因转录，最终影响细胞形态、生长、分化、凋亡和疾病发展，如图所示2..


图2
RAB5在受体内化和信号通路内化的作用。受体通过早期的内体分类。GTP-RAB5募集GEF Rabex5，其稳定RAB5，VPS34再生磷脂酰肌醇3-磷酸酯。大多数受体进入晚期内体，然后在到达溶酶体后降解，并通过Rab4和Rab11将其循环到细胞膜。RAB5涉及许多信号途径，这可能影响细胞进展和疾病发展（有关详细信息，请参阅文本）。
4．1.Rab5和rtk

RTK是一个大的受体超家族，可以通过酪氨酸激酶结构域与配体结合并磷酸化靶蛋白的酪氨酸残基。它们具有类似的结构，包括负责与配体结合的胞外糖基化肽、疏水跨膜结构域和胞内区域n具有酪氨酸激酶活性[44,45］.rtk具有重要的生理功能，调节细胞增殖、细胞分化、肿瘤发生和肿瘤发展[46,47］.这些受体根据其肽序列的相似性和其他结构特征分为几个家族，主要包括表皮生长因子(EGF)受体家族、血小板源性生长因子(PDGF)受体家族、神经生长因子受体家族、成纤维细胞生长因子受体家族、血管内皮生长因子(VEGF)受体家族和肝细胞生长因子受体(c-MET)家族

RTK的内吞作用包括内化、运输、分类和降解[48,49，刺激下游信号并调节细胞过程，如细胞增殖、迁移和形态变化。RTKs的内化主要依赖于网格蛋白。被配体刺激后，细胞表面内陷，适配器分子将RTKs招募到网格蛋白涂层凹坑中[50]，然后进入单元格。用dynamin催化[51]，RTK被转运到细胞质中形成网格蛋白小泡并与早期内体融合（主要是Rab5/EEA1阳性的早期内体）然后，RTK与早期内小体一起运输到晚期内小体，促进多泡体的形成。随后，多泡体进入晚期内小体，并通过运输所需的内小体分拣复合物到达溶酶体后最终降解，以终止RTK信号[52］.通过早期内体分类的RTK也可以通过Rab4-和Rab11阳性胚胎再循环到细胞膜中[53］.

EGF受体是RTKs中研究最广泛的分子。EGF受体的胞外区域由622个氨基酸残基组成，与EGF、TGF等多种配体结合α[54］.除了Rab5在克拉辛囊泡形成中的重要功能外，RAB5还通过调节囊泡融合来促进早期内体的形成[55].敲除Rab5可抑制EGF受体的内化和转运，从而降低EGF受体的降解和持续的信号转导。此外，Rab5-Q79L或EGF受体激酶抑制剂AG1478可抑制Rab5阳性早期内体的形成，减少EGF受体和Rab5的共定位，以及Rab5-GEF-Rin1在一定程度上恢复了AG1478或Rab5-Q79L突变体对内切体融合的抑制作用[56］.

GEF或Rab5的相互作用蛋白，如磷脂酶D（PLD）、缺氧诱导因子（HIF）、神经纤毛蛋白-2（NRP2）/WDFY1轴和富含亮氨酸重复激酶2（LRRK2），也可能调节EGF受体的内化、转运和下游信号通路[57］.此外，我们之前的研究发现CMTM3，肿瘤抑制基因，通过促进胃癌中的RAB5活性降低EGF受体表达和EGF介导的致瘤性[58］.

PLD可直接影响EGF受体的上游分子并与GAP蛋白相互作用，在此过程中，Rab5调节EGF受体的内吞作用、网格蛋白小泡的形成，最终影响EGF受体的功能[31］.HIF通过下调Rab5效应因子rabaptin-5的表达，抑制EGF受体降解，延长EGF受体信号通路，促进细胞增殖和存活。PLD1的Pleckstrin同源(PH)结构域可能与HIF相关，恢复rabaptin-5表达减少和EGF受体降解抑制[31,59］.NRP2下游分子WDFY1与EEA1共定位，促进核内体的成熟，影响EGF受体的运输和降解。NRP2缺失导致EEA1/Rab5在早期核内大量积累，下调晚期核内体标记Rab7，延迟早期核内体向晚期核内体的成熟过程，最终抑制溶酶体的形成。NRP2/WDFY1轴在癌细胞内吞作用中发挥重要作用。在癌细胞中，NRP2的表达与WDFY1呈负相关。NRP2缺失导致Erk信号通路异常激活，导致细胞死亡[60］.LRRK2与Rab5相互作用，以对Coregulate囊泡形成，在此期间，RAB5的LRRK2磷酸化酸盐增强RAB5活性并促进EGF受体降解[61］.

C-MET是HGF的受体，参与细胞增殖、分化、信号转导和细胞骨架重排的调节。C-MET与各种肿瘤的发生发展密切相关。Rab5还参与了c-MET的运输和信号转导。PTP1B与c-MET、EGF和PDGF受体相互作用，影响它们的内化。PTP1B的缺失促进了NSF的磷酸化，减少了磷脂酰肌醇3-磷酸阳性早期核内体的形成和Rab5的激活，从而抑制了c-MET和EGF受体的运输和降解[62]NSF的敲除影响c-MET、EGF受体、整合素和IGF-1受体的信号转导和再循环，导致抑制囊泡中的受体而不是进入细胞核，并最终持续激活c-MET/MEK1/2和EGF受体/MEK1/2信号通路[63,64］.

