文摘

翻译控制肿瘤蛋白(TCTP)缺乏核由两部分构成的定位信号序列;然而TCTP出现在细胞核。目前尚不清楚如何TCTP被运送到细胞核。序列分析表明,所有TCTPs描述到目前为止有公认的小ubiquitin-like修饰符(相扑)图案。自相扑修改核运输中发挥着重要作用的蛋白质,我们评估相扑主题是否重要运输TCTP进入细胞核。我们表明,TCTP sumoylated形式存在于哺乳动物细胞的细胞质和细胞核。点突变的赖氨酸残基相扑主题妥协的能力TCTP sumoylated在体外。当细胞转染FLAG-tagged突变TCTP、核运输TCTP是抑制确认sumoylation TCTP的核运输是至关重要的。我们以前的研究表明,TCTP可以作为一个抗氧化蛋白在细胞核中。当我们在相扑突变TCTP主题TCTP的抗氧化功能受损。因此提出了研究结果表明sumoylation TCTP运输中扮演着重要的角色在核函数作为抗氧化蛋白。

1。介绍

TCTP是一种生长-蛋白无所不在地出现在各种各样的生物从酵母到哺乳动物(1- - - - - -3]。事实上它是一个20大多数蛋白质在细胞中大量表达。TCTP最初确定的埃利希腹水瘤细胞系,因此得名[4]。随后,TCTP被证明存在于几乎所有的正常细胞(5]。尽管TCTP的无处不在的性质,其确切的细胞功能不清楚,真正的功能TCTP仍存有争议。有趣的是,然而,失调TCTP已被证明是与癌症等疾病的条件(6),阿尔茨海默病(7),和过敏(2,8TCTP)表明一个重要的角色的生理细胞内稳态。其他的一些重要的细胞功能归因于TCTP包括钙绑定[9,10)微管蛋白绑定(11,12),和凋亡功能(13,14]。

几行TCTP是调节的研究表明表达的各种应力条件如氧化应激、热休克和重金属污染。例如,TCTP调节在缺氧的12海拉细胞(15)和HepG-2细胞(16]。同样,由德勤和过氧化氢氧化应激诱导(H2O2)可以诱导高水平升高TCTP表达式在酵母细胞1和人类肺上皮细胞17]。我们最近的研究表明,TCTP函数可以作为一种强有力的抗氧化剂的蛋白质(18)除了chaperone-like活动(19在细胞中。

TCTP是一种热稳定蛋白目前主要在细胞质中5]。然而,最近的研究表明,氧化应激(20.)和葡萄糖刺激(21把TCTP细胞核。此外,治疗某些allochimeric分子还导致原子核(TCTP的浓缩22]。因此,它是有趣的TCTP被运入核。的方法之一,蛋白质进入细胞核涉及绑定到小分子量转运蛋白,如相扑,共价修改(sumoylation)蛋白质23]。这样的细胞蛋白质的共价修饰相扑中起着重要的作用在调节多种细胞过程包括核运输,形成亚核的结构、转录调节活动,DNA结合转录因子的能力,信号转导,压力反应,细胞循环发展,蛋白质相互作用和蛋白质稳定性24]。目前我们不知道清楚TCTP的核函数。鉴于TCTP可能作为一种抗氧化剂的蛋白质(18,19),在目前的研究中我们问是否sumoylation TCTP有重要作用的核运输在氧化应激和保护细胞免受损伤。

2。材料和方法

2.1。序列分析

TCTP序列克隆人类骨嗜酸性肉芽肿细胞系进行分析,以确定它是否包含任何小Ubiquitin-like修饰符(相扑)主题使用SUMOplot ExPASy蛋白质组中可用的软件工具。

2.2。评估的表达TCTP哺乳动物细胞的细胞质和细胞核

人类骨嗜酸性肉芽肿细胞系(crl - 7802)写明ATCC(马纳萨斯,弗吉尼亚州)来自于DMEM培养补充的边后卫媒介融合,直到它达到100%与10%。细胞质和核分数是准备使用一个设备购买的活动主题(CA)卡尔斯巴德。短暂,细胞被洗一次5毫升的冰冷的磷酸盐含磷酸酶抑制剂与Trypsin-EDTA之前把他们从板。约 细胞被resuspended在500年μL 1 x低渗的缓冲区和孵化在冰上,持续15分钟。25μL洗涤剂然后添加和涡10秒之后,在12000转离心30秒在4°C。上层清液(细胞质分数)储存在−80°C到使用。颗粒resuspended在50μL(完成裂解缓冲和涡10秒之后,酝酿在冰上30分钟。暂停然后在12000转离心10分钟在4°C。包含核分数的上层清液储存在−80°C到使用。细胞质和核分数的蛋白质浓度测定用BCA试剂盒(热费希尔科学,罗克福德,IL)。TCTP表达水平在细胞质和核分数测定免疫印迹用多克隆anti-TCTP从MBL购买实验室(日本名古屋)。

