TY -的A2 Filomeni Giuseppe盟——熊,应非盟- Manevich Yefim AU -东奔西走,肯尼斯·d . AU -汤森德Danyelle m . PY - 2012 DA - 2012/05/13 TI - S-Glutathionylation蛋白质二硫化物异构酶调节雌激素受体稳定和功能SP - 273549六世- 2012 AB -半胱氨酸残基的S-Glutathionylation目标蛋白质转译后的修改,改变结构和功能。我们已经表明,S-glutathionylation蛋白二硫化物异构酶(PDI)破坏蛋白质折叠并导致展开的蛋白质的活化反应(UPR)。PDI是雌激素受体α的分子伴侣 ( 呃 α ) 。我们目前的数据显示在乳腺癌细胞S-glutathionylation PDI干扰其女伴活动,并破坏其形成一个复杂的能力 呃 α 。这样的药物治疗也逆转estradiol-induced upregulation原癌基因,cyclinD1、 P 21 Cip 参与细胞增殖,基因产品。表达式的S-glutathionylation耐火PDI变异减少PABA /不的毒性作用。因此,氧化还原调控PDI S-glutathionylation原因,从而调节细胞死亡通过激活的UPR和废除 呃 α 稳定和信号。SN - 1687 - 8876你2012/273549 / 10.1155——https://doi.org/10.1155/2012/273549——摩根富林明-国际细胞生物学杂志PB Hindawi出版公司KW - ER