此外，Rab5在PDGF受体内化和转运中发挥作用[65].P85，具有GAP活性的磷脂酰肌醇3-磷酸的亚单位[22，调控核内体运输、再循环及受体下游信号激活，维持受体平衡[66］.P85突变体P85-R274反转P85活性，诱导兔子中的RAB5积聚并以RAB5依赖性方式促进PDGF受体的内化。NiH3T3细胞P85-R274的稳定过表达减少了RAB5活性，抑制PDGF受体的降解，并激活下游PI3K / AKT信号通路，导致细胞形态变化，促进细胞增殖，增加癌细胞的风险增加[23,67]然而，Rab5-S34N突变体的过度表达可以逆转这些效应[23］.经典Rho GTPases家族成员RhoD位于早期核内体和循环核内体，是rabankyin -5(一种Rab5效应体)的相互作用蛋白[36].RhoD参与内体的运输，并影响PDGF受体的内部化及其下游PLC和Akt信号通路[65］.

RAB5影响VEGF受体和菌落刺激因子1受体的内部化，贩运和信号转导。内皮细胞中RAB5-Q791的过度表达增加了早期胚胎的尺寸，并诱导了EEA1和VEGF受体在内体中的分致化，而RAB5的敲低增强了VEGF受体（Y1175）/ MAPK P42 / 44信号传导途径的活化[68]集落刺激因子1受体与巨噬细胞中的Rab5共定位。Rab5的敲除使p110失活δ(I类PI3K的催化亚基)，抑制集落刺激因子1受体下游Akt信号通路，最终影响巨噬细胞的功能[69］.

4.2。RAB5和GPCR

GPCR家族是人类最大和最重要的膜受体超家族，拥有2000多个成员，几乎参与所有生命活动。GPCR的结构包括细胞外N端结构域、七个跨膜螺旋（TM1-TM7）[70]，细胞内C-末端结构域，三个细胞外环（ECL1-ECL3）和三个或四个细胞内环（ICL1-ICL4）。GPCRS的跨膜螺旋区的氨基酸是相对保守的，而C末端，N末端和环形区域的氨基酸是各种各样的。GPCR的异常表达可能导致许多疾病，如阿尔茨海默病，帕金森病，侏儒症，侏儒症和彩色盲目，可能会影响肿瘤发生和肿瘤发展[71］.

在配体刺激下，GPCR被GPCR激酶迅速磷酸化，并与适配器蛋白结合β- 亚里亚汀（1）抑制GPC受体对G蛋白的相互作用，导致信号终止和（2）促进GPC受体的内吞作用，其中大部分由Clathrin介导并通过发动力催化催化[72,73］.GPCRS的内吞作用，贩运和功能由RAB GTP酶进行调节。β-阻抑素诱导GPCRs通过β2-氯氰菊酯和氯氰菊酯[74］.内化后，GPCR在内体中脱磷酸化，然后再循环到细胞膜或停留在早期的胚胎中，然后转移成晚期底物和溶酶体进行降解[75,76］.

RAB5通过调节早期内皮肌的囊泡融合和受体分类来涉及内部化和贩运GPCR [77.］.NK1R的转运受Rab5调控，促进NK1R在核周早期核内体的积累。接下来，NK1R进入晚期核内体和溶酶体。然而，Rab5-S34N诱导NK1R在膜上早期核内体的保留[78.］.阻断NK1R抑制P70S6K和4E-BP1 / 2的磷酸化，导致抑制经典WNT信号传导途径，最终抑制细胞增殖[79.］.这些发现说明，Rab5不仅在调控NK1R转运中发挥关键作用，而且还影响相关信号通路，参与肿瘤的发生和发展。

溶血磷脂酸(LPA)参与代谢、信号转导、器官功能调节，并与炎症有关[80,81.]和癌症[82.,83.］.Rab5-S34N抑制LPA受体的内化和依赖于LPA的血清反应因子的激活[84.]，进一步抑制下游信号通路，抑制肿瘤细胞的运动和迁移[85.］.CB2通过配体刺激磷酸化[86.]，促进细胞增殖[87.,88.］.RAB5-S34N的过度表达抑制CB2的内化，但对CB2回收没有明显影响[89.］.富含亮氨酸的重复含G蛋白偶联受体5 (LGR5)参与Wnt信号通路，在多种组织干细胞中发挥重要作用。内化后，LGR5从网格蛋白涂层凹坑迁移，迅速进入EEA1/Rab5阳性的早期核内体，并与Rab5共定位。与R-spondins结合后，LGR激活Wnt/β-连环蛋白信号通路并影响疾病发展[90.,91.］.

此外，Rab5与催产素受体的分层化[92.], CXCR2 [93.和其他各种GPCRs。对其机制的研究将有助于我们了解疾病的发生，并为疾病的治疗提供新的思路。

4.3。RAB5和抗原识别受体

除上述受体外，Rab5还参与抗原识别受体的转运和信号转导，如先天免疫细胞中的模式识别受体(PRRs)，适应性免疫细胞中的t细胞受体(TCR)和b细胞受体(BCR)。

PRR可识别病原体相关的分子模式，激活一系列信号通路并触发先天性免疫反应。PRR包括toll样受体（TLR）、C型凝集素受体、NOD样受体、RIG-I样受体和细胞质中的DNA传感分子[94.］.

通过与TLR4结合，脂多糖激活炎症相关细胞，导致炎症[95.］.可以在骨髓衍生的巨噬细胞和造血干细胞中观察到TLR4和RAB5的分致化，脂多糖刺激后祖细胞[96.］.Rab5既影响TLR4下游NF-κB信号通路，也影响靶基因下游，如Hif-1和CCL2.，最终促进骨髓衍生的多功能造血干细胞的扩增[97.］.