2.3。在细胞检测的存在Sumoylated TCTP分数

TCTP使用抓住X蛋白免疫沉淀反应免疫沉淀物从热科学皮尔斯生物技术(Cat.No获得的装备。45215)。简单,1毫克/毫升的兔子anti-TCTP抗体或preimmune兔血清首次允许绑定到固定化蛋白质与绑定列15分钟,洗/微型离心机清洗缓冲5次1分钟每分钟3500转。在一些研究中,anti-FLAG单克隆抗体(σ,圣路易斯,密苏里州)用于免疫沉淀反应FLAG-labeled TCTP从细胞的准备工作。抗体是第一个交联蛋白免疫沉淀反应在使用前使用DSS交联。免疫沉淀反应,50μg(细胞质和核分数被交联抗体孵育1小时在室温下。释放的蛋白质被通过洗五次洗缓冲区(热费希尔科学)。结合蛋白筛选了200μL (immunopure洗脱缓冲(热费希尔科学)。筛选了样本决定12% sds - page和转移到硝酸纤维素和探测1:1000年兔多克隆抗体anti-SUMO (Imgenex,圣地亚哥,CA)在室温下1小时。洗后,膜与1:孵化5000山羊anti-rabbit免疫球蛋白与合30分钟在室温和信号使用ECL工具包(Amersham,法玛西亚生物技术开发。皮斯卡塔韦,NJ)。

2.4。TCTP-Ubc9销售税拉试验

Ubc9基因克隆在SmaI pGEX-5X-1向量和BamHI网站获得从v . g .威尔逊博士(医学微生物学与免疫学、德州农工大学健康科学中心系统,学院站,TX)。GST-Ubc9融合蛋白和销售税仅表达在BL21 (DE3)和纯化glutathione-sepharose列(Clontech,帕洛阿尔托,CA)。His-tagged-TCTP表示在BL21 (DE3)携带pLysS质粒和净化钴金属亲和色谱法(Clontech)。结合试验,约2μ克销售税单独或GST-Ubc9融合蛋白prebound glutathione-sepharose珠子,室温孵育1小时在0.5毫升绑定缓冲(10毫米Tris-HCl, pH值7.4,50 mM氯化钠,2%牛血清白蛋白)。两个μ克净化TCTP随后补充道,和孵化持续了1小时。珠子与洗洗五次缓冲区(10毫米Tris-HCl, pH值140毫米南氯化钠和0.025%3)。与谷胱甘肽结合蛋白被洗脱回收和分析西方墨点法使用单克隆anti-His标记抗体(试剂盒,瓦伦西亚,CA)。信号检测使用ECL衬底工具包(Amersham)和信号强度量化使用NIH图像软件。

2.5。在体外SUMO-1接合试验

为了测试SUMO-1修改TCTP,海拉细胞提取包含SUMO-1激活酶,UBA2 / AOS1准备如前所述[25]。简单地说,五μ克净化His-tagged TCTP蛋白质与5孵化μ克海拉细胞提取物在100年μL反应,包含一个ATP-regenerating缓冲区(50 mM Tris-HCl, pH值7.6,5毫米MgCl22毫米ATP 10毫米磷酸肌酸,肌酸激酶3单位/毫升、无机焦磷酸酶和0.5单位/毫升),6μ纯化SUMO-1 g, 1μ克ubc9。反应是在37°C孵化2小时。控制反应已经省略了一个或多个组件,取而代之的是额外的缓冲。反应被终止的SDS-sample缓冲和反应产物进行了分析通过免疫印迹单克隆anti-His标记抗体(试剂盒)发射极耦合逻辑方法。

