ty -jour a2 -Trimble，William S. au -YBE，Joel A. Au -Clegg，Mary E. Au -Illingworth，Melissa au -Gonzalez，Claire au -niu -niu，Qian py -2009 da -2009/2009/04/07 ti- 在亨廷顿蛋白相互作用蛋白1（HIP1）的柔性结构域中，两个远距离的基本斑块对于网格蛋白轻链SP -256124 VL -2009 AB的结合至关重要。网格蛋白是内吞作用的基础。我们使用圆形二色性（CD）来研究张开的HIP1亚碎片（AA468-530）的稳定性。CD热融化显示HIP1 468-530仅在低温下稳定，但是此HIP1片段包含一个结构单元，即使在83处也不会融化 C ∘ 。然后，我们创建了HIP1突变体，以探测我们的假设，即开放区域中的短疏水路径是网格蛋白轻链的结合位点。我们发现轮毂/LCB的结合对突变两个远距离分离的基本残基（K474和K494）敏感。由K474和K494标记的基本贴片在HIP12/1R中保守。缺乏保护 Sla2p（S. cerevisiae），hip1来自 D. Melanogaster，以及HIP1同源ZK370.3 秀丽隐杆线在这些生物体中，暗示HIP1和HIP1同源物与网格蛋白轻链的结合可能有所不同。SN -2090-2247 UR -https：//doi.org/10.1155/2009/256124 do -10.1155/2009/2009/256124 JF-生物化学的研究信PB- Hindawi Publistion Corporation Corporation Corporation kw -er -er- er- er--