甘露糖和清清剂受体是巨噬细胞表面受体，参与病原体识别、抗原呈递和维持体内稳态[98.,99.］.甘露糖和清除剂受体都与RAB5结合[100.–102.］.IL4/PGE2刺激显著上调小鼠骨髓源性巨噬细胞甘露糖受体Rab5和Rab5 GEF Rin1的表达，最终促进小鼠骨髓源性巨噬细胞的吞噬[103.］.

此外，RAB5涉及TCR和BCR的运输和信号转导。TCR在早期胚胎中与RAB5形成复合物，并在Rab5阳性早期胚胎中积累[104.］.Rab5的减少活性抑制TCR降解并增强TCR信号通路。在小鼠TH2细胞中，RAB5的敲低选择性地影响TCR下游信号传导并促进相应细胞因子的产生[105.].据报道，CD4的数量+CD8+t细胞特异性Rab5- n133i转基因小鼠胸腺细胞明显减少，提示Rab5在TCR转运和信号转导中起关键作用[106.］.

BCR和BCR介导的信号转导的内化在B细胞中建立一系列检查点，以确保B细胞成熟，BCR受体形成和体液免疫反应产生[107.].在抗原刺激下，BCR传递信号以扩展细胞形态，并在BCR抗原簇中产生网格蛋白包被的凹坑[108.］.RAB5促进内化囊泡融合和触发ERK，P38，JNK和AKT信号中早期内肌肉的形成，以进一步影响细胞的生命过程。

总的来说，根据目前rab5相关研究，我们建议两种治疗疾病的方法。一是与Rab5直接相互作用，如针对Rab5的治疗，可以转化Rab5的激活，影响受体的内化和转运，导致患者的生理变化。其次，通过影响Rab5效应体gef或gap间接调控Rab5是另一种潜在策略，通过影响受体的异常表达、内化、贩运和降解。例如，目前临床癌症治疗中，由于术后复发转移倾向高，且对放化疗有耐药性，很难使癌症患者获得满意的预后。因此，Rab5策略的调控可以缓解癌症患者的痛苦，为我们提供一种新的癌症治疗思路。

5.结论

Rab5是调节早期内吞的关键因子。Rab5将其效应子招募到早期核内体中，参与核内体的运输，影响膜受体的内化、转运及相关信号通路，参与基因转录和细胞生物学过程。Rab5的突变可引起细胞形态和功能的异常，提示Rab5的结构与其功能和疾病的发生发展密切相关。然而，Rab5在疾病中的作用机制尚不完全清楚，需要进一步研究。