2.6。建设野生型TCTP和突变TCTP表达向量

的开放阅读框(ORF)野生型TCTP从人类骨嗜酸性肉芽肿是pFLAG克隆到一个向量(σ)。远期PCR引物与开放的开始TCTP外加一个上游在坐标系HindIII限制网站(5′CCCAAGCTTATGATTATCTACCGGGACCTC3′)。反向引物的3′末端与TCTP ORF两侧BamHI限制网站(5′CGCGGATCCTTAACATTTTTCCATTTTTAA3′)。PCR参数95°C的变性30秒,55°C的引物退火30秒,72°C的引物延伸30秒,循环重复30次。执行最后一个延长5分钟前在72°C存储样品在4°C。PCR产品获得与HindIII和BamHI酶消化和结扎类似哺乳动物表达载体pFLAG消化。突变TCTP(赖氨酸aa164突变Arg)准备使用定点诱变装备从Stratagene购买(拉霍亚,CA)。与核苷酸引物487 - 507 (TTTAGGGATGGTTTAAAAATG) TCTP ORF恢复残留在491 G残渣和Sca我限制网站(5′AGTACT3′)增加了上游引物1。引物2与核苷酸466 - 486 (5′GAAAATCATATATGGGGTCAC′)的TCTP羊痘疮。PCR参数94°C的4分钟,50°C 2分钟,2分钟72°C。其次是8 94°C的周期1分钟,2分钟56°C, 72°C 1分钟。执行最后一个延长5分钟在72°C。 Following PCR, standard digestion, polishing and ligation was performed as recommended by manufacturer’s protocol. Sequencing of both the DNA strands was done to confirm the authenticity of the wild-type and mutant TCTP sequences cloned in pFLAG vector.

2.7。表达野生型和突变TCTP构造Cos1细胞系

Cos1细胞从写明ATCC购买培养6 -或96孔细胞培养板,直到他们达到~ 90%融合。细胞被转染pFLAG-TCTP或pFLAG-mutant TCTP使用Lipofectamine 2000或Oligofectamine转染试剂(表达载体,卡尔斯巴德,CA)按照制造商的指示。转染后的48小时之后,细胞收集准备细胞质和核分数如上所述。表达Flag-tagged结构分析了这些准备通过免疫印迹1:1000鼠标anti-Flag单克隆抗体结合合(σ)。这些墨迹开发使用ECL (Amersham)方法。

2.8。小干扰RNA在活的有机体内基因沉默试验

TCTP siRNAs和层粘连蛋白A / C合成Dharmacon研究公司(拉斐特有限公司)。TCTP用于设计的目标序列核是核苷酸121 - 141 (5′AAGGTAACATTGATGACTCGC3′;核,5′-GGUAA CAUUGAUGACUCGCdTdT-3′;反义核5′-GCGAGUCAUCAAUGUUAC CdTdT-3′)。核纤层蛋白A / C目标序列(互补)5′-CTGGACTTCCAGAAGAACA-3′;核,5′CUGGACUUCCAGAAGAACAd Td T3′;反义核3′GACCUG AAGGUCUUCUUGU-5′。所有程序RNAse-free环境下进行,使用RNAse-free水。大约104细胞/毫升的人类嗜酸性肉芽肿细胞放置在24-well盘子被转染的最终浓度50 nM的核工器使用Oligofectamine试剂如上所述。七十二小时在转染后,收集细胞,细胞溶解增加100μL (SDS凝胶加载缓冲区,和SDS - page及免疫印迹分析,使用anti-Lamin A / C(圣克鲁斯生物技术有限公司)和anti-TCTP (MBL)抗体。

2.9。H2O2宽容生物测定

Cos1细胞氧化应激的影响被测量如前所述库恩et al。26]。短暂,Cos1细胞转染与pFLAG-TCTP pFLAG-mutant TCTP或人类肉芽肿细胞转染RNAiTCTP,或RNAiLamin与100年孵化μM H2O224小时在文化。孵化后,活细胞的数量决定使用细胞计数工具从Dojindo购买分子技术(盖瑟斯堡,MA)。简单地说,10μL的四唑盐染料添加在96孔细胞培养组织文化板块、孵化为4小时。孵化后,吸光度测量使用标在450海里。

