ty -jour a2 -casella，luigi au -cheng，jen -hao au -huang，chien -chih au -huang -huang，yen -hua au -huang -huang，cheng -yang py -2018 da -2018/01/2018/01/30-结构基础 - 结构基础基础为了pH依赖性的二氢吡啶酶的寡聚化，铜绿假单胞菌PAO1 SP -9564391 VL -2018 AB -Dihydropymidinase，一种含有活性部位内羧化赖氨酸的二甲酰二酶，是环状胺氢化醇酶家族的成员，其中还包括甲藻类酶，二酰氧化氢酶，二氢酶，Hydantoinase，Hydantoase，Hydantoinase，and imididase。与所有已知的二氢嘧啶酶不同，它们是四聚体，假单胞菌二氢吡啶酶酶在中性pH下形成二聚体。在本文中，我们报告了 P.铜绿pH 5.9（PDB条目5YKD）的二氢吡啶酶酶。晶体 P.铜绿二氢吡啶酶属于空间群 C222₁带有细胞尺寸 A = 108.9, b = 155.7, and C = 235.6 Å. The structure of P.铜绿二氢吡啶酶以2.17Å的分辨率求解。晶体的不对称单元包含四个晶体学上独立的 P.铜绿二氢嘧啶酶单体。纯化的凝胶过滤色谱分析 P.铜绿二氢吡啶蛋白酶在pH 5.9处揭示了二聚体和四聚体的混合物。因此， P.铜绿二氢吡啶酶可以在结晶状态和溶液中形成稳定的四聚体。基于序列分析和结构比较，对二聚体界面的界面进行了比较 P.铜绿二氢吡啶酶和 Thermussp。提出了二氢吡啶酶，提出了不同的寡聚机制。SN -1565-3633 UR -https：//doi.org/10.1155/2018/9564391 do -10.1155/2018/2018/20564391 JF-生物促进化学和应用