综上所述，Rab5的研究将有助于我们了解受体内化和转运的调控机制，并为相关疾病的治疗提供新的思路和靶点。

利益冲突

作者声明他们没有利益冲突。

致谢

该研究得到了中国国家自然科学基金（81672133和81874010）的支持。

工具书类

  1. H. Stenmark，“Rab GTPases作为囊泡运输的协调者”《自然评论分子细胞生物学》，第10卷，第5期。8，pp。513-525,2009。视图:出版商网站|谷歌学术
  2. H. Stenmark和V.M. Olkkonen，“Rab GTPase系列”，基因组生物学，卷。5，p。S3007，2001。视图:谷歌学术
  3. H. R.Bourne，D. A.桑德斯和F.Mccormick，“GTPase Superfamily：保守的结构和分子机制”，自然号，第349卷6305页，117-127,1991。视图:出版商网站|谷歌学术
  4. M.Olchowik和M.Miaczynska，“GTPase Rab5在内吞和信号转导中的效应器，”赛后生化，卷。2，pp。171-180,2009。视图:谷歌学术
  5. P. Novick，C. Field和R. Schekman，“酵母分泌途径翻译后事件所需的23个互补群体”，“细胞第21卷第2期1，页205 - 215,1980。视图:出版商网站|谷歌学术
  6. D. Gallwitz, C. Donath和C. Sander，“一种酵母基因编码与人类C-Has/Bas原癌基因产物同源的蛋白质，”自然，卷。306，没有。5944，pp。704-707，1983。视图:出版商网站|谷歌学术
  7. N.Touchot、P.Chardin和A.Tavitian，“通过寡核苷酸策略分离的ras基因超家族的四个额外成员：从大鼠脑文库中分子克隆与YPT相关的cDNA，”国家科学院的诉讼程序，卷。84，否。23，pp。8210-8214，1987。视图:出版商网站|谷歌学术
  8. C. STROPE和A.T. Brunger，“RAB蛋白的晶体结构在其无效和主动构象”中，“分子生物学杂志，卷。304，没有。4，pp。585-598,2000。视图:出版商网站|谷歌学术
  9. A.Itzen和R.S.Goody，“参与囊泡转运的GTPases：结构和机制，”细胞与发育生物学研讨会，卷。22，没有。1，pp。48-56,2011。视图:出版商网站|谷歌学术
  10. S. R. Pfeffer， " Rab GTPase对膜特性的调控"《细胞生物学最新观点》，第25卷，第2期4，pp。414-419，2013。视图:出版商网站|谷歌学术
  11. B. L. Grosshans, D. Ortiz, and P. Novick，“Rabs和它们的效应:实现膜交通的特异性”，国家科学院的诉讼程序，第103卷，第32号，第11821-11827页，2006年。视图:出版商网站|谷歌学术
  12. a . zaahraoui, N. Touchot, P. Chardin和a . Tavitian，“人类rabb基因编码一个与酵母YPT1和SEC4产品相关的gtp结合蛋白家族。”生物化学杂志，第21卷，第12394-12401页，1989。视图:谷歌学术
  13. J. J. Dumas，Z.Zhu，J.L. Connolly和D. G. Lambright，“Rab蛋白激活和GTP水解的结构基础”结构，第7卷，第5期4, pp. 413-s2, 1999。视图:出版商网站|谷歌学术
  14. H. Stenmark, R. G. Parton, O. steel - mortimer, A. Lütcke, J. Gruenberg，和M. Zerial，“抑制rab5 GTPase活性刺激胞吞作用中的膜融合”，欧洲分子生物学组织，卷。13，不。6，PP。1287-1296,1994。视图:出版商网站|谷歌学术
  15. J. L. Rosenfeld, R. H. Moore, K. P. Zimmer等，“在gtp水解缺陷Rab5a的表达过程中，溶酶体蛋白被重新分配。”细胞科学杂志，第24卷，第4499-4508页，2001。视图:谷歌学术
  16. J.L.BOS，H. Rehmann和A. Wittinghofer，“GEF和差距：控制小G蛋白的关键要素”细胞号，第129卷。5，页865-877,2007。视图:出版商网站|谷歌学术
  17. D.S.Carney、B.A.Davies和B.F.Horazdovsky，“含Vps9结构域的蛋白质：从酵母到神经元的Rab5 GTPases激活剂，”细胞生物学的趋势，第16卷，第1期，第27-35页，2006年。视图:出版商网站|谷歌学术
  18. H.G.Dohlman和S.L.Campbell，“通过泛素化调节大小G蛋白，”生物化学杂志，第294卷，第49号，第18613-186232019页。视图:出版商网站|谷歌学术
  19. M.佐藤，K.佐藤，P. Fonarev, c - j。黄，W. Liou, B. D. Grant，“秀丽隐杆线虫RME-6是一种新型的rab5在网格蛋白包膜孔的调控因子”，自然细胞生物学，第7卷，第5期6，pp。559-569,2005。视图:出版商网站|谷歌学术
  20. E. Smythe，“Rab5鸟嘌呤核苷酸交换因子，RME-6的作用，在调节Clathrin涂覆的囊泡未涂层”中，“分子生物学的方法，卷。1298，pp。283-293,2015。视图:出版商网站|谷歌学术
  21. Z. Szíber, H. Liliom, C. O. O. Morales等人，“Ras和Rab相互作用者1通过协调树突状丝opodial运动和AMPA受体转换控制神经元可塑性，”细胞分子生物学，卷。28，不。2，pp。285-295,2017。视图:出版商网站|谷歌学术
  22. 张伯伦医学博士、贝里医学博士、帕斯特医学博士和安德森博士，“磷脂酰肌醇3的P85alpha亚单位′-kkinase结合并刺激Rab蛋白的GTP酶活性，“生物化学杂志第279卷第2期47, pp. 48607-48614, 2004。视图:出版商网站|谷歌学术