2.10。统计分析

使用Mann-Whitney执行统计分析U等级和测试使用SigmaStat 2.0 (Jandel科学软件,圣拉斐尔,CA)。

3所示。结果

3.1。序列分析的TCTP

序列分析表明,TCTP克隆人类骨嗜酸性肉芽肿细胞有一个假定的相扑主题在aa 163 - 166。比较TCTP序列与其他物种的生物还显示假定的相扑主题的存在。预测相扑图案在下面列出了其他生物的TCTP序列:鼠标TCTP (aa 163 - 166),兔子TCTP (aa 163 - 166),酵母TCTP (aa, 159 - 162年),曼氏裂体吸虫TCTP (aa, 161 - 164年),美国日本血吸虫TCTP (aa, 161 - 164年),埃及血吸虫TCTP (aa, 121 - 124年),与象皮病马来TCTP (aa, 107 - 110年),班氏丝虫TCTP (aa 107 - 110)盘尾属肠扭结TCTP (aa 107 - 110)。

3.2。TCTP结合Ubc9在体外

为了TCTP sumoylated,酶Ubc-9必须绑定到TCTP第一然后催化绑定TCTP SUMO-1 (25- - - - - -28]。确定在TCTP sumoylation主题是活跃的,我们第一次使用细菌表达GST-Ubc9销售税拉进行化验。His-tagged TCTP金属亲和柱纯化的销售税列混合GST-Ubc9和亲和纯化。Ubc9-bound蛋白质然后用anti-His抗体探测。我们的研究结果表明,大约20%的TCTP通过列绑定到GST-Ubc9表明TCTP可以绑定到Ubc9 sumoylation的关键酶(图1(a))。类似的下拉试验由于消费税仅没有绑定TCTP确认TCTP Ubc-9是特定的绑定。


图1
TCTP可以sumoylated在体外。销售税拉试验(a),蛋白质是解决12% sds - page和转移到硝酸纤维素和探测anti-HIS抗体。巷1:5μ克rTCTP巷2显示的TCTP绑定到GST-Ubc9酶,和巷3显示的TCTP绑定到销售税单独控制。这些结果表明,TCTP强烈结合Ubc9酶。在体外sumoylation化验(b)。蛋白质决定12% sds - page和转移到硝酸纤维素和探测anti-His或anti-TCTP抗体检测TCTP。注意高分子量的产品(TCTP-SUMO-1)在巷4中,孵化混合物包含TCTP, UBA2 / AOS1, Ubc9 /相扑。删除任何一个产品从反应混合物导致缺乏这种高分子量的乐队(通道1、2、3和5)。(c)突变研究,TCTP中的赖氨酸残留物(aa 164)是精氨酸突变。当这样的突变TCTP受到在体外sumoylation, SUMO-1未能结合突变TCTP,而野生型TCTP sumoylated在同样的条件下。
3.3。SUMO-1 TCTP共价结合离体的

Ubc9最近被证明作为E2-conjugating酶,配合SUMO-1目标蛋白质而不是泛素(27,28]。Prosite扫描分析表明,TCTP蛋白质都有一个或两个潜在的网站,在那里SUMO-1共轭。测试是否TCTP由Ubc9 SUMO-1改性的基质,我们使用了一个在体外反应系统前面描述的(24]。反应后,免疫印迹分析使用anti-TCTP抗体(图1(b))或anti-His抗体(数据未显示)来识别TCTP反应混合物。绑定SUMO-1 TCTP增加了分子质量,因此sumoylated TCTP (~ 42 kDa)将慢而迁移到本地TCTP (~ 28 kDa)(图4巷1(b))。高分子量TCTP只出现在SUMO-1, Ubc9,相扑激活酶。离开了反应混合物的任何组件未能产生高分子量TCTP(图1(b))表明TCTP基质是由Ubc9 SUMO-1接合。突变TCTP (K164R)不能sumoylated在体外;然而,野生型TCTP相同条件下很容易sumoylated(图1(c))。这些发现从而表明赖氨酸残留物(赖氨酸164)的相扑主题TCTP sumoylation是至关重要的。总的来说这些发现证实,TCTP sumoylated。

3.4。TCTP存在于细胞核,Sumoylated

分析人类嗜酸性肉芽肿的细胞质和核分数细胞系表明TCTP存在于细胞质和细胞核(图2(一个))。免疫印迹分析TCTP anti-TCTP抗体识别两个物种,25 kDa蛋白质和39 kDa蛋白质在细胞质和核分数。有趣的是,39 kDa物种是在细胞核与细胞质中更丰富。以确定TCTP sumoylated,我们第一次免疫沉淀反应TCTP细胞质和核分数,跑在凝胶,并探索anti-SUMO抗体。我们的结果证实39 kDa TCTPs存在于细胞质和核分数sumoylated(图2 (b))。像预期的那样只有高分子量的TCTP sumoylated和大量的sumoylated TCTPs在场在细胞核与细胞质分数(图2 (b))。

