TY -的A2 Appenzeller-Herzog基督教非盟-哈m . AU - Parakh s . AU -特金,j . d . PY - 2013 DA - 2013/11/18 TI - S-Nitrosylation的作用,S-Glutathionylation蛋白质错误折叠的蛋白二硫化物异构酶和神经退行性变的SP - 797914六世- 2013 AB -神经退行性疾病涉及到神经元的逐步丧失,病理特点是异常的存在夹杂物包含错误折叠的蛋白质。尽管准确触发神经退行性变的分子机制仍不清楚,内质网(ER)压力、氧化和nitrosative压力升高,发病机理和蛋白质错误折叠是重要的特性。蛋白二硫化物异构酶(PDI)是一个家庭的原型分子陪伴和ER应激期间foldases调节,越来越与神经退行性疾病。PDI催化重排和二硫化物键的形成,从而促进蛋白质折叠,在神经退化可能采取行动改善蛋白质错误折叠的负担。然而,PDI的异常的转译后的修改,S-nitrosylation,抑制其保护功能在这些条件。S-nitrosylation redox-mediated修改是由共价调节蛋白质功能的一氧化氮(NO)包含集团半胱氨酸残基。在这里,我们讨论的证据异常S-nitrosylation PDI (SNO-PDI)神经退化,这可能与另一个异常修改PDI, S-glutathionylation。理解的作用异常S-nitrosylation / S-glutathionylation PDI的神经退行性疾病的发病机制可能在未来提供见解新颖的治疗干预。SN - 1687 - 8876你2013/797914 / 10.1155——https://doi.org/10.1155/2013/797914——摩根富林明-国际细胞生物学杂志PB Hindawi出版公司KW - ER