  23. m.d. Chamberlain, T. Chan, J. C. Oberg等，“磷脂酰肌醇3-激酶P85亚基的RabGAP功能中断导致细胞转化，”生物化学杂志，卷。283，没有。23，PP。15861-15868,2008。视图:出版商网站|谷歌学术
  24. J. Marshall, D. E. whitcross, P. Mellor, and D. H. Anderson，《p85 α改变对癌症的影响》，生物分子，第9卷，第5期。1，p。2019年29日。视图:出版商网站|谷歌学术
  25. A.K.Haas，E.Fuchs，R.Kopajtich和F.A.Barr，“GTP酶活性蛋白质在内吞贩运中控制RAB5功能”自然细胞生物学，第7卷，第9期，第887-893页，2005年。视图:出版商网站|谷歌学术
  26. 肖国华，肖海宁，金，戈莱米斯和杨瑞斯，“结节性硬化症2基因产物tuberin在调节内吞作用中起Rab5 GTPase激活蛋白（GAP）的作用，”生物化学杂志，卷。272，没有。10，pp。6097-6100,1997。视图:出版商网站|谷歌学术
  27. F.法律和C. E. Rocheleau，“VPS34和ARMUS / TBC-2 RAB间隙：将制动器放在内骨甲和RAB7 GTP酶上，”细胞逻辑学家，第7卷，第4期，文章编号e1403530，2017年。视图:出版商网站|谷歌学术
  28. A. Simonsen, R. Lippe, S. Christoforidis等，“EEA1将PI (3)K功能与Rab5对核内体融合的调控联系起来”，自然，第394卷，第6692号，第494-4981998页。视图:出版商网站|谷歌学术
  29. A. Mishra, S. Eathiraj, S. Corvera, and D. G. Lambright， " Structural basis of Rab GTPase recognition and endosome tethering by the C2H2 zinc finger of early endosomal autoantigen 1 (EEA1)， "国家科学院的诉讼程序，第107卷，第24期，第10866-108712010页。视图:出版商网站|谷歌学术
  30. H. Stenmark，G.Vitale，O. Ullrich和M. Zerial，“Rabaptin-5是内吞膜融合中的小GTP酶Rab5的直接效应器”细胞，第83卷，第3期，第423-432页，1995年。视图:出版商网站|谷歌学术
  31. M.H.Park，K.-Y.Choi和D.S.Min，“磷脂酶D1的pleckstrin同源结构域通过增加Rab5效应子rabaptin-5的表达来加速EGFR的内吞作用，”实验与分子医学，卷。47，没有。12，p。E200,2015。视图:出版商网站|谷歌学术
  32. J. Rahajeng, S. Caplan，和N. Naslavsky，“结合伴侣rabenosyn5和Vps45在哺乳动物细胞内吞转运调控中的共同和独特作用”实验细胞研究第316卷5，页859-874,2010。视图:出版商网站|谷歌学术
  33. M. Miaczynska, S. Christoforidis, A. Giner等，“APPL蛋白通过核内体间隙将Rab5连接到核信号转导，”细胞，第116卷，第3期，第445-456页，2004年。视图:出版商网站|谷歌学术
  34. I.Kalaidzidis，M.Miaczynska，M.Brewińska Olchowik等人，“APPL内体不是强制性的内吞中间体，而是充当稳定的货物分拣隔间，”《细胞生物学杂志》，第211卷，第1期，第123-144页，2015年。视图:出版商网站|谷歌学术
  35. C. Fang, T. D. Manes, L. Liu et al.，“ZFYVE21是补体诱导的Rab5效应体，通过磷酸肌醇重构核内体激活非典型NF-kappaB。”自然传播，第10卷，第5期。1, p. 2247, 2019。视图:出版商网站|谷歌学术
  36. P. Fabrowski, A. S. Necakov, S. Mumbauer等人，“在果蝇上皮形态发生期间，管状内吞作用驱动顶端表面重塑”，自然传播，卷。4，不。1，p。2244年，2013年。视图:出版商网站|谷歌学术
  37. 朱庚，翟炳，刘杰，S.Terzyan，李庚，和张X.C，“内吞作用中rab5-rabaptin5相互作用的结构基础，”自然结构与分子生物学，第11卷，第5期。10，页975-983,2004。视图:出版商网站|谷歌学术
  38. E.Nielsen，S.Christoforidis，S.Uttenweiler-Joseph等人，“Rabenosyn-5，一种新型Rab5效应器，与hVPS45复合，并通过FYVE指域被招募到内体中，”《细胞生物学杂志》号，第151卷。3，页601-612,2000。视图:出版商网站|谷歌学术
  39. D. C. Lawe, A. Chawla, E. Merithew等，“磷脂酰肌醇3-磷酸和Rab5通过与EEA1相互作用在早期核内体栓系和融合中的序列作用，”生物化学杂志，卷。277，没有。10，pp。8611-8617，2002。视图:出版商网站|谷歌学术
  40. H.J.K.Balderhaar和C.Ungermann，“CORVET和HOPS栓系复合物，内体和溶酶体融合的协调员，”细胞科学杂志第126卷第1期6, pp. 1307-1316, 2013。视图:出版商网站|谷歌学术
  41. M.Jovic、M.Sharma、J.Rahajeng和S.Caplan，“早期内体：十字路口蛋白质的繁忙分拣站，”组织学和组织病理学，第25卷，第2期1，页99-112,2010。视图:出版商网站|谷歌学术
  42. G.Vitale，V.Rybin，S.Christoforidis等人，“不同的rab结合域介导rabaptin-5与GTP结合的Rab4和Rab5的相互作用，”欧洲分子生物学组织，第17卷，第7期，第1941-1951页，1998年。视图:出版商网站|谷歌学术
  43. E. P. Lamber, a.c。Siedenburg和F. A. Barr，“在膜交通过程中，gef和gap对Rab的调控”，《细胞生物学最新观点》，卷。59，pp。34-39,2019。视图:出版商网站|谷歌学术