(一)
(一)
(b)
(b)
(c)
(c)
图2
sumoylated TCTP存在于细胞核。通道1和图2显示蛋白质在细胞质中(CF)和核(NF)分数探测anti-TCTP抗体(a)。当时TCTP从这些分数使用anti-TCTP抗体和免疫沉淀反应沉淀随后探测anti-SUMO抗体(b)。车道3和4显示sumoylated TCTP存在于细胞质和细胞核。为了确定sumoylation至关重要的运输TCTP进入细胞核,我们使用FLAG-tagged TCTP监控TCTP细胞内部的运动。与FLAG-tagged Cos1细胞转染野生型TCTP (W)或FLAG-tagged突变TCTP (M),确定FLAG-tagged TCTPs sumoylated,一个anti-FLAG单克隆抗体用于免疫沉淀反应FLAG-tagged TCTP Cos1细胞的细胞质和核分数。绑定TCTPs被筛选了,12%的凝胶分离,转移到一个硝基表,并与多克隆抗体anti-SUMO (c)探测。这些研究证实,高分子量的野生型TCTP形式存在于核分数是sumoylated。结果提出了代表三个类似的实验。

在接下来的一系列的实验,我们想确认sumoylation TCTP运输到核是很重要的。在这些研究中,我们使用Cos1细胞转染FLAG-tagged TCTP。国旗帮助我们识别和净化TCTP。在图2 (c)我们表明,我们可以证明存在TCTP Cos1核部分的细胞。然而,当我们把Cos1转染细胞突变(K164R) FLAG-tagged TCTP,他们无法进入细胞核(图2 (c)),只保持在细胞质中。这些研究证实sumoylation至关重要的运输TCTP进入细胞核。

3.5。TCTP可以部分救援细胞H2O2损害

人类肉芽肿细胞暴露于氧化应激时,有一个显着减少的细胞(图的可行性3)。推倒TCTP在细胞内的核进一步降低细胞与细胞的生存能力与核纤层蛋白mock-transfected(图3)。这些结果表明,TCTP细胞可以部分恢复细胞内氧化应激。


图3
击倒的TCTP核糖分会让细胞氧化应激。击倒的野生型TCTP核(RNAiTCTP)暴露前细胞H2O2显著降低人类肉芽肿细胞的可行性。细胞转染和小干扰rna (RNAiLamin)或nontransfected核纤层蛋白细胞暴露于相同条件下(Ox没有接触到H ctrl)或细胞2O2(Utctrl)作为控制。数据显示平均3井和代表三个类似的实验。* * 而小干扰rna (RNAiLamin)转染组控制。
3.6。过度的TCTP授予抗H2O2损害

Cos1 TCTP的细胞过表达不太容易受到氧化应激诱导的破坏性影响H2O2(图4)。这些结果证实了我们先前的调查结果,TCTP具有抗氧化功能,能保护细胞不受氧化应激。为了测试TCTP进入原子核对它的抗氧化功能至关重要,我们与TCTP转染Cos1细胞突变(K164R)相扑主题(Mut-TCTP)。当这些细胞暴露在H2O2,有一个显着减少的细胞(图的可行性4)。因此这些发现表明,TCTP进入原子核对它的抗氧化功能至关重要。


图4
在表达TCTP赋予抗H2O2在哺乳动物细胞损伤。Cos1细胞过度表达与野生型(FL-TCTP)或突变TCTP (Mut-TCTP)和暴露于100年μM H2O224小时的文化。孵化后,细胞生存能力colorimetrically决定。细胞转染单独使用向量和暴露在相同条件下(Oxctrl)或不暴露在H2O2(Utctrl)作为控制。结果表明,突变的TCTP相扑主题显著降低它的抗氧化功能。* 而控制。

4所示。讨论

几个潜在的功能提出了TCTP从组胺释放到公认的抗凋亡作用。然而,一个关键的角色TCTP家庭的蛋白质在细胞内还有待充分描述(29日]。我们的一个最近的研究表明,表达TCTP在氧化应激增加几倍,我们表明,TCTP可以作为一种抗氧化剂作为监护人(蛋白质和18,19]。研究Lucibello et al。30.)表明,TCTP癌细胞的生存起着至关重要的作用在氧化应激,重申早些时候我们发现TCTP cytoprotective蛋白质是至关重要的。提出了研究结果证实,TCTP具有抗氧化功能。我们的研究也表明,TCTP进入细胞核是重要的抗氧化功能。完善,TCTP存在于细胞核。然而,进入细胞核的机制尚未被确认。在这项研究中,我们表明,TCTP运输到原子核是由sumoylation。

TCTP的20个最大量表达蛋白在细胞内(5,6]。事实上,TCTP似乎更加丰富(大约100000册/细胞)比肌动蛋白(大约60000册/细胞)在酵母细胞31日]。大多数TCTP蛋白质存在于细胞质中(5,32]。然而,最近的一些研究表明,TCTP也发现在细胞核,特别是在某些癌细胞(13),在细胞发生有丝分裂33)或压力(1]。现在还不知道如何TCTP进入细胞核。TCTP家族的蛋白质的序列分析表明他们缺乏明显的核由两部分构成的定位信号。所以必须有其他机制进入细胞核。Sumoylation在运输中起着重要作用的蛋白质进入细胞核,尤其是蛋白质,缺乏核由两部分构成的定位信号(24,34]。然而,为了一个目标蛋白质运输,它应该有适当的主题绑定转运蛋白。TCTP序列使用PROSITE扫描工具的分析表明,TCTPs拥有潜在的相扑sumoylation主题有重大的概率。

使用免疫沉淀反应的研究我们可以证明sumoylated TCTP形式可以在哺乳动物细胞的细胞质和细胞核。为了让相扑绑定到目标蛋白质,它需要一种E2-conjugating酶的帮助下,Ubc9 [25),结扎相扑靶蛋白。然后绑定相扑共价修改目标蛋白质,这一过程被称为sumoylation。在缺乏Ubc9酶,蛋白质不能sumoylated。在体外功能分析在这项研究中,测量Ubc9的绑定和相扑TCTP表明在缺乏Ubc9酶TCTP不是sumoylated。同样,引入突变的相扑主题(K164R)也阻止sumoylation TCTP。Sumoylated TCTP形式被发现在细胞质和细胞核。当我们突变的相扑主题TCTP突变蛋白未能进入细胞核。这些发现表明sumoylation TCTP是一个潜在的重大事件的运输TCTP进入细胞核。我们没有做质谱或共焦显微镜跟踪的运动使TCTP从细胞质到细胞核。这些额外的技术可以提供额外的确认证明sumoylation至关重要的运输TCTP进入细胞核。

我们之前报道,TCTP是一种抗氧化剂的蛋白质(18),也可以作为热休克蛋白与chaperon-like活动(19]。事实上发现TCTP调节各种压力条件(1特别是;TCTP水平调节几倍几分钟内氧化应激(下8,15,16]。有趣的是,相扑及其配合也增加了在应力条件下(34]。因此,我们假设sumoylation TCTP对其抗氧化功能至关重要的核。我们的研究结果证实,当我们阻止TCTP进入细胞核变异相扑的主题,有一个显着减少的TCTP函数作为一种抗氧化剂蛋白质的能力。ubiquitylation标记的蛋白质降解的过程,而sumoylation增强其稳定性或调节细胞生存的亚细胞区分27]。因此,监管和TCTP进入细胞核可能是一个重要的事件在保护核组件和拯救的细胞氧化损伤。

因此本研究揭示了一个重要的但迄今未知机制人类TCTP进入细胞核和功能作为一个抗氧化蛋白在细胞核。提出了研究结果还表明,sumoylation TCTP就是这样一个重要的核运输机制至少在嗜酸性细胞肉芽肿。其他冗余核TCTP传输机制可能存在的其他细胞类型和可能会随应力的性质。我们确定了一个这样的机制或核TCTP运输的唯一机制。内存在的大量大量的TCTP核表明这个无处不在的分子可能有潜在的作用,保护DNA和细胞氧化应激。这些研究为TCTP揭示了一个重要的细胞功能。

缩写

TCTP: 翻译控制肿瘤蛋白;
相扑: 小泛素修饰的蛋白质;
UBC9: 泛素载体蛋白9。

确认

作者要感谢诉g·威尔逊博士,医学微生物学与免疫学、德州农工大学健康科学中心系统,德州大学站,向他们提供Ubc9和相扑质粒。这项工作是支持的公共卫生服务补助从NIAID ai - 64745和ai - 39066。