  44. S. R. Hubbard和J.H。直到“蛋白酪氨酸激酶结构和功能”生物化学年度审查，第69卷，第2期1, 2000。视图:出版商网站|谷歌学术
  45. D. R.罗宾逊，y - m。吴,S.-F。Lin，“人类基因组的蛋白质酪氨酸激酶家族”，致癌基因第19卷第2期49，页5548-5557,2000。视图:出版商网站|谷歌学术
  46. N. Jin，A.Bi，X.Lan等人，“鉴定受体酪氨酸激酶驱动癌症的代谢脆弱性”自然传播，第10卷，第5期。1, p. 2701, 2019。视图:出版商网站|谷歌学术
  47. E.Won，A.Basunia，W.K.Chatila等人，“使用宁替尼联合VEGFFR1-3、PDGFalpha/beta和FGFR1-3阻断治疗食管癌的疗效，”临床癌症研究，第25卷，第2期13, pp. 3811-3817, 2019。视图:出版商网站|谷歌学术
  48. I.梅尔曼，《膜与分类》《细胞生物学最新观点》，第8卷，第2期4，第497-498页，1996。视图:出版商网站|谷歌学术
  49. D. J. Katzmann，G. Odorizzi和S. D. EMR，“受体下调和多重身体排序”《自然评论分子细胞生物学》，第3卷，第2期。12，页893-905,2002。视图:出版商网站|谷歌学术
  50. L. M. Traub，《乘车票:为网格蛋白管制的内化选择货物》，《自然评论分子细胞生物学》，第10卷，第5期。9，第583-596页，2009。视图:出版商网站|谷歌学术
  51. M. Mettlen，T.Pucadyil，R.Ramachandran和S. L. Schmid，“解剖Dynamin在Clathrin介导的内吞作用中的作用”生化社会事务，第37卷，第5期，第1022-10262009页。视图:出版商网站|谷歌学术
  52. C. Raiborg和H. Stenmark，“ESCRT机制在泛素化膜蛋白的内体分类中的应用”，自然号，第458卷。737页，445 - 452,2009。视图:出版商网站|谷歌学术
  53. F. R. Maxfield和T. E. McGraw，“内吞循环”，《自然评论分子细胞生物学》，第5卷，第5期。2，页121 - 132,2004。视图:出版商网站|谷歌学术
  54. I. Morath, C. Jung, R. Lévêque等人，“ErbB配体CD44亚型的差异募集揭示了CD44在乳腺癌中的参与，”致癌基因，第37卷，第2期11, pp. 1472-1484, 2018。视图:出版商网站|谷歌学术
  55. A.Pagano、P.Crottet、C.Prescianotto Baschong和M.Spiess，“从内体体外形成循环囊泡需要衔接蛋白-1/网格蛋白，并由rab4和连接蛋白rabaptin-5调节，”细胞分子生物学，第15卷，第5期。11，页4990-5000,2004。视图:出版商网站|谷歌学术
  56. I. Jozic，S. C. Saliba和M.Alejandro Barbieri，“EGF受体酪氨酸激酶抑制剂对内吞作用期间的EGF受体酪氨酸激酶抑制剂的影响”生物化学和生物物理学档案，第525卷，第5期。1，第16-24页，2012。视图:出版商网站|谷歌学术
  57. G.Jékely，H.-H.Sung，C.M.Luque和P.Rørth，“内吞调节器在引导迁移中维持局部受体酪氨酸激酶信号，”细胞发育，第9卷，第5期。2，页197-207,2005。视图:出版商网站|谷歌学术
  58. W.元，B.刘，X.Wang等人，“CMTM3通过促进胃癌中的RAB5活性来降低EGFR表达和EGF介导的致肿瘤性，”癌症的信，第386卷，第77-86页，2017。视图:出版商网站|谷歌学术
  59. Y.Wang，O.Roche，M.S.Yan等人，“通过氧感应途径调节内吞作用，”自然医学，第15卷，第3期，第319-324页，2009年。视图:出版商网站|谷歌学术
  60. S.Dutta，S.Roy，N.S.Polavaram等人，“神经纤毛蛋白-2调节内体成熟和EGFR转运以支持癌细胞病理生物学，”癌症研究，第76卷，第76期2, pp. 418-428, 2016。视图:出版商网站|谷歌学术
  61. H.Y.Heo，K.-S.Kim和W.Seol，“LRRK2及其相互作用子Rab5对神经轴突生长的协调调节，”实验神经生物学第19卷第2期2，pp。97-105，2010。视图:出版商网站|谷歌学术
  62. V. E.P.Zarelli，M.C.C.Ruete，C.M.Roggero，L.S. Mayorga和C.N.Tomes，PTP1B去磷酸盐N-乙基马来酰亚胺敏感因子和Elicits在人类精子外尿道期间鼻塞复合物拆卸，“生物化学杂志，第284卷，第16期，第10491-105032009页。视图:出版商网站|谷歌学术
  63. M.Dagnell，Q.Cheng，S.H.M.Rizvi等人，“碳酸氢盐是蛋白质酪氨酸磷酸酶1B（PTP1B）氧化和通过EGF触发的磷酸化级联的细胞信号传导所必需的。”生物化学杂志，第294卷，第2期33, pp. 12330-12338, 2019。视图:出版商网站|谷歌学术
  64. E. Dietel, A. Brobeil, S. Gattenlohner，和M. Wimmer，“正确框架的重要性:丝裂原激活蛋白激酶途径和支架蛋白PTPIP51”国际分子科学杂志，第19卷，第10期，第3282页，2018年。视图:出版商网站|谷歌学术
  65. V. Nehru, O. Voytyuk, J. Lennartsson，和P. Aspenström，“RhoD结合Rab5效应器rabankylin -5，并在血小板衍生生长因子受体的运输中发挥作用，”交通第14卷第2期12，pp。1242-1254,2013。视图:出版商网站|谷歌学术
  66. m.d. Chamberlain, J. C. Oberg, L. A. Furber等，“p85r274a表达细胞中Rab5和Rab4蛋白的调节改变了PDGFR的转运。”细胞信号，第22卷，第10期，第1562-1575页，2010年。视图:出版商网站|谷歌学术
  67. A.Ignatiuk、J.P.Quickfall、A.D.Hawrysh、M.D.Chamberlain和D.H.Anderson，“锚蛋白3较小的亚型与磷脂酰肌醇3的P85亚单位结合′- kkinase并增强血小板衍生的生长因子受体下调，“生物化学杂志号，第281卷。9、第2 - 3页，2006。视图:出版商网站|谷歌学术
  68. N. Kofler，F.Corti，F. Rivera-Molina，Y.Deng，D. Toomre和M. Simons，“Rab-effector蛋白Rabep2调节内体贩运以介导血管内皮生长因子受体-2（VEGFR2） -依赖信令，“生物化学杂志，第293卷，第13期，第4805-48172018页。视图:出版商网站|谷歌学术
  69. J. Lou, S. T. Low-Nam, J. G. Kerkvliet, and A. D. Hoppe，“CSF-1R输送到巨噬细胞的巨品小体管腔促进其破坏”，细胞科学杂志，卷。127，没有。24，pp。5228-5239,2014。视图:出版商网站|谷歌学术
  70. C. de Graf，S. Nijmeijer，S. Wolf和O.P.Ernst，“7TM域结构的粘合GPCR”实验药理学手册，第43-66页，施普林格，柏林，德国，2016。视图:谷歌学术
  71. M. ILTER，S. Mansoor和O. Sensoy，“利用偏置G蛋白偶联受体信号传导至更安全和个性化治疗的发射，”分子，卷。24，不。11，p。2052年，2019年。视图:出版商网站|谷歌学术
  72. K. Takei, P. S. McPherson, S. L. Schmid和P. D. Camilli，“动力蛋白环包裹的管状膜内陷是由神经末梢的gtp - S诱导的。”自然，卷。374，没有。6518，pp。186-190,1995。视图:出版商网站|谷歌学术
  73. B. J. Nichols和J.Lippincott-Schwartz，“没有Clathrin外套的内吞作用”细胞生物学的趋势，第11卷，第5期。10，第406-412页，2001。视图:出版商网站|谷歌学术
  74. R. Irannejad，J.C. Tomshine，J. R. Tomshine等，“构象生物传感器揭示了来自endosomes的GPCR信号传导”自然，第495卷，第2期。7442, pp. 534-538, 2013。视图:出版商网站|谷歌学术
  75. S.Pippig，S.Andesinger，K.Daniel等人，“β-阻遏蛋白和β-肾上腺素能受体激酶的过度表达增强了β2-肾上腺素能受体的脱敏，”生物化学杂志，卷。268，没有。5，PP。3201-3208,1993。视图:谷歌学术
  76. 美国Ismail蔡明俊。Gherardi, A. Froese等人，“葡萄糖依赖性胰岛素肽的内化受体刺激早期核内体腺苷酸环化酶”生化药理学， 2016年，第120卷，第33-45页。视图:出版商网站|谷歌学术
  77. M. R. Dores和J. Trejo，“GPCR在多猪内体分类”，“排序和回收内体，卷。130，pp。319-332,2015。视图:出版商网站|谷歌学术
  78. F.Schmidlin，O.Déry，K.O.DeFea等人，“神经激肽1受体的动态蛋白和rab5a依赖性运输和信号传递，”生物化学杂志，第276卷，第27号，第25427-25437页，2001年。视图:出版商网站|谷歌学术
  79. M. Ilmer，A. Garnier，J.Vykoukal等，“靶向神经激素-1受体妥协在肝气肿中的规范WNT信号传导”分子癌症治疗第14卷第2期12, pp. 2712-2721, 2015。视图:出版商网站|谷歌学术
  80. 杨绍明。关铭盾,X.-Y。段,Y.-J。Liu等人，“在dss诱导的慢性结肠炎小鼠中，自身taxin-溶血磷脂酸轴阻断剂通过调节Th17细胞分化来改善炎症。”炎，第42卷，第2期5, pp. 1530-1541, 2019。视图:出版商网站|谷歌学术
  81. M. Velasco, C. O’sullivan, G. K. Sheridan，“溶血磷脂酸受体(LPARs):治疗神经性疼痛的潜在靶点”，神经药理学，卷。113，pp。608-617,2017。视图:出版商网站|谷歌学术
  82. Xu M.， H. Yin, Y. Cai等，“溶血磷脂酸通过LPAR1偶联galphai和下游SMAD3和et -1激活诱导人口腔鳞癌细胞中整合素beta6的表达，”细胞信号，第60卷，第81-90页，2019。视图:出版商网站|谷歌学术
  83. D.-S.Im，“溶血磷脂GPCR的药理学工具：LPA和S1P受体激动剂和拮抗剂的开发，”中国药理学学报，第31卷，第9期，第1213-1222页，2010年。视图:出版商网站|谷歌学术
  84. M. M. Murph, L. a . Scaccia, L. a . Volpicelli, H. Radhakrishna，“激动剂通过dynamin2-和rab5依赖途径诱导溶血磷脂酸偶联LPA1/EDG-2受体的内吞作用，”细胞科学杂志，卷。116，没有。10，pp。1969-1980,2003。视图:出版商网站|谷歌学术
  85. T. Iyoda, F. Zhang, L. Sun, et al.，“溶血磷脂酸通过蛋白激酶cdelta调控的细胞外信号调节激酶(ERK)和c-jun n -末端激酶(JNK)激活诱导血管平滑肌细胞早期生长反应-1 (Egr-1)蛋白表达，”生物化学杂志第287号27, pp. 22635-22642, 2012。视图:出版商网站|谷歌学术
  86. M.Bouabola，D.Dussosoy和P.Casellas，“反向激动剂SR 144528对外周大麻素受体CB2磷酸化的调节。对受体生物学反应的影响，”生物化学杂志第274期29, pp. 20397-20405, 1999。视图:出版商网站|谷歌学术
  87. M. Rao, D. Chen, P. Zhan, and J. Jiang，“MDA19，一种新的CB2激动剂，通过灭活AKT信号通路部分抑制肝癌，”生物指导第14卷第2期第1页，2019年。视图:出版商网站|谷歌学术
  88. E. J.载体，C.S.Kearn，A. J.Barkmeier等，“培养的大鼠小胶质细胞合成内胆蛋白2-植物糖基甘油，通过CB2受体依赖性机制增加增殖，”分子药理学，卷。65，不。4，pp。999-1007,2004。视图:出版商网站|谷歌学术
  89. N.L.Grimsey、C.E.Goodfello、M.Dragunow和M.Glass，“大麻素受体2经历rab5介导的内化，并通过rab11依赖的途径循环，”生物化学与生物物理学报-分子细胞研究(第1813卷)8, pp. 1554-1560, 2011。视图:出版商网站|谷歌学术
  90. W. de Lau，N.Barker，T. Y.Low等，“Lgr5同源物与WNT受体相关，并介导R-Xpondin信号，”自然，第476卷，第7360号，第293-297页，2011年。视图:出版商网站|谷歌学术
  91. A. Glinka, C. Dolde, N. Kirsch等，“LGR4和LGR5是介导Wnt/ -连环蛋白和Wnt/PCP信号的R-spondin受体，”Embo报告，卷。12，不。10，pp。1055-1061,2011。视图:出版商网站|谷歌学术
  92. F.CTI，S. sertic，A. Reversi和B.Chini，“人催产素受体的细胞内贩运：通过Rab4 / Rab5”短循环“的受体再循环的证据，”美国生理学 - 内分泌和新陈代谢杂志，第296卷，第2期。3, pp. E532-E542, 2009。视图:出版商网站|谷歌学术
  93. G.-H。Fan, L. A. Lapierre, J. R. Goldenring, and A. Richmond，“Rab GTPases对CXCR2转运的差异调控”，血液，卷。101，没有。6，pp。2115-2124,2003。视图:出版商网站|谷歌学术
  94. S. Tartey和O. Takeuchi，“病原体识别和偶然的受体靶向治疗剂在先天免疫细胞中，”国际免疫学审查，卷。36，不。2，pp。57-73,2017。视图:出版商网站|谷歌学术
  95. J. C. Kagan, T. Su, T. Horng, A. Chow, S. Akira，和R. Medzhitov，“TRAM将toll样受体4的内吞作用与干扰素- β的诱导结合，”自然免疫学，第9卷，第5期。4，页361-368,2008。视图:出版商网站|谷歌学术
  96. M.Ghosh，J.Subramani，M.M.Rahman和L.H.Shapiro，“CD13限制炎症中TLR4内吞信号转导，”免疫学杂志第194卷。9, pp. 4466-4476, 2015。视图:出版商网站|谷歌学术
  97. N.A.Goloviznina，S.C. verghese，Y.M. Yoon，O. Taratula，D.L.Marks和P.Kurre，“间充质基质细胞衍生的细胞外囊泡通过Toll样受体接合促进骨髓偏置的多电容造血祖细胞膨胀”生物化学杂志，卷。292，没有。8，p。3541,2017。视图:出版商网站|谷歌学术
  98. P. Stahl, P. H. Schlesinger, J. S. Rodman，和T. Doebber，“被修饰糖蛋白抑制的体内溶酶体糖苷酶的识别”，自然，第264卷，no。5581，第86-88页，1976。视图:出版商网站|谷歌学术
  99. S. J. Lee，S. Evers，D.Roeder等，“甘露糖受体介导的血清糖蛋白稳态调节”，科学类第295卷第2期5561页，1898-1901,2002。视图:出版商网站|谷歌学术
  100. D. J. viigerust, S. Vick和V. L. Shepherd，“优化甘露糖受体的稳定表达和特性”，中国临床和细胞免疫学杂志CHINESE，卷。6，不。2015年3月3日。视图:出版商网站|谷歌学术
  101. X. Zhao，C.江，R. Olufade，D. Liu和N. emmett，“肾损伤分子-1增强了肾近端管状细胞中白蛋白的内吞作用”细胞生理学杂志号，第231卷。4, pp. 896-907, 2016。视图:出版商网站|谷歌学术
  102. K.Mukherjee，S.Parashuraman，G.Krishnamurthy等人，“通过胞内传递胞壁酰二肽激活晚期内吞Rab7，将沙门氏菌的胞内运输转移到溶酶体，”细胞科学杂志，卷。115，没有。18，pp。3693-3701,2002。视图:出版商网站|谷歌学术
  103. M.J.Wainszelbaum、B.M.Proctor、S.E.Pontow、P.D.Stahl和M.A.Barbieri，“小鼠巨噬细胞中扩大的早期内体室的IL4/PGE2诱导依赖rab5，”实验细胞研究，第312卷，第12期，第2238-2251页，2006年。视图:出版商网站|谷歌学术
  104. F.Finetti，L.Patrussi，G.Masi等人，“特定的再循环受体通过鞭毛内运输系统靶向免疫突触，”细胞科学杂志，卷。127，没有。9，pp。1924-1937,2014。视图:出版商网站|谷歌学术
  105. Y.-M。车，张勇，李敏，李晓鹏。李,l l。PD-1/PD-L1阻断剂对隐球菌性脑膜炎小胶质细胞/巨噬细胞激活和T细胞亚群平衡的体内外影响细胞生物化学杂志，第119卷，第2期。4、pp. 3044-3057, 2018。视图:出版商网站|谷歌学术
  106. P. Andre，J. Boretto，A.O.Hueber等，“Rab5 GTPase的显性阴性突变体通过干扰转基因小鼠的TCR下调而增强了T细胞信号传导”免疫学杂志，第159卷，第11号，第5253-52631997页。视图:谷歌学术
  107. M. Buchner, S. Swaminathan, Z. Chen, M. Müschen，“急性淋巴母细胞白血病中b细胞前受体检查点控制及其致癌颠覆机制”，免疫审查，第263卷，第2期1, pp. 192-209, 2015。视图:出版商网站|谷歌学术
  108. R. Hoogeboom和P. Tolar，“B细胞抗原聚集和内吞作用的分子机制”，微生物学和免疫学的当前主题，第393卷，第2期393，第45-63页，2016。视图:出版商网站|谷歌学术

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